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- PDB-3gis: Crystal Structure of Na-free Thrombin in Complex with Thrombomodulin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gis
タイトルCrystal Structure of Na-free Thrombin in Complex with Thrombomodulin
要素
  • (Prothrombin) x 2
  • Thrombomodulin
キーワードBLOOD CLOTTING / protein-protein complex / coagulation / Acute phase / Blood coagulation / Cleavage on pair of basic residues / Disease mutation / Disulfide bond / Gamma-carboxyglutamic acid / Glycoprotein / Hydrolase / Kringle / Protease / Secreted / Serine protease / Zymogen / EGF-like domain / Hydroxylation / Membrane / Receptor / Thrombophilia / Transmembrane
機能・相同性
機能・相同性情報


blood coagulation, common pathway / apicolateral plasma membrane / negative regulation of blood coagulation / serine-type endopeptidase complex / zymogen activation / vacuolar membrane / positive regulation of lipid kinase activity / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity ...blood coagulation, common pathway / apicolateral plasma membrane / negative regulation of blood coagulation / serine-type endopeptidase complex / zymogen activation / vacuolar membrane / positive regulation of lipid kinase activity / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin / regulation of blood coagulation / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / ligand-gated ion channel signaling pathway / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) / negative regulation of astrocyte differentiation / response to X-ray / negative regulation of platelet activation / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / Gamma-carboxylation of protein precursors / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / response to cAMP / fibrinolysis / regulation of cytosolic calcium ion concentration / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / Peptide ligand-binding receptors / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / acute-phase response / Regulation of Complement cascade / female pregnancy / negative regulation of proteolysis / Cell surface interactions at the vascular wall / lipopolysaccharide binding / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / growth factor activity / positive regulation of insulin secretion / platelet activation / response to wounding / positive regulation of protein localization to nucleus / Golgi lumen / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / transmembrane signaling receptor activity / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / blood coagulation / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / signaling receptor activity / heparin binding / regulation of cell shape / positive regulation of cell growth / G alpha (q) signalling events / collagen-containing extracellular matrix / response to lipopolysaccharide / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell surface receptor signaling pathway / blood microparticle / positive regulation of protein phosphorylation / G protein-coupled receptor signaling pathway / endoplasmic reticulum lumen / external side of plasma membrane / serine-type endopeptidase activity / signaling receptor binding / calcium ion binding / positive regulation of cell population proliferation / cell surface / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Thrombomodulin-like, EGF-like / Thrombomodulin like fifth domain, EGF-like / Epsilon-Thrombin; Chain L / Thrombin light chain domain / Complement Clr-like EGF domain / Complement Clr-like EGF-like / : / Calcium-binding EGF domain / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. ...Thrombomodulin-like, EGF-like / Thrombomodulin like fifth domain, EGF-like / Epsilon-Thrombin; Chain L / Thrombin light chain domain / Complement Clr-like EGF domain / Complement Clr-like EGF-like / : / Calcium-binding EGF domain / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / Thrombin light chain / Laminin / Coagulation Factor Xa inhibitory site / Laminin / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Epidermal growth factor-like domain. / Kringle-like fold / EGF-like domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Ribbon / Few Secondary Structures / Irregular / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Prothrombin / Thrombomodulin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Adams, T.E. / Huntington, J.A.
引用ジャーナル: J.Thromb.Haemost. / 年: 2009
タイトル: Molecular basis of thrombomodulin activation of slow thrombin
著者: Adams, T.E. / Li, W. / Huntington, J.A.
履歴
登録2009年3月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年8月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22016年2月17日Group: Other
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Prothrombin
B: Prothrombin
C: Prothrombin
D: Prothrombin
E: Prothrombin
F: Prothrombin
X: Thrombomodulin
Y: Thrombomodulin
Z: Thrombomodulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)146,57127
ポリマ－145,0109
非ポリマー1,56118
水10,359575
1
A: Prothrombin
B: Prothrombin
X: Thrombomodulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,04911
ポリマ－48,3373
非ポリマー7138
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4600 Å2
ΔGint-100 kcal/mol
Surface area13600 Å2
2
C: Prothrombin
D: Prothrombin
Y: Thrombomodulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,8579
ポリマ－48,3373
非ポリマー5206
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4040 Å2
ΔGint-62 kcal/mol
Surface area13510 Å2
3
E: Prothrombin
F: Prothrombin
Z: Thrombomodulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,6657
ポリマ－48,3373
非ポリマー3284
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3770 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area13140 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)66.250, 100.340, 229.280
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質・ペプチド , 1種, 3分子 ACE

#1: タンパク質・ペプチド Prothrombin / Coagulation factor II / Activation peptide fragment 1 / Activation peptide fragment 2 / Thrombin ...Coagulation factor II / Activation peptide fragment 1 / Activation peptide fragment 2 / Thrombin light chain / Thrombin heavy chain


分子量: 5641.175 Da / 分子数: 3 / 断片: Thrombin light-chain, UNP residues 315-363 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: F2 / プラスミド: pET23 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21STAR(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P00734, thrombin

-
タンパク質 , 2種, 6分子 BDFXYZ

#2: タンパク質 Prothrombin / Coagulation factor II / Activation peptide fragment 1 / Activation peptide fragment 2 / Thrombin ...Coagulation factor II / Activation peptide fragment 1 / Activation peptide fragment 2 / Thrombin light chain / Thrombin heavy chain


分子量: 29764.219 Da / 分子数: 3 / 断片: Thrombin heavy-chain, UNP residues 364-622 / Mutation: S195A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: F2 / プラスミド: pET23 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21STAR(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#3: タンパク質 Thrombomodulin / TM / Fetomodulin


分子量: 12931.283 Da / 分子数: 3
断片: Thrombomodulin EGF domains 4-5-6, UNP residues 363-483
Mutation: M388L,R456G,H457Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: THBD, THRM / プラスミド: pET39b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P07204

-
非ポリマー , 3種, 593分子

#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 575 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.19 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7
詳細: 0.2M LiSO4, 22% PEG3350, pH7.0, vapor diffusion, temperature 294K, VAPOR DIFFUSION

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX14.2 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2007年5月20日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→91.9 Å / Num. all: 60765 / Num. obs: 58334 / % possible obs: 96 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.15 / Net I/σ(I): 8.9
反射 シェル解像度: 2.4→2.53 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.339 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / % possible all: 95

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1JOU, 1DX5

1jou

1dx5


解像度: 2.4→40 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.259 2875 4.7 %RANDOM
Rwork0.211 ---
all0.247 60715 --
obs0.243 57399 94.5 %-
溶媒の処理Bsol: 21.479 Å2
原子変位パラメータBiso max: 124.81 Å2 / Biso mean: 28.213 Å2 / Biso min: 2.83 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.64 Å20 Å20 Å2
2---6.867 Å20 Å2
3---2.227 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9539 0 78 575 10192
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.347
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.3171.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.9992
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.1732
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.9562.5
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.paramdna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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