[日本語] English
万見
- PDB-3gb5: Crystal structure of Mus musculus iodotyrosine deiodinase (IYD) b... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gb5
タイトルCrystal structure of Mus musculus iodotyrosine deiodinase (IYD) bound to FMN
要素Iodotyrosine dehalogenase 1
キーワードOXIDOREDUCTASE / IYD / iodide salvage / flavoprotein / FMN / Membrane / NADP / Transmembrane
機能・相同性
機能・相同性情報


Thyroxine biosynthesis / iodotyrosine deiodinase / iodotyrosine deiodinase activity / tyrosine metabolic process / thyroid hormone metabolic process / cytoplasmic vesicle membrane / FMN binding / oxidoreductase activity / nucleoplasm / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
NADH Oxidase / NADH Oxidase / Nitroreductase / Nitroreductase family / Nitroreductase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / PHOSPHATE ION / Iodotyrosine deiodinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Thomas, S.R. / McTamney, P.M. / Adler, J.M. / LaRonde-LeBlanc, N. / Rokita, S.E.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Crystal structure of iodotyrosine deiodinase, a novel flavoprotein responsible for iodide salvage in thyroid glands.
著者: Thomas, S.R. / McTamney, P.M. / Adler, J.M. / Laronde-Leblanc, N. / Rokita, S.E.
履歴
登録2009年2月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年5月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Iodotyrosine dehalogenase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,6575
ポリマ－29,9871
非ポリマー6694
水2,378132
1
A: Iodotyrosine dehalogenase 1
ヘテロ分子

A: Iodotyrosine dehalogenase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,31410
ポリマ－59,9752
非ポリマー1,3398
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556y,x,-z+11
Buried area8470 Å2
ΔGint-56.3 kcal/mol
Surface area16750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.756, 87.756, 62.652
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
詳細AUTHORS STATE THAT THE DIMERIC ASSEMBLY OF THE BIOLOGICAL UNIT IS CONFIRMED BY ULTRACENTRIFUGATION

-
要素

#1: タンパク質 Iodotyrosine dehalogenase 1 / IYD-1


分子量: 29987.398 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 34-285 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Iyd, Dehal1 / プラスミド: pFASTBAC1 / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9DCX8
#2: 化合物 ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 132 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.04 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 20% PEG 3000, 0.1 M Acetate, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 1.653 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2008年4月4日
放射モノクロメーター: Kohzu HLD8-24 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.653 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. all: 36382 / Num. obs: 36382 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 8.9 % / Mean I/σ(I) obs: 4.3 / % possible all: 99

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.962 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 4.764 / SU ML: 0.074 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.132 / ESU R Free: 0.118 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: 1. The Friedel pairs were used in phasing. 2. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.189 984 5.1 %RANDOM
Rwork0.167 ---
all0.169 19113 --
obs0.169 19113 99.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 76.58 Å2 / Biso mean: 32.568 Å2 / Biso min: 19.44 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.38 Å20.19 Å20 Å2
2--0.38 Å20 Å2
3----0.57 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1479 0 44 132 1655
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0221605
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5692.0062187
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg16.6795194
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.48523.33366
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.07915286
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.9621512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1210.2249
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.021186
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.210.2712
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2980.21093
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1430.2109
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1960.272
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1050.226
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1211.51015
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.60621590
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.8033708
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.3264.5597
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.27 76 -
Rwork0.262 1287 -
all-1363 -
obs--98.2 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 19.5688 Å / Origin y: 45.6643 Å / Origin z: 26.0996 Å
111213212223313233
T-0.0921 Å2-0.0191 Å20.0275 Å2--0.0477 Å2-0.0078 Å2---0.0902 Å2
L1.6419 °2-0.5674 °20.1394 °2-1.3365 °2-0.0079 °2--1.395 °2
S-0.0446 Å °0.2253 Å °0.0897 Å °0.0356 Å °0.021 Å °0.0265 Å °-0.2109 Å °0.0211 Å °0.0236 Å °

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る