+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3gea | ||||||
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Title | Donor strand complemented FaeG monomer of F4 variant ad | ||||||
Components | K88 fimbrial protein AD | ||||||
Keywords | CELL ADHESION / immunoglobulin like fold / Fimbrium | ||||||
Function / homology | pilus / K88 fimbrial protein AD Function and homology information | ||||||
Biological species | Escherichia coli (E. coli) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 1.699 Å | ||||||
Authors | Van Molle, I. / Moonens, K. / Garcia-Pino, A. / Buts, L. / Bouckaert, J. / De Greve, H. | ||||||
Citation | Journal: J.Mol.Biol. / Year: 2009 Title: Structural and thermodynamic characterization of pre- and postpolymerization states in the F4 fimbrial subunit FaeG Authors: Van Molle, I. / Moonens, K. / Garcia-Pino, A. / Buts, L. / De Kerpel, M. / Wyns, L. / Bouckaert, J. / De Greve, H. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3gea.cif.gz | 215.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3gea.ent.gz | 172.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3gea.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3gea_validation.pdf.gz | 469.4 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 3gea_full_validation.pdf.gz | 480.3 KB | Display | |
Data in XML | 3gea_validation.xml.gz | 28.3 KB | Display | |
Data in CIF | 3gea_validation.cif.gz | 41.8 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ge/3gea ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ge/3gea | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 3gewC 3gfuC 3gghC 3hlrC 2j6gS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 28796.998 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli (E. coli) / Strain: C1360-79 / Gene: faeG / Plasmid: pEXP96 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): C43(DE3) / References: UniProt: P14191 #2: Chemical | #3: Chemical | ChemComp-GOL / #4: Water | ChemComp-HOH / | Sequence details | THE CONFLICT BASED ON REFERENCE 2 OF DATABASE FAEG3_ECOLX (UNIPROTKB/SWISS-PROT P14191). N27S (UNP ...THE CONFLICT BASED ON REFERENCE 2 OF DATABASE FAEG3_ECOLX (UNIPROTKB/SWISS-PROT P14191). N27S (UNP RESIDUE 59) IS CONFLICT OF FAEG3_ECOLX. | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.69 Å3/Da / Density % sol: 66.69 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8.5 Details: 1.8M ammonium sulphate, 0.1M Tris pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID23-1 / Wavelength: 1.0723 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: May 9, 2008 |
Radiation | Monochromator: graphite / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.0723 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.699→28.677 Å / Num. all: 93586 / Num. obs: 93586 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 10.5 % / Biso Wilson estimate: 14.79 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.115 / Rsym value: 0.115 / Net I/σ(I): 16.5 |
Reflection shell | Resolution: 1.699→1.79 Å / Redundancy: 10.3 % / Rmerge(I) obs: 0.664 / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / Rsym value: 0.698 / % possible all: 99.3 |
-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 2J6G Resolution: 1.699→28.677 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU ML: 0.18 / σ(F): 1.41 / Phase error: 15.07 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 46.919 Å2 / ksol: 0.378 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 21.097 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.699→28.677 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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