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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3fsm | ||||||
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タイトル | CRYSTAL STRUCTURE OF A CHEMICALLY SYNTHESIZED 203 AMINO ACID 'COVALENT DIMER' [L-Ala51,D-Ala51'] HIV-1 PROTEASE MOLECULE | ||||||
![]() | COVALENT DIMER [L-Ala51, D-Ala51'] HIV-1 PROTEASE | ||||||
![]() | HYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / asymmetric dimer / covalent dimer / beta-sheet / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex | ||||||
機能・相同性 | ![]() HIV-1 retropepsin / telomerase activity / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase ...HIV-1 retropepsin / telomerase activity / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / viral penetration into host nucleus / RNA stem-loop binding / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / host cell / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / aspartic-type endopeptidase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont-mediated suppression of host gene expression / symbiont entry into host cell / viral translational frameshifting / lipid binding / host cell nucleus / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding / membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Torbeev, V.Y. / Kent, S.B.H. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Protein conformational dynamics in the mechanism of HIV-1 protease catalysis. 著者: Torbeev, V.Y. / Raghuraman, H. / Hamelberg, D. / Tonelli, M. / Westler, W.M. / Perozo, E. / Kent, S.B. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 58.2 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 41.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 719.8 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 722.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 11.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 15.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 3hauC ![]() 3hawC ![]() 3hboC ![]() 3hdkC ![]() 3hloC ![]() 3iawC ![]() 3ka2C ![]() 3nwqC ![]() 3nwxC ![]() 3nxeC ![]() 3nxnC ![]() 3nygC ![]() 2o40S S: 精密化の開始モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 21919.703 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Total chemical protein synthesis / 参照: UniProt: P03369*PLUS, HIV-1 retropepsin |
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#2: 化合物 | ChemComp-2NC / |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
非ポリマーの詳細 | THE INHIBITOR HAS A REDUCED PEPTIDE BOND ISOSTERE [CH2-NH] IN PLACE OF THE SCISSILE AMIDE |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.49 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6 詳細: 0.1M CITRATE, 0.2M SODIUM PHOPHATE, 30% (W/V) AMMONIUM SULFATE, 10% (V/V) DMSO , pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 110 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年2月26日 詳細: double crystal monochromator and K-B pair of biomorph mirrors for vertical and horizontal focusing with two additional horizontally deflecting mirrors |
放射 | モノクロメーター: double crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.0332 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.6→50 Å / Num. all: 25109 / Num. obs: 25109 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 81.1 / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.079 / Χ2: 1.53 / Net I/σ(I): 22.636 |
反射 シェル | 解像度: 1.6→1.66 Å / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.677 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. unique all: 2419 / Χ2: 1.58 / % possible all: 98.3 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 開始モデル: PDB ENTRY 2O40 解像度: 1.6→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.939 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 3.804 / SU ML: 0.067 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.103 / ESU R Free: 0.103 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 49.86 Å2 / Biso mean: 25.825 Å2 / Biso min: 13.87 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.6→20 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.598→1.639 Å / Total num. of bins used: 20
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精密化 TLS | 手法: refined / Origin x: 5.089 Å / Origin y: 1.181 Å / Origin z: 18.214 Å
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