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万見
- PDB-3fl2: Crystal structure of the ring domain of the E3 ubiquitin-protein ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fl2
タイトルCrystal structure of the ring domain of the E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
要素E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
キーワードLIGASE / CELL CYCLE / DNA DAMAGE / DNA REPAIR / RING FINGER DOMAIN / METAL BINDING / DNA REPLICATION / TRANSCRIPTIONAL SILENCING / CHROMATIN / PHOSPHORYLATION / TRANSCRIPTION / TRANSCRIPTION REGULATION / UBL CONJUGATION / UBL CONJUGATION PATHWAY / ZINC / ZINC-FINGER / EPIGENETICS / STRUCTURAL GENOMICS / STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H3 ubiquitin ligase activity / H3K9me3 modified histone binding / positive regulation of DNA topoisomerase (ATP-hydrolyzing) activity / DNA damage sensor activity / hemi-methylated DNA-binding / homologous recombination / regulation of epithelial cell proliferation / methyl-CpG binding / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / mitotic spindle assembly ...histone H3 ubiquitin ligase activity / H3K9me3 modified histone binding / positive regulation of DNA topoisomerase (ATP-hydrolyzing) activity / DNA damage sensor activity / hemi-methylated DNA-binding / homologous recombination / regulation of epithelial cell proliferation / methyl-CpG binding / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / mitotic spindle assembly / protein autoubiquitination / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / heterochromatin / heterochromatin formation / epigenetic regulation of gene expression / methylated histone binding / positive regulation of protein metabolic process / DNA methylation / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / replication fork / double-strand break repair via homologous recombination / euchromatin / RING-type E3 ubiquitin transferase / nuclear matrix / spindle / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / histone binding / ubiquitin-dependent protein catabolic process / nucleic acid binding / protein ubiquitination / DNA damage response / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / UHRF1, tandem tudor domain / UHRF1/2-like / Tandem tudor domain within UHRF1 / SRA-YDG / SRA-YDG superfamily / SAD/SRA domain / YDG domain profile. / SET and RING finger associated domain. Domain of unknown function in SET domain containing proteins and in Deinococcus radiodurans DRA1533. / PUA-like superfamily ...: / UHRF1, tandem tudor domain / UHRF1/2-like / Tandem tudor domain within UHRF1 / SRA-YDG / SRA-YDG superfamily / SAD/SRA domain / YDG domain profile. / SET and RING finger associated domain. Domain of unknown function in SET domain containing proteins and in Deinococcus radiodurans DRA1533. / PUA-like superfamily / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / PHD-finger / Ring finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Walker, J.R. / Avvakumov, G.V. / Xue, S. / Li, Y. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Dhe-Paganon, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Structure of the Ring Domain of the E3 Ubiquitin-Protein Ligase Uhrf1
著者: Walker, J.R. / Avvakumov, G.V. / Xue, S. / Li, Y. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Dhe-Paganon, S.
履歴
登録2008年12月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年1月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,1343
ポリマ－14,0031
非ポリマー1312
水1,72996
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.736, 46.916, 48.409
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1 / Ubiquitin-like PHD and RING finger domain-containing protein 1 / Ubiquitin-like-containing PHD and ...Ubiquitin-like PHD and RING finger domain-containing protein 1 / Ubiquitin-like-containing PHD and RING finger domains protein 1 / Inverted CCAAT box-binding protein of 90 kDa / Transcription factor ICBP90 / Nuclear zinc finger protein Np95 / Nuclear protein 95 / HuNp95 / RING finger protein 106


分子量: 14002.911 Da / 分子数: 1 / 断片: ring domain (UNP residues 672-793) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ICBP90, NP95, RNF106, UHRF1 / プラスミド: PET28A-LIC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)
参照: UniProt: Q96T88, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 96 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.4 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 27% PEG MME 2000, 0.1 M TRIS-HCL, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.54178 / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年12月11日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→30 Å / Num. obs: 11019 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.2 % / Rsym value: 0.04 / Net I/σ(I): 43.78
反射 シェル解像度: 1.75→1.81 Å / 冗長度: 5.2 % / Mean I/σ(I) obs: 10.761 / Num. unique all: 1068 / Rsym value: 0.178 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SBC-Collectデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0063精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1Z6U

