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- PDB-3gat: SOLUTION NMR STRUCTURE OF THE C-TERMINAL DOMAIN OF CHICKEN GATA-1... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gat
タイトルSOLUTION NMR STRUCTURE OF THE C-TERMINAL DOMAIN OF CHICKEN GATA-1 BOUND TO DNA, 34 STRUCTURES
要素
  • DNA (5'-D(*AP*AP*TP*GP*TP*TP*TP*AP*TP*CP*TP*GP*CP*AP*AP*C)-3')
  • DNA (5'-D(*GP*TP*TP*GP*CP*AP*GP*AP*TP*AP*AP*AP*CP*AP*TP*T)-3')
  • ERYTHROID TRANSCRIPTION FACTOR GATA-1
キーワードTRANSCRIPTION/DNA / DNA-BINDING PROTEIN / TRANSCRIPTION FACTOR / ZINC BINDING DOMAIN / TCOMPLEX (TRANSCRIPTION REGULATION-DNA) / TRANSCRIPTION-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


cell fate commitment / transcription coactivator binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Transcription factor GATA / GATA-type zinc finger domain. / GATA-type zinc finger domain profile. / zinc finger binding to DNA consensus sequence [AT]GATA[AG] / GATA zinc finger / Zinc finger, GATA-type / Erythroid Transcription Factor GATA-1, subunit A / Erythroid Transcription Factor GATA-1; Chain A / Zinc finger, NHR/GATA-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Erythroid transcription factor
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Clore, G.M. / Tjandra, N. / Starich, M. / Omichinski, J.G. / Gronenborn, A.M.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1997
タイトル: Use of dipolar 1H-15N and 1H-13C couplings in the structure determination of magnetically oriented macromolecules in solution.
著者: Tjandra, N. / Omichinski, J.G. / Gronenborn, A.M. / Clore, G.M. / Bax, A.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1998
タイトル: The solution structure of the Leu22-->Val mutant AREA DNA binding domain complexed with a TGATAG core element defines a role for hydrophobic packing in the determination of specificity
著者: Starich, M.R. / Wikstrom, M. / Shumacher, S. / Arst, H.N. / Gronenborn, A.M. / Clore, G.M.
#2: ジャーナル: Science / 年: 1993
タイトル: NMR Structure of a Specific DNA Complex of Zn-Containing DNA Binding Domain of Gata-1
著者: Omichinski, J.G. / Clore, G.M. / Schaad, O. / Felsenfeld, G. / Trainor, C. / Appella, E. / Stahl, S.J. / Gronenborn, A.M.
履歴
登録1997年11月7日処理サイト: BNL
改定 1.01998年1月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月16日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: DNA (5'-D(*GP*TP*TP*GP*CP*AP*GP*AP*TP*AP*AP*AP*CP*AP*TP*T)-3')
C: DNA (5'-D(*AP*AP*TP*GP*TP*TP*TP*AP*TP*CP*TP*GP*CP*AP*AP*C)-3')
A: ERYTHROID TRANSCRIPTION FACTOR GATA-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,4174
ポリマ－17,3513
非ポリマー651
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)34 / 34
代表モデル

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要素

#1: DNA鎖 DNA (5'-D(*GP*TP*TP*GP*CP*AP*GP*AP*TP*AP*AP*AP*CP*AP*TP*T)-3')


分子量: 4921.228 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#2: DNA鎖 DNA (5'-D(*AP*AP*TP*GP*TP*TP*TP*AP*TP*CP*TP*GP*CP*AP*AP*C)-3')


分子量: 4872.190 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#3: タンパク質 ERYTHROID TRANSCRIPTION FACTOR GATA-1


分子量: 7557.844 Da / 分子数: 1 / Fragment: C-TERMINAL DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P17678
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験の詳細Text: DATA WERE RECORDED ON A 1:1 COMPLEX OF 1 MOLECULE OF DNA.

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試料調製

試料状態pH: 6.1 / 温度: 298 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AM360BrukerAM3606001
Bruker DMX500BrukerDMX5005002
Bruker AMX600BrukerAMX6003603
Bruker DMX750BrukerDMX7507504

