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万見
- PDB-3gb8: Crystal structure of CRM1/Snurportin-1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gb8
タイトルCrystal structure of CRM1/Snurportin-1 complex
要素
  • Exportin-1
  • Snurportin-1
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Nuclear Transport Complex / Host-virus interaction / mRNA transport / Nucleus / Phosphoprotein / Protein transport / RNA-binding / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to triglyceride / RNA import into nucleus / cellular response to salt / HuR (ELAVL1) binds and stabilizes mRNA / annulate lamellae / regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / RNA cap binding / snRNA import into nucleus / regulation of centrosome duplication / nuclear export signal receptor activity ...cellular response to triglyceride / RNA import into nucleus / cellular response to salt / HuR (ELAVL1) binds and stabilizes mRNA / annulate lamellae / regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / RNA cap binding / snRNA import into nucleus / regulation of centrosome duplication / nuclear export signal receptor activity / NLS-dependent protein nuclear import complex / regulation of protein export from nucleus / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / NEP/NS2 Interacts with the Cellular Export Machinery / nuclear import signal receptor activity / nucleocytoplasmic transport / Maturation of hRSV A proteins / protein complex oligomerization / ribosomal large subunit export from nucleus / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / protein localization to nucleus / nuclear pore / ribosomal subunit export from nucleus / mRNA export from nucleus / Cajal body / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / ribosomal small subunit export from nucleus / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / NPAS4 regulates expression of target genes / cytoskeleton organization / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / protein export from nucleus / MAPK6/MAPK4 signaling / protein tetramerization / RHO GTPases Activate Formins / Heme signaling / kinetochore / small GTPase binding / Separation of Sister Chromatids / protein import into nucleus / nuclear envelope / ribosome biogenesis / snRNP Assembly / nuclear membrane / DNA-binding transcription factor binding / response to xenobiotic stimulus / ribonucleoprotein complex / protein domain specific binding / intracellular membrane-bounded organelle / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #450 / Snurportin-1 / Snurportin-1, N-terminal / : / Snurportin1 / Snurportin1, m3G cap-binding domain / DNA ligase/mRNA capping enzyme / Exportin-1, repeat 3 / Chromosome region maintenance repeat / Exportin-1, repeat 2 ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #450 / Snurportin-1 / Snurportin-1, N-terminal / : / Snurportin1 / Snurportin1, m3G cap-binding domain / DNA ligase/mRNA capping enzyme / Exportin-1, repeat 3 / Chromosome region maintenance repeat / Exportin-1, repeat 2 / Chromosome region maintenance or exportin repeat / CRM1 / Exportin repeat 2 / CRM1 / Exportin repeat 3 / CRM1 C terminal / Exportin-1, C-terminal / CRM1 C terminal / Exportin-1/5 / Exportin-1/Importin-beta-like / Exportin 1-like protein / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta N-terminal domain profile. / Importin-beta, N-terminal domain / Importin-alpha, importin-beta-binding domain / IBB domain profile. / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Helix non-globular / Special / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Exportin-1 / Snurportin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Dong, X. / Biswas, A. / Suel, K.E. / Jackson, L.K. / Martinez, R. / Gu, H. / Chook, Y.M.
引用
ジャーナル: Nature / 年: 2009
タイトル: Structural basis for leucine-rich nuclear export signal recognition by CRM1.
著者: Dong, X. / Biswas, A. / Suel, K.E. / Jackson, L.K. / Martinez, R. / Gu, H. / Chook, Y.M.
#1: ジャーナル: To be Published / 年: 2009
タイトル: Structural basis of assembly and disassembly of the CRM1 nuclear export complex
著者: Dong, X. / Biswas, A. / Chook, Y.M.
履歴
登録2009年2月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年3月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Exportin-1
B: Snurportin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)161,2852
ポリマ－161,2852
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3580 Å2
ΔGint-11.8 kcal/mol
Surface area55120 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)250.400, 250.400, 190.400
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number181
Space group name H-MP6422

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要素

#1: タンパク質 Exportin-1 / Exp1 / Chromosome region maintenance 1 protein homolog


分子量: 123518.359 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CRM1, XPO1 / プラスミド: pGEXTEV / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O14980
#2: タンパク質 Snurportin-1 / RNA U transporter 1


分子量: 37766.762 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RNUT1, SNUPN, SPN1 / プラスミド: pGEXTEV / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O95149

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 76.97 % / 解説: The structure factor file contains Bijvoet pairs.
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5
詳細: 8% PEG 8000, 0.2M Magnesium chloride, 0.1M MES pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97935, 0.97945, 0.97167
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年2月18日
詳細: LN2 cooled first crystal, sagital focusing 2nd crystal, Rosenbaum-Rock vertical focusing mirror
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979351
20.979451
30.971671
反射解像度: 2.9→50 Å / Num. obs: 73476 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 7.4 % / Rsym value: 0.083 / Net I/σ(I): 25
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / 冗長度: 7.5 % / Mean I/σ(I) obs: 4.7 / Rsym value: 0.58 / % possible all: 99.6

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.9→47.67 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.907 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.877 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 24.996 / SU ML: 0.213 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.399 / ESU R Free: 0.3 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: 1. The Bijvoet pairs were used in phasing. 2. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.267 3667 5 %RANDOM
Rwork0.236 ---
obs0.238 69818 94.37 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 126.05 Å2 / Biso mean: 44.541 Å2 / Biso min: 4.68 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.02 Å2-0.01 Å20 Å2
2---0.02 Å20 Å2
3---0.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→47.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9750 0 0 0 9750
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0229960
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4771.95313517
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.21351216
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.32724.577461
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.45151718
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.5661549
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1020.21543
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.027481
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2460.25051
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3160.26931
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.160.2358
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3180.257
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1260.22
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6841.56240
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.24929904
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.61834158
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.7654.53613
LS精密化 シェル解像度: 2.9→2.975 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.367 236 -
Rwork0.306 4608 -
all-4844 -
obs--85.39 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.29020.08770.07260.0302-0.02330.56430.0686-0.00520.0408-0.0745-0.04460.06120.1573-0.1551-0.0240.02920.0247-0.0630.22280.00420.0031-5.4843107.95456.8971
25.4897-1.5225-0.84710.50160.38550.41610.35090.7323-0.13220.1028-0.1999-0.06560.0204-0.2163-0.151-0.07020.1-0.0060.2305-0.0238-0.118645.5674109.367567.644
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A53 - 1061
2X-RAY DIFFRACTION2B0 - 293

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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