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万見
- PDB-3fnv: Crystal Structure of Miner1: The Redox-active 2Fe-2S Protein Caus... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fnv
タイトルCrystal Structure of Miner1: The Redox-active 2Fe-2S Protein Causative in Wolfram Syndrome 2
要素CDGSH iron sulfur domain-containing protein 2
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / diabetes / membrane bound / thiazolidinedione / oxidative stress / CDGSH / Endoplasmic reticulum / Iron / Iron-sulfur / Membrane / Metal-binding / Transmembrane / Zinc-finger
機能・相同性
機能・相同性情報


perinuclear endoplasmic reticulum / autophagy of mitochondrion / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / mitochondrial outer membrane / regulation of autophagy / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / protein-containing complex / RNA binding ...perinuclear endoplasmic reticulum / autophagy of mitochondrion / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / mitochondrial outer membrane / regulation of autophagy / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / protein-containing complex / RNA binding / metal ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
CDGSH iron-sulfur domain, mitoNEET-type / Iron sulphur domain-containing, mitoNEET, N-terminal / Iron-containing outer mitochondrial membrane protein N-terminus / CDGSH iron-sulfur domain-containing protein 1/2 / Iron-binding zinc finger CDGSH type / Iron-binding zinc finger, CDGSH type / MitoNEET, CDGSH iron-sulfur domain / CDGSH-type zinc finger. Function unknown. / Ribosomal Protein L9; domain 1 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / CDGSH iron-sulfur domain-containing protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Conlan, A.R. / Axelrod, H.L. / Cohen, A.E. / Abresch, E.C. / Yee, D. / Zuris, J. / Nechushtai, R. / Jennings, P.A. / Paddock, M.L.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: Crystal structure of Miner1: The redox-active 2Fe-2S protein causative in Wolfram Syndrome 2.
著者: Conlan, A.R. / Axelrod, H.L. / Cohen, A.E. / Abresch, E.C. / Zuris, J. / Yee, D. / Nechushtai, R. / Jennings, P.A. / Paddock, M.L.
履歴
登録2008年12月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年8月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CDGSH iron sulfur domain-containing protein 2
B: CDGSH iron sulfur domain-containing protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,3324
ポリマ－18,9802
非ポリマー3522
水72140
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3530 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area7090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.904, 48.579, 74.104
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Refine code: 4 / Auth seq-ID: 68 - 500 / Label seq-ID: 68 - 500

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
詳細The biological assembly is a dimer formed from the two chains (A and B) in the crystallographic asymmetric unit.

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要素

#1: タンパク質 CDGSH iron sulfur domain-containing protein 2 / Endoplasmic reticulum intermembrane small protein / MitoNEET-related 1 protein / Miner1


分子量: 9490.047 Da / 分子数: 2
断片: C-terminal water-soluble domain: UNP residues 57-135
変異: C92S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDGSH2, CISD2, ERIS, ZCD2 / プラスミド: pET28a(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8N5K1
#2: 化合物 ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 40 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細1. IN THE TARGET SEQUENCE, CYS 92 IS REPLACED BY AN SER RESIDUE BY SITE-DIRECTED MUTAGENESIS. 2. ...1. IN THE TARGET SEQUENCE, CYS 92 IS REPLACED BY AN SER RESIDUE BY SITE-DIRECTED MUTAGENESIS. 2. THE SOLUBLE DOMAIN OF MINER1 (RESIDUES 57-135) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG IN A PET28A(+) (NOVAGEN) BACTERIAL EXPRESSION VECTOR CONTAINING AN N-TERMINAL HIS-TAG. THE TAG WAS REMOVED WITH THROMBIN LEAVING ONLY GSHM FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.58 %
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8
詳細: 100 mM Tris-HCl pH 8.0, 100 mM NaCl, 15% PEG 3000, VAPOR DIFFUSION

