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万見
- PDB-3fwq: Inactive conformation of human protein kinase CK2 catalytic subunit -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fwq
タイトルInactive conformation of human protein kinase CK2 catalytic subunit
要素Casein kinase II subunit alpha
キーワードTRANSFERASE / casein kinase 2 / protein kinase CK2 / eukaryotic protein kinases / inactive conformation / ATP-binding / Kinase / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Serine/threonine-protein kinase / Wnt signaling pathway
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of chromosome separation / positive regulation of aggrephagy / WNT mediated activation of DVL / Condensation of Prometaphase Chromosomes / protein kinase CK2 complex / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / Receptor Mediated Mitophagy / Synthesis of PC / Sin3-type complex / Maturation of hRSV A proteins ...regulation of chromosome separation / positive regulation of aggrephagy / WNT mediated activation of DVL / Condensation of Prometaphase Chromosomes / protein kinase CK2 complex / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / Receptor Mediated Mitophagy / Synthesis of PC / Sin3-type complex / Maturation of hRSV A proteins / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / negative regulation of signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of apoptotic signaling pathway / positive regulation of Wnt signaling pathway / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / : / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Signal transduction by L1 / Hsp90 protein binding / PML body / Regulation of PTEN stability and activity / Wnt signaling pathway / positive regulation of protein catabolic process / KEAP1-NFE2L2 pathway / kinase activity / rhythmic process / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / double-strand break repair / positive regulation of cell growth / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / regulation of cell cycle / negative regulation of translation / protein stabilization / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of cell population proliferation / apoptotic process / DNA damage response / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Casein Kinase 2, subunit alpha / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...Casein Kinase 2, subunit alpha / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Casein kinase II subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Niefind, K. / Raaf, J. / Issinger, O.G.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: First inactive conformation of CK2 alpha, the catalytic subunit of protein kinase CK2
著者: Raaf, J. / Issinger, O.G. / Niefind, K.
#1: ジャーナル: Embo J. / 年: 1998
タイトル: Crystal structure of the catalytic subunit of protein kinase CK2 from Zea mays at 2.1 A resolution
著者: Niefind, K. / Guerra, B. / Pinna, L.A. / Issinger, O.G. / Schomburg, D.
#2: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1999
タイトル: GTP plus water mimic ATP in the active site of protein kinase CK2
著者: Niefind, K. / Putter, M. / Guerra, B. / Issinger, O.G. / Schomburg, D.
#3: ジャーナル: Embo J. / 年: 2001
タイトル: Crystal structure of human protein kinase CK2: insights into basic properties of the CK2 holoenzyme
著者: Niefind, K. / Guerra, B. / Ermakowa, I. / Issinger, O.G.
#4: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: Crystal structure of a C-terminal deletion mutant of human protein kinase CK2 catalytic subunit
著者: Ermakova, I. / Boldyreff, B. / Issinger, O.G. / Niefind, K.
#5: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: Inclining the purine base binding plane in protein kinase CK2 by exchanging the flanking side-chains generates a preference for ATP as a cosubstrate
著者: Yde, C.W. / Ermakova, I. / Issinger, O.G. / Niefind, K.
#6: ジャーナル: Mol.Cell.Biochem. / 年: 2005
タイトル: Primary and secondary interactions between CK2alpha and CK2beta lead to ring-like structures in the crystals of the CK2 holoenzyme
著者: Niefind, K. / Issinger, O.G.
#7: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: Evolved to be active: sulfate ions define substrate recognition sites of CK2alpha and emphasise its exceptional role within the CMGC family of eukaryotic protein kinases
著者: Niefind, K. / Yde, C.W. / Ermakova, I. / Issinger, O.G.
#8: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: The catalytic subunit of human protein kinase CK2 structurally deviates from its maize homologue in complex with the nucleotide competitive inhibitor emodin
著者: Raaf, J. / Klopffleisch, K. / Issinger, O.G. / Niefind, K.
#9: ジャーナル: Chem.Biol. / 年: 2008
タイトル: The CK2 alpha/CK2 beta interface of human protein kinase CK2 harbors a binding pocket for small molecules
著者: Raaf, J. / Brunstein, E. / Issinger, O.G. / Niefind, K.
履歴
登録2009年1月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年2月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22012年4月4日Group: Database references
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Casein kinase II subunit alpha
B: Casein kinase II subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,68311
ポリマ－80,1332
非ポリマー5509
水3,675204
1
A: Casein kinase II subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,4537
ポリマ－40,0671
非ポリマー3876
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Casein kinase II subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,2304
ポリマ－40,0671
非ポリマー1633
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.324, 71.324, 125.681
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number78
Space group name H-MP43

