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- PDB-3g9a: Green fluorescent protein bound to minimizer nanobody -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3g9a
タイトルGreen fluorescent protein bound to minimizer nanobody
要素
  • Green fluorescent protein
  • Minimizer
キーワードFLUORESCENT PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / Antibody Complex / Chromophore / Luminescence / Photoprotein / FLUORESCENT PROTEIN-IMMUNE SYSTEM COMPLEX / NANOBODY
機能・相同性
機能・相同性情報


bioluminescence / generation of precursor metabolites and energy
類似検索 - 分子機能
Green Fluorescent Protein / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein, GFP / Green fluorescent protein-related / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Beta Barrel / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Green fluorescent protein
類似検索 - 構成要素
生物種Aequorea victoria (オワンクラゲ)
Camelus dromedarius (ヒトコブラクダ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.614 Å
データ登録者Kirchhofer, A. / Helma, J. / Schmidthals, K. / Frauer, C. / Cui, S. / Karcher, A. / Pellis, M. / Muyldermans, S. / Delucci, C.C. / Cardoso, M.C. ...Kirchhofer, A. / Helma, J. / Schmidthals, K. / Frauer, C. / Cui, S. / Karcher, A. / Pellis, M. / Muyldermans, S. / Delucci, C.C. / Cardoso, M.C. / Leonhardt, H. / Hopfner, K.-P. / Rothbauer, U.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Modulation of protein properties in living cells using nanobodies
著者: Kirchhofer, A. / Helma, J. / Schmidthals, K. / Frauer, C. / Cui, S. / Karcher, A. / Pellis, M. / Muyldermans, S. / Deulcci, C.C. / Cardoso, M.C. / Leonhardt, H. / Hopfner, K.-P. / Rothbauer, U.
履歴
登録2009年2月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年12月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22013年9月18日Group: Database references / Source and taxonomy
改定 1.32021年11月10日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq_dif.details
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id
改定 2.12024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Green fluorescent protein
B: Minimizer


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,7832
ポリマ－41,7832
非ポリマー00
水12,340685
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)50.780, 81.620, 94.480
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Green fluorescent protein


分子量: 26783.088 Da / 分子数: 1 / 変異: S2G, Q80R, F99S, M153T, V163A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aequorea victoria (オワンクラゲ)
遺伝子: GFP / プラスミド: pRSet5D / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P42212
#2: 抗体 Minimizer


分子量: 14999.596 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Camelus dromedarius (ヒトコブラクダ)
プラスミド: pHEN6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 685 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細IN THE CHAIN A, THE SKIPPED RESIDUE NUMBERS 65, 67 ARE DUE TO THE CHROMOPHORE. IN THE CHAIN B, ...IN THE CHAIN A, THE SKIPPED RESIDUE NUMBERS 65, 67 ARE DUE TO THE CHROMOPHORE. IN THE CHAIN B, THERE ARE MANY RESIDUES WITH INSERTION CODES

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.5 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5
詳細: 100mM Mes pH 6.5, 30% PEG 8000, 15% Glycerol, VAPOR DIFFUSION, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 77.2 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.98137 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2008年9月20日
放射モノクロメーター: 0.98137 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98137 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.61→47 Å / Num. all: 51266 / Num. obs: 49989 / % possible obs: 97.5 % / Observed criterion σ(F): 1.7 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 3.85 % / Rsym value: 0.057 / Net I/σ(I): 16.91
反射 シェル解像度: 1.61→1.71 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.84 / Rsym value: 0.391 / % possible all: 86.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.614→47 Å / SU ML: 1.31 / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 17.29 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1935 2542 5.09 %random
Rwork0.1606 ---
all0.168 49991 --
obs0.1623 49988 97.51 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 48.698 Å2 / ksol: 0.343 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.0234 Å20 Å20 Å2
2---3.6737 Å20 Å2
3---5.2755 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.614→47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2772 0 0 685 3457
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0052887
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.043910
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.6981060
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.073426
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007510
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 18

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.614-1.6450.24331080.2355180067
1.645-1.67860.26871610.2099245694
1.6786-1.71510.24131470.1993265099
1.7151-1.7550.23551260.1846264599
1.755-1.79890.20361480.17072643100
1.7989-1.84750.18031450.156267299
1.8475-1.90190.18611430.1528264099
1.9019-1.96330.17011540.15112673100
1.9633-2.03340.17471480.14512666100
2.0334-2.11490.18661420.1442672100
2.1149-2.21110.18721410.15232699100
2.2111-2.32770.20691300.15662691100
2.3277-2.47350.20561320.16022701100
2.4735-2.66450.20781360.16522720100
2.6645-2.93260.19921300.16622720100
2.9326-3.35680.18251460.14982746100
3.3568-4.22880.15121450.13182767100
4.2288-47.26020.1671600.15742885100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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