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万見
- PDB-3g0c: Crystal structure of dipeptidyl peptidase IV in complex with a py... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3g0c
タイトルCrystal structure of dipeptidyl peptidase IV in complex with a pyrimidinedione inhibitor 1
要素Dipeptidyl peptidase 4
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / DPP4 / pyrimidinone / pyrimidindione / Aminopeptidase / Cell membrane / Glycoprotein / Hydrolase / Membrane / Protease / Secreted / Serine protease / Signal-anchor / Transmembrane / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


glucagon processing / negative regulation of neutrophil chemotaxis / regulation of cell-cell adhesion mediated by integrin / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucose-dependent Insulinotropic Polypeptide (GIP) / negative regulation of extracellular matrix disassembly / psychomotor behavior / dipeptidyl-peptidase IV / intercellular canaliculus / chemorepellent activity / dipeptidyl-peptidase activity ...glucagon processing / negative regulation of neutrophil chemotaxis / regulation of cell-cell adhesion mediated by integrin / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucose-dependent Insulinotropic Polypeptide (GIP) / negative regulation of extracellular matrix disassembly / psychomotor behavior / dipeptidyl-peptidase IV / intercellular canaliculus / chemorepellent activity / dipeptidyl-peptidase activity / peptide hormone processing / locomotory exploration behavior / lamellipodium membrane / endocytic vesicle / endothelial cell migration / behavioral fear response / aminopeptidase activity / T cell costimulation / T cell activation / serine-type peptidase activity / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / lamellipodium / virus receptor activity / protease binding / receptor-mediated endocytosis of virus by host cell / membrane fusion / receptor-mediated virion attachment to host cell / cell adhesion / response to hypoxia / symbiont entry into host cell / membrane raft / apical plasma membrane / lysosomal membrane / serine-type endopeptidase activity / focal adhesion / signaling receptor binding / positive regulation of cell population proliferation / cell surface / protein homodimerization activity / proteolysis / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / 8 Propeller / Methanol Dehydrogenase; Chain A / Prolyl endopeptidase family serine active site. / Peptidase S9, serine active site / Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / Dipeptidyl peptidase IV (DPP IV) N-terminal region / Peptidase S9, prolyl oligopeptidase, catalytic domain / Prolyl oligopeptidase family / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain ...Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / 8 Propeller / Methanol Dehydrogenase; Chain A / Prolyl endopeptidase family serine active site. / Peptidase S9, serine active site / Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / Dipeptidyl peptidase IV (DPP IV) N-terminal region / Peptidase S9, prolyl oligopeptidase, catalytic domain / Prolyl oligopeptidase family / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-RUF / Dipeptidyl peptidase 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.69 Å
データ登録者Zhang, Z. / Wallace, M.B. / Feng, J. / Stafford, J.A. / Kaldor, S.W. / Shi, L. / Skene, R.J. / Aertgeerts, K. / Lee, B. / Jennings, A. ...Zhang, Z. / Wallace, M.B. / Feng, J. / Stafford, J.A. / Kaldor, S.W. / Shi, L. / Skene, R.J. / Aertgeerts, K. / Lee, B. / Jennings, A. / Xu, R. / Kassel, D. / Webb, D.R. / Gwaltney, S.L.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2011
タイトル: Design and Synthesis of Pyrimidinone and Pyrimidinedione Inhibitors of Dipeptidyl Peptidase IV.
著者: Zhang, Z. / Wallace, M.B. / Feng, J. / Stafford, J.A. / Skene, R.J. / Shi, L. / Lee, B. / Aertgeerts, K. / Jennings, A. / Xu, R. / Kassel, D.B. / Kaldor, S.W. / Navre, M. / Webb, D.R. / Gwaltney, S.L.
履歴
登録2009年1月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年2月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dipeptidyl peptidase 4
B: Dipeptidyl peptidase 4
C: Dipeptidyl peptidase 4
D: Dipeptidyl peptidase 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)349,43625
ポリマ－343,1044
非ポリマー6,33221
水13,944774
1
A: Dipeptidyl peptidase 4
B: Dipeptidyl peptidase 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)175,37215
ポリマ－171,5522
非ポリマー3,82113
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4390 Å2
ΔGint-16.5 kcal/mol
Surface area58410 Å2
手法PISA
2
C: Dipeptidyl peptidase 4
ヘテロ分子

