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万見
- PDB-3fsm: CRYSTAL STRUCTURE OF A CHEMICALLY SYNTHESIZED 203 AMINO ACID 'COV... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fsm
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF A CHEMICALLY SYNTHESIZED 203 AMINO ACID 'COVALENT DIMER' [L-Ala51,D-Ala51'] HIV-1 PROTEASE MOLECULE
要素COVALENT DIMER [L-Ala51, D-Ala51'] HIV-1 PROTEASE
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / asymmetric dimer / covalent dimer / beta-sheet / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


HIV-1 retropepsin / telomerase activity / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase ...HIV-1 retropepsin / telomerase activity / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / viral penetration into host nucleus / RNA stem-loop binding / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / host cell / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / aspartic-type endopeptidase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont-mediated suppression of host gene expression / symbiont entry into host cell / viral translational frameshifting / lipid binding / host cell nucleus / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain ...Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-{(2S)-2-[(N-acetyl-L-threonyl-L-isoleucyl)amino]hexyl}-L-norleucyl-L-glutaminyl-N~5~-[amino(iminio)methyl]-L-ornithinamide / Chem-2NC / Gag-Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Torbeev, V.Y. / Kent, S.B.H.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2011
タイトル: Protein conformational dynamics in the mechanism of HIV-1 protease catalysis.
著者: Torbeev, V.Y. / Raghuraman, H. / Hamelberg, D. / Tonelli, M. / Westler, W.M. / Perozo, E. / Kent, S.B.
履歴
登録2009年1月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年1月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Refinement description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22012年1月11日Group: Database references
改定 1.32012年12月12日Group: Other
改定 1.42017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.52023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_sheet / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_sheet.number_strands / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62023年11月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.72024年3月13日Group: Source and taxonomy / Structure summary / カテゴリ: entity / pdbx_entity_src_syn / Item: _entity.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: COVALENT DIMER [L-Ala51, D-Ala51'] HIV-1 PROTEASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,6912
ポリマ－21,9201
非ポリマー7711
水2,126118
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.472, 58.286, 61.450
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 COVALENT DIMER [L-Ala51, D-Ala51'] HIV-1 PROTEASE


分子量: 21919.703 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Total chemical protein synthesis / 参照: UniProt: P03369*PLUS, HIV-1 retropepsin
#2: 化合物 ChemComp-2NC / N-{(2S)-2-[(N-acetyl-L-threonyl-L-isoleucyl)amino]hexyl}-L-norleucyl-L-glutaminyl-N~5~-[amino(iminio)methyl]-L-ornithinamide / p2/NC


タイプ: peptide-like, Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 770.983 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C35H68N11O8 / 詳細: Total chemical peptide synthesis
参照: N-{(2S)-2-[(N-acetyl-L-threonyl-L-isoleucyl)amino]hexyl}-L-norleucyl-L-glutaminyl-N~5~-[amino(iminio)methyl]-L-ornithinamide
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 118 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細THE INHIBITOR HAS A REDUCED PEPTIDE BOND ISOSTERE [CH2-NH] IN PLACE OF THE SCISSILE AMIDE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.49 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.1M CITRATE, 0.2M SODIUM PHOPHATE, 30% (W/V) AMMONIUM SULFATE, 10% (V/V) DMSO , pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年2月26日
詳細: double crystal monochromator and K-B pair of biomorph mirrors for vertical and horizontal focusing with two additional horizontally deflecting mirrors
放射モノクロメーター: double crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→50 Å / Num. all: 25109 / Num. obs: 25109 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 81.1 / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.079 / Χ2: 1.53 / Net I/σ(I): 22.636
反射 シェル解像度: 1.6→1.66 Å / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.677 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. unique all: 2419 / Χ2: 1.58 / % possible all: 98.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
MOLREP位相決定
精密化開始モデル: PDB ENTRY 2O40

2o40


解像度: 1.6→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.939 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 3.804 / SU ML: 0.067 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.103 / ESU R Free: 0.103 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.235 1274 5.1 %RANDOM
Rwork0.199 ---
obs0.201 25039 99.77 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 49.86 Å2 / Biso mean: 25.825 Å2 / Biso min: 13.87 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.06 Å20 Å20 Å2
2---0.32 Å20 Å2
3---0.26 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1545 0 54 118 1717
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0221629
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021098
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6341.992203
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.90132705
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4125204
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg42.54124.91559
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.68115288
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.876159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1110.2259
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021750
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02280
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1920.2217
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1950.21051
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1730.2767
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0880.2874
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1310.256
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.010.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1150.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1770.235
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1580.26
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0811.51062
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.321.5431
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.61721674
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.4493638
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.6944.5529
LS精密化 シェル解像度: 1.598→1.639 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.329 102 -
Rwork0.265 1654 -
all-1756 -
obs-1654 97.5 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 5.089 Å / Origin y: 1.181 Å / Origin z: 18.214 Å
111213212223313233
T-0.116 Å2-0.0017 Å2-0.0033 Å2--0.1238 Å20.0088 Å2---0.1663 Å2
L2.3501 °2-0.8509 °20.4832 °2-2.0535 °20.6234 °2--1.306 °2
S0.0241 Å °0.0982 Å °-0.0555 Å °0.0313 Å °0.0558 Å °-0.0424 Å °0.035 Å °0.1324 Å °-0.0799 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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