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 1.7418, 1.3624, 1.7372
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年12月15日 / 詳細: Flat collimating mirror, toroid focusing mirror
放射モノクロメーター: Double crystal / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.74181
21.36241
31.73721
Reflection数: 217494 / Rmerge(I) obs: 0.139 / D res high: 2.16 Å / Num. obs: 8210 / % possible obs: 97.9
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)Num. obs% possible obs (%)IDRmerge(I) obs
2.162.2476592.511.244
2.242.3379696.510.957
2.332.437519710.682
2.432.568369810.523
2.562.7279898.310.335
2.722.9381698.910.23
2.933.2282099.310.146
3.223.6984598.910.104
3.694.6485499.410.081
4.6448.5692999.510.075
反射解像度: 1.8→48.56 Å / Num. obs: 14086 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 25.9 % / Biso Wilson estimate: 34.594 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.143 / Net I/σ(I): 16.17
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 17.9 % / Rmerge(I) obs: 1.79 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. measured obs: 18126 / Num. unique obs: 1285 / % possible all: 97.9

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散
Phasing MAD set site
IDCartn x (Å)Cartn y (Å)Cartn z (Å)Atom type symbolB isoOccupancy
119.71311.80813.092FE28.881.39
28.48532.0115.36FE36.041.61
322.17312.90113.254FE33.731.57
47.94832.99812.912FE36.431.54
510.07930.35716.688FE34.060.14
Phasing dmFOM : 0.8 / FOM acentric: 0.81 / FOM centric: 0.74 / 反射: 9018 / Reflection acentric: 7562 / Reflection centric: 1456
Phasing dm shell
解像度 (Å)FOM FOM acentricFOM centric反射Reflection acentricReflection centric
6-29.4610.980.990.95439270169
3.8-60.960.980.911242962280
3-3.80.930.950.8615261259267
2.6-30.870.880.7615191295224
2.3-2.60.730.750.5926582325333
2.1-2.30.560.580.416341451183

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
SHARP位相決定
RESOLVE2.13位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
Blu-Iceデータ収集
XDSデータ削減
SHELX位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.1→37.06 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / WRfactor Rfree: 0.235 / WRfactor Rwork: 0.199 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.928 / SU B: 7.676 / SU ML: 0.101 / SU R Cruickshank DPI: 0.208 / SU Rfree: 0.172 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.183 / ESU R Free: 0.164
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. AN 2FE-2S CLUSTER (FES) WAS MODELED INTO EACH SUBUNIT IN THE ASYMMETRIC UNIT. THE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. AN 2FE-2S CLUSTER (FES) WAS MODELED INTO EACH SUBUNIT IN THE ASYMMETRIC UNIT. THE PRESENCE OF THE 2FE-2S CLUSTER WAS CORROBORATED BY ANOMALOUS DIFFERENCE MAPS. THE PROTEIN LIGANDS TO THE FE ATOMS IN THE 2FE-2S CLUSTERS ARE CYS 99, CYS 101, CYS 110, AND HIS 114.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.216 450 5 %RANDOM
Rwork0.17 ---
obs0.172 9013 99.23 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 59.35 Å2 / Biso mean: 35.795 Å2 / Biso min: 16.62 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.11 Å20 Å20 Å2
2---1.52 Å20 Å2
3---1.41 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→37.06 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1003 0 8 40 1051
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0221056
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02683
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8591.9631440
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.90431695
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.1445141
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.46225.2540
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.83515176
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg7.142154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0980.2172
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021171
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02187
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2080.3181
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.20.3726
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1760.5510
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0890.5541
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1350.598
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1630.38
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1430.36
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3060.58
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.8033731
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.53272
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.53651106
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.0888400
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.41911326
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / 数: 775 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

タイプRms dev position (Å)Weight position
MEDIUM POSITIONAL0.350.5
MEDIUM THERMAL0.752
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.154 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.209 46 -
Rwork0.158 611 -
all-657 -
obs--98.65 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.9833-0.79861.14976.6573-0.5854.60430.03620.01630.26160.061-0.044-0.1399-0.19580.04590.0078-0.1805-0.02-0.0262-0.2193-0.0182-0.151917.758638.141919.8189
24.2904-0.59091.48345.9646-1.6283.0652-0.01410.2092-0.1759-0.3546-0.02760.05540.3446-0.01960.0417-0.1464-0.0213-0.0193-0.1892-0.0293-0.155813.063730.890815.2213
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A68 - 134
2X-RAY DIFFRACTION2B68 - 135

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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