D: Dipeptidyl peptidase 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)174,06310
ポリマ－171,5522
非ポリマー2,5118
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_455-x-1,y+1/2,-z1
Buried area4450 Å2
ΔGint-16.2 kcal/mol
Surface area58370 Å2
手法PISA
3
A: Dipeptidyl peptidase 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,8988
ポリマ－85,7761
非ポリマー2,1227
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
4
B: Dipeptidyl peptidase 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,4747
ポリマ－85,7761
非ポリマー1,6986
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
5
C: Dipeptidyl peptidase 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,0325
ポリマ－85,7761
非ポリマー1,2564
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
6
D: Dipeptidyl peptidase 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,0325
ポリマ－85,7761
非ポリマー1,2564
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)122.844, 122.774, 145.106
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 114.680, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Dipeptidyl peptidase 4 / Dipeptidyl peptidase IV / DPP IV / T-cell activation antigen CD26 / TP103 / Adenosine deaminase ...Dipeptidyl peptidase IV / DPP IV / T-cell activation antigen CD26 / TP103 / Adenosine deaminase complexing protein 2 / ADABP / Dipeptidyl peptidase 4 membrane form / Dipeptidyl peptidase IV membrane form / Dipeptidyl peptidase 4 soluble form / Dipeptidyl peptidase IV soluble form


分子量: 85775.945 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 39-766 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ADCP2, CD26, DPP4 / プラスミド: pSXB9 / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P27487, dipeptidyl-peptidase IV
#2: 多糖
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物
ChemComp-RUF / 7-(2-chlorobenzyl)-1,3-dimethyl-8-piperazin-1-yl-3,7-dihydro-1H-purine-2,6-dione / 1,3-ジメチル-7-(2-クロロベンジル)-8-ピペラジノ-7H-プリン-2,6(1H,3H)-ジオン


分子量: 388.851 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H21ClN6O2
#4: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 774 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.56 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.8
詳細: 22.5% PEG MME 200, 0.1M Bicine pH 7.8, VAPOR DIFFUSION, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.3 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.69→50 Å / Num. obs: 108584 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.095 / Χ2: 1.035 / Net I/σ(I): 12.623
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.69-2.753.80.60871741.028100
2.75-2.823.90.46171590.986100
2.82-2.940.35872370.966100
2.9-2.9840.28872381.035100
2.98-3.0840.23672111.04100
3.08-3.1940.17871901.072100
3.19-3.3240.1572571.069100
3.32-3.473.90.13972141.19899.8
3.47-3.6540.10572241.06499.9
3.65-3.883.90.172201.11499.9
3.88-4.183.90.0872191.04799.8
4.18-4.640.06272641.005100
4.6-5.2640.06372760.94699.9
5.26-6.633.90.05772970.954100
6.63-503.90.0474041.01199.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
ADSCQUANTUMデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3G0B

3g0b


解像度: 2.69→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.937 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.899 / WRfactor Rfree: 0.25 / WRfactor Rwork: 0.195 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.35 / FOM work R set: 0.817 / SU B: 24.395 / SU ML: 0.255 / SU R Cruickshank DPI: 1.499 / SU Rfree: 0.335 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 1.495 / ESU R Free: 0.334 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.248 5412 5 %RANDOM
Rwork0.195 ---
obs0.198 108370 99.15 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 92.54 Å2 / Biso mean: 48.26 Å2 / Biso min: 8.99 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.41 Å20 Å2-0.58 Å2
2--4.37 Å20 Å2
3----1.45 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.69→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数23743 0 416 774 24933
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.02224906
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2581.9533916
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2252892
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.59923.9441222
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.767153964
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.99815117
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0910.23598
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0219161
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.20.210648
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3130.216883
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1330.21072
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1850.292
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1320.228
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4041.514759
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.722223425
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.996311875
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.6664.510491
LS精密化 シェル解像度: 2.69→2.76 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.428 372 -
Rwork0.324 7007 -
all-7379 -
obs--91.64 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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