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- PDB-3flo: Crystal structure of the carboxyl-terminal domain of yeast DNA po... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3flo
タイトルCrystal structure of the carboxyl-terminal domain of yeast DNA polymerase alpha in complex with its B subunit
要素
  • (DNA polymerase alpha catalytic subunit ...) x 2
  • DNA polymerase alpha subunit B
キーワードTRANSFERASE / Protein-protein complex / phosphoesterase fold / OB fold / Zinc-binding motif / DNA replication / Nucleus / Phosphoprotein / DNA-binding / DNA-directed DNA polymerase / Nucleotidyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


Inhibition of replication initiation of damaged DNA by RB1/E2F1 / H3-H4 histone complex chaperone activity / DNA replication initiation / RNA-templated DNA biosynthetic process / Processive synthesis on the lagging strand / Removal of the Flap Intermediate / Polymerase switching / premeiotic DNA replication / alpha DNA polymerase:primase complex / Activation of the pre-replicative complex ...Inhibition of replication initiation of damaged DNA by RB1/E2F1 / H3-H4 histone complex chaperone activity / DNA replication initiation / RNA-templated DNA biosynthetic process / Processive synthesis on the lagging strand / Removal of the Flap Intermediate / Polymerase switching / premeiotic DNA replication / alpha DNA polymerase:primase complex / Activation of the pre-replicative complex / telomere capping / lagging strand elongation / mitotic DNA replication initiation / DNA biosynthetic process / DNA synthesis involved in DNA repair / leading strand elongation / DNA replication origin binding / DNA replication initiation / replication fork / nuclear envelope / double-strand break repair / single-stranded DNA binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / DNA-directed DNA polymerase / DNA-directed DNA polymerase activity / DNA replication / nucleotide binding / chromatin binding / mitochondrion / DNA binding / zinc ion binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 - #60 / DNA Polymerase alpha, zinc finger / Hypothetical protein af0941 / : / DNA polymerase alpha subunit B, OB domain / DNA polymerase alpha, subunit B / DNA polymerase alpha catalytic subunit, N-terminal domain / DNA polymerase alpha, zinc finger domain superfamily / DNA Polymerase alpha zinc finger / DNA polymerase alpha subunit p180 N terminal ...Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 - #60 / DNA Polymerase alpha, zinc finger / Hypothetical protein af0941 / : / DNA polymerase alpha subunit B, OB domain / DNA polymerase alpha, subunit B / DNA polymerase alpha catalytic subunit, N-terminal domain / DNA polymerase alpha, zinc finger domain superfamily / DNA Polymerase alpha zinc finger / DNA polymerase alpha subunit p180 N terminal / Zinc finger, DNA-directed DNA polymerase, family B, alpha / DNA polymerase alpha catalytic subunit, catalytic domain / DNA polymerase alpha/delta/epsilon, subunit B / DNA polymerase alpha/epsilon subunit B / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / DNA polymerase family B, thumb domain / DNA polymerase family B signature. / DNA-directed DNA polymerase, family B, multifunctional domain / DNA-directed DNA polymerase, family B, conserved site / DNA polymerase family B / DNA polymerase family B, exonuclease domain / DNA-directed DNA polymerase, family B, exonuclease domain / DNA polymerase, palm domain superfamily / DNA polymerase type-B family / DNA-directed DNA polymerase, family B / 4-Layer Sandwich / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / DNA/RNA polymerase superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA polymerase alpha catalytic subunit A / DNA polymerase alpha subunit B
