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万見
- PDB-3fxa: Crystal structure of a putative sugar-phosphate isomerase (lmof23... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fxa
タイトルCrystal structure of a putative sugar-phosphate isomerase (lmof2365_0531) from listeria monocytogenes str. 4b f2365 at 1.60 A resolution
要素SIS domain protein
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / Structural genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2
機能・相同性Glucose-6-phosphate isomerase like protein; domain 1 / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta / :
機能・相同性情報
生物種Listeria monocytogenes str. 4b F2365 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散, 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of putative sugar-phosphate isomerase (YP_013136.1) from Listeria monocytogenes 4b F2365 at 1.60 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2009年1月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年2月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月20日Group: Data collection / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ncs_dom_lim
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id ..._pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SIS domain protein
B: SIS domain protein
C: SIS domain protein
D: SIS domain protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,6376
ポリマ－86,5134
非ポリマー1242
水7,981443
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16170 Å2
ΔGint-159.6 kcal/mol
Surface area24670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.944, 57.944, 197.964
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number144
Space group name H-MP31
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
AA
BB
CC
DD

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ASP / Beg label comp-ID: ASP / End auth comp-ID: VAL / End label comp-ID: VAL / Refine code: 6 / Auth seq-ID: 2 - 186 / Label seq-ID: 3 - 187

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
3CC
4DD

NCSアンサンブル:
ID
1
A
B
C
D
詳細CRYSTAL PACKING ANALYSIS SUGGESTS THE ASSIGNMENT OF A TETRAMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.

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要素

#1: タンパク質
SIS domain protein


分子量: 21628.170 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Listeria monocytogenes str. 4b F2365 (バクテリア)
株: F2365, serotype 4b / 遺伝子: LMOf2365_0531, YP_013136.1 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q723E8
#2: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 443 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH ...THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)解説
12.2244.54DATA FROM A SE-MET CONTAINING CRYSTAL IN SPACEGROUP P2(1) WAS USED FOR THE MAD PHASING EXPERIMENTS AT 1.75 ANGSTROMS RESOLUTION. ONE OF THE TETRAMERS FROM THIS AUTOTRACED MAD STRUCTURE WAS USED AS A MOLECULAR REPLACEMENT SEARCH MODEL TO PHASE THIS STRUCTURE AT 1.6 ANGSTROMS RESOLUTION IN THE P3(1) SPACEGROUP. MODEL COMPLETION AND REFINEMENT WERE AGAINST THE P3(1) DATA.
2
結晶化
温度 (K)Crystal-ID手法pH詳細
2771蒸気拡散法, シッティングドロップ法5.9NANODROP, 0.2M Mg formate, 20.0% PEG 3350, No Buffer pH 5.9, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K
2772蒸気拡散法, シッティングドロップ法6.3NANODROP, 0.2M NH4Cl, 20.0% PEG 3350, No Buffer pH 6.3, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21002
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンAPS 23-ID-B10.94645
シンクロトロンAPS 23-ID-B20.97966, 0.94645
検出器
タイプID検出器日付詳細
MARMOSAIC 300 mm CCD1CCD2008年10月11日Adjustable focusing mirrors in K-B geometry
MARMOSAIC 300 mm CCD2CCD2008年10月12日Adjustable focusing mirrors in K-B geometry
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Si(111) Double crystalMADMx-ray1
2Si(111) Double crystalMADMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.946451
20.979661
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11h,k,l10.561
11-k,-h,-l20.439
反射解像度: 1.6→28.976 Å / Num. obs: 97660 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 20.164 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Rsym value: 0.085 / Net I/σ(I): 5.726
反射 シェル