1z6u


解像度: 1.75→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / SU B: 4.655 / SU ML: 0.081 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.13 / ESU R Free: 0.138 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS, ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24976 525 4.8 %RANDOM
Rwork0.1834 ---
obs0.18654 10426 99.84 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 15.852 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.94 Å20 Å20 Å2
2--0.37 Å20 Å2
3---1.56 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数907 0 2 100 1009
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.022932
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.51.9581250
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8595114
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.20624.09144
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.98115155
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.983157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0980.2139
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.021708
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.7273580
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.4194935
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.9515352
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.6657315
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.795 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.202 30 -
Rwork0.193 754 -
obs--99.87 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.27361.0348-0.53510.9231-0.883320.7779-0.09450.1958-0.1522-0.2294-0.0592-0.1880.22760.34480.15360.215-0.02440.01190.3401-0.0850.244115.981515.27352.6265
25.2810.55631.60034.4344-0.14729.0049-0.13440.4740.1745-0.1597-0.04130.2118-0.35260.35430.17570.139-0.00140.00040.09780.0560.158418.67621.723812.9025
30.2923-0.532-0.63315.08843.41812.62070.0267-0.1010.0067-0.29820.2274-0.4159-0.18490.2218-0.25410.2630.01940.02160.26410.02710.251826.087511.48135.8139
40.6879-0.4589-0.26361.33271.41538.85350.07040.0955-0.007-0.1283-0.1333-0.18870.3080.17550.06290.14610.0430.03260.13920.00070.177423.48478.203814.288
56.0461-1.44427.68947.1059-3.487320.44860.2852-0.0104-0.5213-0.0176-0.1334-0.25320.9210.4155-0.15180.1304-0.00910.01940.1375-0.00170.172619.83155.2724.193
68.38054.1293.28214.97092.15041.5620.0355-0.17530.26930.0702-0.08220.1596-0.0055-0.13980.04670.11050.01720.03380.0578-0.01550.089917.480216.831725.3834
77.9783.6333-0.29544.086-0.78811.2527-0.0435-0.33450.14890.0923-0.0205-0.07240.0558-0.0830.0640.11060.01020.0050.1032-0.00670.1118.957514.229326.7629
89.9313-0.60462.84284.74591.720416.3730.0799-0.3412-0.23550.2934-0.1060.38820.3993-0.65120.02610.13940.00470.01480.14460.00730.145614.990710.244833.8324
95.0618-0.5487-4.02199.3367-5.079811.99610.0018-0.2175-0.2011-0.0124-0.05070.42970.3891-0.44090.0490.1855-0.01780.01590.2267-0.02670.134517.418813.646940.5327
107.7393-3.0225-1.70654.1404-0.56753.83050.0484-0.44350.26580.26670.0787-0.0038-0.1884-0.0217-0.12710.1278-0.00890.01730.125-0.03790.131725.378117.634134.3644
111.9233-0.014-2.316.59472.541614.86640.0206-0.2141-0.19440.034-0.0750.12660.3534-0.43450.05440.1758-0.01130.02440.20420.00190.208314.784521.404234.5975
122.29450.53512.6185.87221.20959.827-0.0291-0.0030.12850.0664-0.00390.2241-0.2154-0.35150.03290.09060.0240.02080.10420.01390.135212.147516.578217.9303
137.11641.0416-2.01972.28810.35362.47190.00340.276-0.2324-0.1665-0.0725-0.09480.14580.03610.0690.11570.0134-0.00140.081-0.03270.121411.5596.521615.9121
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A675 - 680
2X-RAY DIFFRACTION2A681 - 693
3X-RAY DIFFRACTION3A694 - 711
4X-RAY DIFFRACTION4A712 - 725
5X-RAY DIFFRACTION5A726 - 731
6X-RAY DIFFRACTION6A732 - 740
7X-RAY DIFFRACTION7A741 - 745
8X-RAY DIFFRACTION8A746 - 751
9X-RAY DIFFRACTION9A752 - 757
10X-RAY DIFFRACTION10A758 - 767
11X-RAY DIFFRACTION11A768 - 773
12X-RAY DIFFRACTION12A774 - 781
13X-RAY DIFFRACTION13A782 - 793

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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