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Klinge, S.N. / Pellegrini, L.
引用ジャーナル: EMBO J / : 2009
タイトル: 3D architecture of DNA Pol alpha reveals the functional core of multi-subunit replicative polymerases.
著者: Sebastian Klinge / Rafael Núñez-Ramírez / Oscar Llorca / Luca Pellegrini /
要旨: Eukaryotic DNA replication requires the coordinated activity of the multi-subunit DNA polymerases: Pol alpha, Pol delta and Pol epsilon. The conserved catalytic and regulatory B subunits associate in ...Eukaryotic DNA replication requires the coordinated activity of the multi-subunit DNA polymerases: Pol alpha, Pol delta and Pol epsilon. The conserved catalytic and regulatory B subunits associate in a constitutive heterodimer that represents the functional core of all three replicative polymerases. Here, we combine X-ray crystallography and electron microscopy (EM) to describe subunit interaction and 3D architecture of heterodimeric yeast Pol alpha. The crystal structure of the C-terminal domain (CTD) of the catalytic subunit bound to the B subunit illustrates a conserved mechanism of accessory factor recruitment by replicative polymerases. The EM reconstructions of Pol alpha reveal a bilobal shape with separate catalytic and regulatory modules. Docking of the B-CTD complex in the EM reconstruction shows that the B subunit is tethered to the polymerase domain through a structured but flexible linker. Our combined findings provide a structural template for the common functional architecture of the three major replicative DNA polymerases.
履歴
登録2008年12月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年6月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年9月5日Group: Derived calculations
改定 1.32024年3月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA polymerase alpha subunit B
I: DNA polymerase alpha catalytic subunit A
B: DNA polymerase alpha catalytic subunit A
C: DNA polymerase alpha subunit B
J: DNA polymerase alpha catalytic subunit A
D: DNA polymerase alpha catalytic subunit A
E: DNA polymerase alpha subunit B
K: DNA polymerase alpha catalytic subunit A
F: DNA polymerase alpha catalytic subunit A
G: DNA polymerase alpha subunit B
L: DNA polymerase alpha catalytic subunit A
H: DNA polymerase alpha catalytic subunit A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)311,63485
ポリマ-304,86612
非ポリマー6,76773
10,287571
1
A: DNA polymerase alpha subunit B
B: DNA polymerase alpha catalytic subunit A
K: DNA polymerase alpha catalytic subunit A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,17324
ポリマ-76,2173
非ポリマー1,95621
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7590 Å2
ΔGint-248 kcal/mol
Surface area27630 Å2
2
C: DNA polymerase alpha subunit B
D: DNA polymerase alpha catalytic subunit A
L: DNA polymerase alpha catalytic subunit A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,78820
ポリマ-76,2173
非ポリマー1,57217
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6960 Å2
ΔGint-196 kcal/mol
Surface area27940 Å2
3
I: DNA polymerase alpha catalytic subunit A
E: DNA polymerase alpha subunit B
F: DNA polymerase alpha catalytic subunit A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,88421
ポリマ-76,2173
非ポリマー1,66818
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7150 Å2
ΔGint-209 kcal/mol
Surface area27880 Å2
4
J: DNA polymerase alpha catalytic subunit A
G: DNA polymerase alpha subunit B
H: DNA polymerase alpha catalytic subunit A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,78820
ポリマ-76,2173
非ポリマー1,57217
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7150 Å2
ΔGint-214 kcal/mol
Surface area27600 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)85.411, 142.633, 175.255
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.33, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
31E
41G
12B
22D
32F
42H

