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万見
- PDB-3fl8: Crystal structure of B. anthracis dihydrofolate reductase (DHFR) ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fl8
タイトルCrystal structure of B. anthracis dihydrofolate reductase (DHFR) with RAB1, a TMP-dihydrophthalazine derivative
要素Dihydrofolate reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / PYRIMIDINE / DIHYDROPHTHALAZINE
機能・相同性
機能・相同性情報


dihydrofolate metabolic process / dihydrofolate reductase / dihydrofolate reductase activity / folic acid metabolic process / tetrahydrofolate biosynthetic process / one-carbon metabolic process / NADP binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Dihydrofolate reductase / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate reductase conserved site / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain signature. / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain profile. / Dihydrofolate reductase domain / Dihydrofolate reductase / Dihydrofolate reductase-like domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-RAR / Dihydrofolate reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus anthracis (炭疽菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2881 Å
データ登録者Bourne, C.R. / Barrow, W.W.
引用ジャーナル: Antimicrob.Agents Chemother. / 年: 2009
タイトル: Crystal structure of Bacillus anthracis dihydrofolate reductase with the dihydrophthalazine-based trimethoprim derivative RAB1 provides a structural explanation of potency and selectivity.
著者: Bourne, C.R. / Bunce, R.A. / Bourne, P.C. / Berlin, K.D. / Barrow, E.W. / Barrow, W.W.
履歴
登録2008年12月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年4月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dihydrofolate reductase
B: Dihydrofolate reductase
C: Dihydrofolate reductase
D: Dihydrofolate reductase
E: Dihydrofolate reductase
F: Dihydrofolate reductase
G: Dihydrofolate reductase
H: Dihydrofolate reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)161,13724
ポリマ－156,9248
非ポリマー4,21316
水27,4011521
1
A: Dihydrofolate reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,1423
ポリマ－19,6151
非ポリマー5272
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Dihydrofolate reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,1423
ポリマ－19,6151
非ポリマー5272
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Dihydrofolate reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,1423
ポリマ－19,6151
非ポリマー5272
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Dihydrofolate reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,1423
ポリマ－19,6151
非ポリマー5272
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
5
E: Dihydrofolate reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,1423
ポリマ－19,6151
非ポリマー5272
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
6
F: Dihydrofolate reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,1423
ポリマ－19,6151
非ポリマー5272
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
7
G: Dihydrofolate reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,1423
ポリマ－19,6151
非ポリマー5272
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
8
H: Dihydrofolate reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,1423
ポリマ－19,6151
非ポリマー5272
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.178, 135.920, 168.652
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
41
51
61
71
81

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ILEILEPROPROAA2 - 1502 - 150
21ILEILEPROPROBB2 - 1502 - 150
31ILEILEPROPROCC2 - 1502 - 150
41ILEILEPROPRODD2 - 1502 - 150
51ILEILEPROPROEE2 - 1502 - 150
61ILEILEPROPROFF2 - 1502 - 150
71ILEILEPROPROGG2 - 1502 - 150
81ILEILEASNASNHH2 - 662 - 66
82CYSCYSCYSCYSHH74 - 8774 - 87
83GLUGLUPROPROHH90 - 15090 - 150

-
要素

#1: タンパク質
Dihydrofolate reductase


分子量: 19615.453 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus anthracis (炭疽菌) / 株: Sterne / 遺伝子: BAS2083, BA_2237, dfrA, DHFR, GBAA2237 / プラスミド: pCRT7/C-TOPO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: Q81R22, dihydrofolate reductase
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物
ChemComp-RAR / 5-(3,4-dimethoxy-5-{(1E)-3-oxo-3-[(1S)-1-propylphthalazin-2(1H)-yl]prop-1-en-1-yl}benzyl)pyrimidine-2,4-diamine / (S)-3-(5-((2,4-diaminopyrimidin-5-yl)methyl)-2,3-dimethoxyphenyl)-1-(1-propylphthalazin-2(1H)-yl)prop-2-en-1-one


分子量: 486.566 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H30N6O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1521 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.82 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: 12% PEG 3350, 0.2M CaCl2, 0.1M MES, 3% glycerol, pH 5.8, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: Bruker Platinum 135 / 検出器: CCD / 日付: 2008年5月22日 / 詳細: Montel multilayer
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.288→25 Å / Num. all: 71501 / Num. obs: 69571 / % possible obs: 97.3 % / 冗長度: 13.7 % / Biso Wilson estimate: 31.4 Å2 / Rsym value: 0.123 / Net I/σ(I): 16.1
反射 シェル解像度: 2.288→2.4 Å / 冗長度: 11.2 % / Mean I/σ(I) obs: 4.8 / Num. unique all: 8056 / Rsym value: 0.476 / % possible all: 96.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PROTEUM PLUSPLUSデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
SAINTデータ削減
SADABSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2QK8

2qk8


解像度: 2.2881→24.972 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.35 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.04 / 位相誤差: 25.42 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.254 3513 5.05 %random
Rwork0.206 66058 --
obs0.209 69571 97.33 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 36.106 Å2 / ksol: 0.313 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 96.56 Å2 / Biso mean: 29.282 Å2 / Biso min: 5.08 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.921 Å20 Å2-0 Å2
2--1.876 Å20 Å2
3----7.797 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.286 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2881→24.972 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10791 0 296 1521 12608
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00711400
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.05115447
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0641579
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061963
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.8194184
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A1194X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B1194X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.04
13C1203X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.049
14D1168X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.051
15E1194X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.042
16F1176X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.044
17G1185X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.042
18H1044X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.042
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2881-2.31940.31221080.26682045X-RAY DIFFRACTION77
2.3194-2.35250.3211400.24792595X-RAY DIFFRACTION96
2.3525-2.38760.31851430.2392543X-RAY DIFFRACTION96
2.3876-2.42490.33561230.23362618X-RAY DIFFRACTION96
2.4249-2.46460.27971300.23212600X-RAY DIFFRACTION97
2.4646-2.50710.27581390.22772580X-RAY DIFFRACTION97
2.5071-2.55260.30891480.23832628X-RAY DIFFRACTION98
2.5526-2.60170.30121180.24662641X-RAY DIFFRACTION98
2.6017-2.65470.32751520.24032594X-RAY DIFFRACTION98
2.6547-2.71240.30761590.23152647X-RAY DIFFRACTION98
2.7124-2.77540.29631510.2192622X-RAY DIFFRACTION98
2.7754-2.84470.29121270.22142688X-RAY DIFFRACTION99
2.8447-2.92150.27321480.21652633X-RAY DIFFRACTION99
2.9215-3.00740.27981310.21942680X-RAY DIFFRACTION99
3.0074-3.10430.25351320.20742715X-RAY DIFFRACTION99
3.1043-3.2150.25621340.20512636X-RAY DIFFRACTION99
3.215-3.34340.26161560.20112665X-RAY DIFFRACTION99
3.3434-3.49520.24731420.19712695X-RAY DIFFRACTION99
3.4952-3.67890.2331260.18672697X-RAY DIFFRACTION99
3.6789-3.90860.20741480.17692697X-RAY DIFFRACTION99
3.9086-4.20910.1991430.15932714X-RAY DIFFRACTION99
4.2091-4.63020.18331480.15112739X-RAY DIFFRACTION100
4.6302-5.29470.17361640.14332746X-RAY DIFFRACTION100
5.2947-6.64980.20421570.17392785X-RAY DIFFRACTION100
6.6498-24.9740.19921460.19052855X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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