Diffraction-ID: 1,2

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.6-1.643.30.6521.82312770530.65297.2
1.64-1.693.80.5862.32643070100.58699.3
1.69-1.743.80.4592.82586568470.45999.4
1.74-1.793.80.3643.52522966570.36499.6
1.79-1.853.80.284.52447564320.2899.6
1.85-1.913.80.2165.72392862730.21699.7
1.91-1.983.80.1667.42290159930.16699.8
1.98-2.073.80.1369.42244258420.13699.8
2.07-2.163.80.11511.82123855570.11599.8
2.16-2.263.80.1142019952700.199.9
2.26-2.393.90.08515.51975551210.085100
2.39-2.533.90.07217.71850947950.072100
2.53-2.76.40.14320.62877944620.143100
2.7-2.927.30.13123.43061342070.131100
2.92-3.27.40.10127.22870338740.101100
3.2-3.587.50.07832.22629035060.078100
3.58-4.137.50.06436.72298830690.064100
4.13-5.067.60.05339.91953225730.053100
5.06-7.167.60.05638.81553920350.056100
7.16-28.9767.50.05141818310840.05198.8

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散, 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLM7.0.1データ削減
SCALA3.2.5データスケーリング
SHELX位相決定
SHARP2.2.0位相決定
PHASER1.3.3位相決定
REFMAC5.5.0053精密化
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
MAR345CCDデータ収集
SHELXD位相決定
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散, 分子置換 / 解像度: 1.6→28.976 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.976 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.97 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.22 / SU B: 1.558 / SU ML: 0.025 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.014 / ESU R Free: 0.014 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4. ETHYLENE GLYCOL MOLECULES FROM THE CRYO SOLUTION ARE MODELED. 5. THE DIFFRACTION DATA IS TWINNED WITH OPERATOR "-K, -H, -L". THE TWINNING FRACTION IS REFINED TO 0.4387. 6. REFLECTIONS FOR FREE-R SET WERE SELECTED ON RANDOM + TWIN LAW BASIS. 7. THERE IS SOME UNMODELED DENSITY NEAR RESIDUE D188.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.157 4850 5 %RANDOM + TWIN LAW
Rwork0.133 ---
obs0.135 97613 99.5 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 54.34 Å2 / Biso mean: 18.562 Å2 / Biso min: 5.87 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.62 Å20 Å20 Å2
2--4.62 Å20 Å2
3----9.24 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→28.976 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5695 0 8 443 6146
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0225984
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.023904
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6051.978169
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.33939759
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.4735819
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.65126.376218
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.881151061
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.8581510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.21002
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0216635
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021031
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.15423896
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.26721574
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.82246364
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.22962088
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.57481776
Refine LS restraints NCS

数: 2066 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
AAALOOSE POSITIONAL0.195
BBBLOOSE POSITIONAL0.365
CCCLOOSE POSITIONAL0.225
DDDLOOSE POSITIONAL0.195
AAALOOSE THERMAL1.4610
BBBLOOSE THERMAL1.7310
CCCLOOSE THERMAL1.5110
DDDLOOSE THERMAL1.4910
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.642 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.256 349 -
Rwork0.195 6588 -
all-6937 -
obs--96.39 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.3762-0.04840.0090.10290.05780.6029-0.0212-0.00880.02680.00990.0058-0.0052-0.0446-0.05850.01550.0231-0.0191-0.00320.0574-0.0020.0024-14.212.333-3.015
20.3897-0.1475-0.24110.07450.01480.5769-0.0262-0.0637-0.00680.0120.00960.0015-0.00640.07130.01650.0281-0.0238-0.00450.06220.00480.00144.49710.51-0.459
30.17010.0647-0.10160.35220.08220.46980.00840.01540.0116-0.0455-0.01840.0168-0.0349-0.01420.01010.0338-0.0205-0.00140.0440.00170.00182.41714.958-31.566
40.16720.1404-0.21210.2299-0.07080.5195-0.03170.0117-0.0231-0.0222-0.0173-0.00490.0696-0.03270.0490.0421-0.03230.00520.0463-0.00540.0055-5.666-2.216-29.405
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 192
2X-RAY DIFFRACTION2B0 - 190
3X-RAY DIFFRACTION3C0 - 190
4X-RAY DIFFRACTION4D1 - 190

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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