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
X-PLOR3.1位相決定
NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR3.1BRUNGER精密化
X-PLOR MODIFIEDMODIFIED構造決定
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: THE STRUCTURES WERE CALCULATED USING THE SIMULATED ANNEALING PROTOCOL OF NILGES ET AL. (1988) FEBS LETT. 229, 129 - 136 AND PROTEIN ENGINEERING 2, 27 - 38 USING THE PROGRAM X-PLOR MODIFIED TO ...詳細: THE STRUCTURES WERE CALCULATED USING THE SIMULATED ANNEALING PROTOCOL OF NILGES ET AL. (1988) FEBS LETT. 229, 129 - 136 AND PROTEIN ENGINEERING 2, 27 - 38 USING THE PROGRAM X-PLOR MODIFIED TO INCORPORATE DIPOLAR COUPLING RESTRAINTS (TJANDRA ET AL. (1997) NATURE STRUCT BIOL 4, 732-738) AND A CONFORMATIONAL DATABASE POTENTIAL FOR PROTEINS AND NUCLEIC ACIDS (KUSZEWSKI ET AL. (1996) PROTEIN SCI 5, 1067 - 1080 AND (1997) J. MAGN. RESON. 125, 171-177). THE EXPERIMENTAL RESTRAINTS ARE GIVEN IN R2GATMR. THE STRUCTURES ARE BASED ON A TOTAL OF 1830 EXPERIMENTAL NMR RESTRAINTS COMPRISING: 1444 INTERPROTON DISTANCE RESTRAINTS DERIVED FROM NOE MEASUREMENTS; 296 TORSION ANGLE RESTRAINTS; 90 RESIDUAL DIPOLAR COUPLINGS (52 N-H AND 38 C-H). THE NOE RESTRAINTS ARE SUBDIVIDED AS FOLLOWS: (A) WITHIN THE PROTEIN: 242 INTERRESIDUE SEQUENTIAL (|I-J|=1); 161 INTERRESIDUE SHORT RANGE (1(LESS THAN)|I-J|(LESS THAN)=5); 182 INTERRESIDUE LONG RANGE (|I-J|(GREATER THAN)5); AND 334 INTRARESIDUE. (B) WITHIN THE DNA: 157 INTRARESIDUE; 180 SEQUENTIAL INTRASTRAND; 34 INTERSTRAND; AND 37 H-BONDS (C) BETWEEN PROTEIN AND DNA: 117. THE TORSION ANGLE RESTRAINTS ARE SUBDIVIDED AS FOLLOWS: 144 ANGLES FOR THE PROTEIN (58 PHI, 56 PSI, 26 CHI1 AND 4 CHI2) AND 152 FOR THE DNA. THE TORSION ANGLE RESTRAINTS FOR THE DNA COMPRISE LOOSE RESTRAINTS ON THE BACKBONE TORSION ANGLES ALPHA, BETA, GAMMA, EPSILON AND ZETA TO PREVENT PROBLEMS ASSOCIATED WITH LOCAL MIRROR IMAGES. THE FOLLOWING TWO SETS OF COORDINATES DEFINE THE PRINCIPAL AXIS OF THE MAGNETIC SUSCEPTIBILITY TENSOR: MODEL 1 POINT 1 0.378 -50.982 -38.862 POINT 2 0.472 -49.836 -37.853 MODEL 2 POINT 1 9.054 -65.114 92.057 POINT 2 9.125 -63.952 93.051 MODEL 3 POINT 1 159.392 0.215 -60.612 POINT 2 159.391 1.382 -59.623 MODEL 4 POINT 1 1.446 -13.082 18.709 POINT 2 1.560 -11.891 19.663 MODEL 5 POINT 1 36.350 -69.900 58.948 POINT 2 36.375 -68.721 59.923 MODEL 6 POINT 1 126.484 -20.411 -50.611 POINT 2 126.594 -19.266 -49.602 MODEL 7 POINT 1 88.897 -14.889 116.035 POINT 2 89.009 -13.746 117.045 MODEL 8 POINT 1 33.575 14.467 0.174 POINT 2 33.645 15.627 1.168 MODEL 9 POINT 1 83.455-111.061-109.708 POINT 2 83.524-109.891-108.724 MODEL 10 POINT 1 54.992 12.813 -1.197 POINT 2 55.119 13.958 -0.188 MODEL 11 POINT 1 -5.927 -98.366 8.457 POINT 2 -5.849 -97.197 9.441 MODEL 12 POINT 1 -16.731 -79.619 -28.952 POINT 2 -16.693 -78.486 -27.923 MODEL 13 POINT 1 69.885 -59.142 22.056 POINT 2 69.992 -57.968 23.033 MODEL 14 POINT 1 60.771 80.864 -67.242 POINT 2 60.765 82.035 -66.258 MODEL 15 POINT 1 88.367-100.303 26.657 POINT 2 88.485 -99.179 27.688 MODEL 16 POINT 1 71.362 19.714 75.498 POINT 2 71.461 20.908 76.450 MODEL 17 POINT 1 55.206 36.123 129.402 POINT 2 55.272 37.358 130.301 MODEL 18 POINT 1 -0.207 63.643 9.656 POINT 2 -0.119 64.869 10.566 MODEL 19 POINT 1 50.329 42.850 -53.654 POINT 2 50.424 44.067 -52.731 MODEL 20 POINT 1 51.532 -39.600 87.552 POINT 2 51.620 -38.437 88.540 MODEL 21 POINT 1 9.452 -38.136 23.088 POINT 2 9.459 -36.990 24.103 MODEL 22 POINT 1 52.844 16.158 -59.776 POINT 2 52.863 17.351 -58.818 MODEL 23 POINT 1 55.060 6.778 -32.793 POINT 2 55.121 7.966 -31.831 MODEL 24 POINT 1 63.527 -10.417 -15.482 POINT 2 63.570 -9.300 -14.436 MODEL 25 POINT 1 43.182 -28.794 21.016 POINT 2 43.233 -27.638 22.017 MODEL 26 POINT 1 93.739 -3.416 28.751 POINT 2 93.856 -2.334 29.826 MODEL 27 POINT 1 106.589 5.146 33.748 POINT 2 106.637 6.346 34.695 MODEL 28 POINT 1 51.597 -15.726 20.577 POINT 2 51.712 -14.540 21.538 MODEL 29 POINT 1 63.361 -27.745 -32.153 POINT 2 63.448 -26.576 -31.169 MODEL 30 POINT 1 -59.343 5.979 38.193 POINT 2 -59.203 7.083 39.244 MODEL 31 POINT 1 -4.120-119.412 -63.274 POINT 2 -4.040-118.211 -62.331 MODEL 32 POINT 1 38.468 -28.280 -19.797 POINT 2 38.602 -27.192 -18.729 MODEL 33 POINT 1 139.677-206.067 -84.072 POINT 2 139.702-204.924 -83.054 MODEL 34 POINT 1 35.819 -48.400 -10.080 POINT 2 35.876 -47.237 -9.088
NMRアンサンブル計算したコンフォーマーの数: 34 / 登録したコンフォーマーの数: 34

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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