-
要素

#1: タンパク質 Casein kinase II subunit alpha / CK II


分子量: 40066.742 Da / 分子数: 2 / 変異: residues 1-335 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pT7-7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P68400, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 204 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.33 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: Protein stock solution: 10mg/ml CK2alpha, 500mM sodium chloride, 25mM Tris/HCl, pH 8.5; Reservoir: 2M ammonium sulfate, 2M sodium chloride; Drop: 0.001mL reservoir solution, 0.001mL protein ...詳細: Protein stock solution: 10mg/ml CK2alpha, 500mM sodium chloride, 25mM Tris/HCl, pH 8.5; Reservoir: 2M ammonium sulfate, 2M sodium chloride; Drop: 0.001mL reservoir solution, 0.001mL protein stock solution, 0.003mL 1mM AMPPNP, 0.0006mL 10mM magnesium chloride, 0.0001mL glycerol, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X12 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年2月12日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11h,k,l10.501
11-h,k,-l20.499
反射解像度: 2.3→34.5 Å / Num. all: 27863 / Num. obs: 26999 / % possible obs: 96.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.7 % / Biso Wilson estimate: 47.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Rsym value: 0.1 / Net I/σ(I): 17.6
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.724 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 98.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
AMoRE位相決定
REFMAC5.5.0063精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2PVR

2pvr


解像度: 2.3→34.3 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / SU B: 13.697 / SU ML: 0.144 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.136 / ESU R Free: 0.056 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23272 1253 4.6 %RANDOM
Rwork0.16969 ---
all0.17256 27046 --
obs0.17256 25746 96.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 41.145 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.87 Å20 Å20 Å2
2--7.87 Å20 Å2
3----15.73 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→34.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5634 0 28 204 5866
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0225803
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.8851.9497841
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.7345666
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.37723.057314
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.173151028
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.5621552
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0640.2810
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0214478
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.61263338
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.55695422
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.55862465
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.17592419
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.324 105 -
Rwork0.205 1877 -
obs--97.59 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.8730.0014-0.68261.3292-0.06730.98250.0039-0.07240.06940.12990.01780.11360.0329-0.0781-0.02160.0499-0.0070.00980.0518-0.01480.0196-15.8927.572.668
22.0347-0.28691.3250.319-0.50751.40530.0176-0.0594-0.2341-0.05410.0248-0.05530.17460.0641-0.04250.11850.03850.01990.10650.00620.05534.74613.896-5.066
31.2325-0.1043-0.01960.6973-0.62621.06520.0290.11190.141-0.0633-0.02010.0335-0.0950.0306-0.0090.05530.0028-0.01150.05250.00630.0238.12851.583-18.088
40.48-0.3717-0.44171.33361.2131.2440.0612-0.0351-0.0673-0.03620.0884-0.24340.05040.1833-0.14960.13620.03770.01710.14490.01850.102821.86130.971-10.332
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 12
2X-RAY DIFFRACTION1A117 - 335
3X-RAY DIFFRACTION2A13 - 116
4X-RAY DIFFRACTION3B2 - 12
5X-RAY DIFFRACTION3B117 - 335
6X-RAY DIFFRACTION4B13 - 116

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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