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDRefine codeAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111ARGARGSERSER2AA248 - 7053 - 460
211ARGARGSERSER2CD248 - 7053 - 460
311ARGARGSERSER2EG248 - 7053 - 460
411ARGARGSERSER2GJ248 - 7053 - 460
112ASPASPLYSLYS2BC1273 - 140711 - 145
212ASPASPLYSLYS2DF1273 - 140711 - 145
312ASPASPLYSLYS2FI1273 - 140711 - 145
412ASPASPLYSLYS2HL1273 - 140711 - 145
122LEULEUCYSCYS4BC1422 - 1452160 - 190
222LEULEUCYSCYS4DF1422 - 1452160 - 190
322LEULEUCYSCYS4FI1422 - 1452160 - 190
422LEULEUCYSCYS4HL1422 - 1452160 - 190

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 4分子 ACEG

#1: タンパク質
DNA polymerase alpha subunit B / DNA polymerase I subunit B / DNA polymerase alpha:primase complex p86 subunit / Pol alpha-primase ...DNA polymerase I subunit B / DNA polymerase alpha:primase complex p86 subunit / Pol alpha-primase complex p86 subunit / DNA polymerase-primase complex p74 subunit


分子量: 51962.004 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 246-705 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: POL12 / プラスミド: RSF1-Duet / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)Rosetta2 / 参照: UniProt: P38121

-
DNA polymerase alpha catalytic subunit ... , 2種, 8分子 IJKLBDFH

#2: タンパク質・ペプチド
DNA polymerase alpha catalytic subunit A


分子量: 273.330 Da / 分子数: 4 / 断片: N-terminal parts of chains B, D, F, H / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Co-expressed from the same plasmid as a protein complex
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: POL1, CDC17 / プラスミド: RSF1-Duet / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)Rosetta2
#3: タンパク質
DNA polymerase alpha catalytic subunit A / DNA polymerase I subunit A / DNA polymerase alpha:primase complex p180 subunit / Pol alpha-primase ...DNA polymerase I subunit A / DNA polymerase alpha:primase complex p180 subunit / Pol alpha-primase complex p180 subunit / DNA polymerase-primase complex p180 subunit


分子量: 23981.221 Da / 分子数: 4
断片: Cysteine-rich C-terminal domain, UNP residues 1263-1468
由来タイプ: 組換発現
詳細: Co-expressed from the same plasmid as a protein complex
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: POL1, CDC17 / プラスミド: RSF1-Duet / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)Rosetta2 / 参照: UniProt: P13382, DNA-directed DNA polymerase

-
非ポリマー , 3種, 644分子

#4: 化合物...
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 65 / 由来タイプ: 合成 / : SO4
#5: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / : Zn
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 571 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

-
詳細

配列の詳細CHAIN I, J, K, L; THE ELECTRON DENSITY MAP WAS NOT SUFFICIENTLY CLEAR TO ASSIGN UNAMBIGUOUSLY THE ...CHAIN I, J, K, L; THE ELECTRON DENSITY MAP WAS NOT SUFFICIENTLY CLEAR TO ASSIGN UNAMBIGUOUSLY THE AMINO ACID SEQUENCE TO THE REGIONS OF CHAINS B, D, F AND H N-TERMINAL TO ASP1273. THE DEPOSITORS HAVE PARTIALLY MODELLED THIS EXTRA DENSITY AS ALANINE TRI-PEPTIDES, WITH ARBITRARY CHAIN IDENTITY I, J, K, L FOR THE N-TERMINAL REGIONS OF CHAINS B, D, F, H, RESPECTIVELY.

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.04 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.1M MES, 1.26M Ammonium Sulfate, 3mM TCEP, pH6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 1.2852
検出器タイプ: ADSC Q315R / 検出器: CCD / 日付: 2007年6月16日 / 詳細: silicon monochromator
放射モノクロメーター: silicon / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.2852 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→31.9 Å / Num. all: 141597 / Num. obs: 141597 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 58.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.102 / Rsym value: 0.102 / Net I/σ(I): 5.2
反射 シェル解像度: 2.5→2.64 Å / 冗長度: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 0.652 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique all: 20778 / Rsym value: 0.652 / % possible all: 99.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHENIXモデル構築
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.5→31.9 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / SU B: 14.378 / SU ML: 0.161 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.307 / ESU R Free: 0.217 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS, ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS, ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.218 7082 5 %RANDOM
Rwork0.191 ---
obs0.192 134185 99.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 43.61 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.51 Å20 Å2-0.45 Å2
2---0.8 Å20 Å2
3---0.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→31.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数19648 0 333 571 20552
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.02220479
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.0213857
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5451.98327801
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9763.00233816
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.32352474
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.13224.461964
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.726153494
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.35915119
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.23049
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0222413
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.024030
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.210.23969
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1990.214015
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1860.210040
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.090.211054
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1590.2790
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.1520.22
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1270.223
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2090.285
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1980.215
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9971.515896
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1361.54934
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.154220190
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.05639238
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.7464.57611
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
11A2550tight positional0.060.05
12C2550tight positional0.050.05
13E2550tight positional0.050.05
14G2550tight positional0.050.05
21B798tight positional0.060.05
22D798tight positional0.040.05
23F798tight positional0.040.05
24H798tight positional0.040.05
11A3294medium positional0.490.5
12C3294medium positional0.460.5
13E3294medium positional0.520.5
14G3294medium positional0.50.5
21B1500medium positional0.420.5
22D1500medium positional0.40.5
23F1500medium positional0.470.5
24H1500medium positional0.420.5
11A2550tight thermal0.120.5
12C2550tight thermal0.10.5
13E2550tight thermal0.10.5
14G2550tight thermal0.110.5
21B798tight thermal0.120.5
22D798tight thermal0.070.5
23F798tight thermal0.080.5
24H798tight thermal0.090.5
11A3294medium thermal0.612
12C3294medium thermal0.522
13E3294medium thermal0.532
14G3294medium thermal0.582
21B1500medium thermal0.682
22D1500medium thermal0.432
23F1500medium thermal0.522
24H1500medium thermal0.462
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.56 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.365 470 -
Rwork0.313 9897 -
obs--99.78 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.3725-0.57640.8551.4763-0.29891.3813-0.12640.28220.0475-0.19680.0986-0.01360.11910.0320.0278-0.1725-0.0878-0.0106-0.1597-0.0273-0.351824.39579.952153.367
21.08370.56581.19991.71761.46982.93230.1385-0.0314-0.15870.279-0.0768-0.14680.385-0.2213-0.0617-0.0187-0.1374-0.0765-0.13310.0031-0.2962-5.84219.346112.4
34.1162.31441.39032.23990.67430.989-0.14330.00290.7069-0.08220.04650.7213-0.1419-0.14110.0967-0.1607-0.0414-0.033-0.10370.06930.120419.691129.723161.381
41.5777-0.76841.47951.2863-0.68612.13390.00290.20940.15520.0282-0.0326-0.088-0.14790.0810.0297-0.1736-0.057-0.0408-0.12080.0867-0.29711.2769.477107.749
51.84120.07271.0510.7344-0.32223.3804-0.2614-0.31490.2510.22670.12040.0153-0.2855-0.14860.141-0.04160.1542-0.0636-0.1205-0.0851-0.261922.13393.256184.661
61.41970.55971.35571.87982.32685.9625-0.25440.66070.0536-0.59120.3973-0.2727-0.78140.9231-0.14290.1822-0.32160.10110.2125-0.0614-0.104110.91133.00585.599
75.24652.61871.10352.26410.44131.3978-0.49681.412-0.823-0.59480.9081-0.5593-0.13130.5983-0.41120.0784-0.37450.10850.4691-0.34970.098444.447116.11142.12
84.0763-1.79392.63011.5286-1.33712.84820.1792-0.5325-0.60850.03090.29260.56760.1322-0.7753-0.4718-0.1163-0.0787-0.02360.13340.26650.0705-29.7255.289112.681
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A248 - 705
2X-RAY DIFFRACTION2C248 - 705
3X-RAY DIFFRACTION3E248 - 705
4X-RAY DIFFRACTION4G248 - 705
5X-RAY DIFFRACTION5B1273 - 1452
6X-RAY DIFFRACTION6D1273 - 1452
7X-RAY DIFFRACTION7F1273 - 1452
8X-RAY DIFFRACTION8H1273 - 1452

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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