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- PDB-3fju: Ascaris suum carboxypeptidase inhibitor in complex with human car... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fju
タイトルAscaris suum carboxypeptidase inhibitor in complex with human carboxypeptidase A1
要素(Carboxypeptidase ...) x 2
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / Ascariasis / host resistance / metallocarboxypeptidase inhibitor / immunolocalization / Carboxypeptidase / Hydrolase / Metal-binding / Metalloprotease / Protease / Secreted / Zymogen / Metalloenzyme inhibitor / Metalloprotease inhibitor / Protease inhibitor / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


carboxypeptidase A / metalloendopeptidase inhibitor activity / leukotriene metabolic process / Developmental Lineage of Pancreatic Acinar Cells / response to cadmium ion / metallocarboxypeptidase activity / proteolysis involved in protein catabolic process / proteolysis / extracellular space / extracellular region / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Herpes Virus-1 - #170 / Ascaris metallocarboxypeptidase inhibitor / : / Metallo-carboxypeptidase inhibitor / Carboxypeptidase A, carboxypeptidase domain / Carboxypeptidase, activation peptide / Metallocarboxypeptidase-like, propeptide / Carboxypeptidase activation peptide / Zinc carboxypeptidases, zinc-binding region 2 signature. / Zinc carboxypeptidases, zinc-binding region 1 signature. ...Herpes Virus-1 - #170 / Ascaris metallocarboxypeptidase inhibitor / : / Metallo-carboxypeptidase inhibitor / Carboxypeptidase A, carboxypeptidase domain / Carboxypeptidase, activation peptide / Metallocarboxypeptidase-like, propeptide / Carboxypeptidase activation peptide / Zinc carboxypeptidases, zinc-binding region 2 signature. / Zinc carboxypeptidases, zinc-binding region 1 signature. / Zn_pept / Peptidase family M14 domain profile. / Peptidase M14, carboxypeptidase A / Zinc carboxypeptidase / Zn peptidases / Herpes Virus-1 / Aminopeptidase / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / CACODYLATE ION / Carboxypeptidase A1 / Carboxypeptidase A inhibitor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Ascaris suum (かいちゅう)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Sanglas, L. / Aviles, F.X. / Huber, R. / Gomis-Ruth, F.X. / Arolas, J.L.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2009
タイトル: Mammalian metallopeptidase inhibition at the defense barrier of Ascaris parasite
著者: Sanglas, L. / Aviles, F.X. / Huber, R. / Gomis-Ruth, F.X. / Arolas, J.L.
履歴
登録2008年12月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年12月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Carboxypeptidase A1
B: Carboxypeptidase A inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,55423
ポリマ－41,9742
非ポリマー1,57921
水10,160564
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4590 Å2
ΔGint-302 kcal/mol
Surface area15020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.470, 78.700, 84.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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Carboxypeptidase ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Carboxypeptidase A1


分子量: 34470.586 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 112-418 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CPA1, CPA / プラスミド: pPIC9 / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類) / 株 (発現宿主): KM71 / 参照: UniProt: P15085, carboxypeptidase A
#2: タンパク質 Carboxypeptidase A inhibitor


分子量: 7503.707 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Ascaris suum (かいちゅう) / プラスミド: pET-32a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DE3 Origami2 / 参照: UniProt: P19399

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非ポリマー , 5種, 585分子

#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 化合物
ChemComp-CAC / CACODYLATE ION / dimethylarsinate / ジメチルアルシン酸アニオン


分子量: 136.989 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6AsO2
#6: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 564 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細THE SEQUENCE DATABASE OF ENTITY 2 (UNP 19399, ICAA_ASCSU) IS INCORRECT. THE C-TERMINAL 61-65 ...THE SEQUENCE DATABASE OF ENTITY 2 (UNP 19399, ICAA_ASCSU) IS INCORRECT. THE C-TERMINAL 61-65 RESIDUES LPWGL SHOULD BE GCCWDLL (61-67).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.02 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: Reservoir solutions were prepared by a Tecan robot and 200-nL crystallization drops were dispensed on 96x3-well CrystalQuick plates (Greiner) by a Cartesian nanodrop robot (Genomic Solutions) ...詳細: Reservoir solutions were prepared by a Tecan robot and 200-nL crystallization drops were dispensed on 96x3-well CrystalQuick plates (Greiner) by a Cartesian nanodrop robot (Genomic Solutions) at the joint IBMB-CSIC/IRB/Barcelona Science Park High-Throughput Crystallography Platform (PAC). Best crystals appeared after 2-3 weeks in a Bruker steady-temperature crystal farm at 20 C with 0.2 M zinc acetate dihydrate, 0.1 M sodium cacodylate, 9% PEG 8000, pH 6.5 as reservoir solution. These conditions were successfully scaled up to the microliter range with Cryschem crystallization dishes (Hampton Research) using drops containing 3 microl of protein solution (16.5 mg/ml) and 1 microl of reservoir solution, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年7月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→46.4 Å / Num. obs: 49284 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 11.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.086 / Net I/σ(I): 18.8
反射 シェル解像度: 1.6→1.69 Å / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.499 / Mean I/σ(I) obs: 4.6 / Num. unique all: 6967 / % possible all: 97.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ProDCデータ収集
AMoRE位相決定
REFMAC5.5.0046精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2V77

2v77


解像度: 1.6→46.37 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / SU B: 3.193 / SU ML: 0.052 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.119 / ESU R Free: 0.088 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20025 752 1.5 %RANDOM
Rwork0.15706 ---
all0.15769 49798 --
obs0.15769 48532 99.55 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 12.229 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.56 Å20 Å20 Å2
2--0.42 Å20 Å2
3----0.98 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→46.37 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2954 0 55 564 3573
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0223081
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2971.9424187
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1055370
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.75524.317139
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.94915505
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.371512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0910.2463
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0212325
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8941.51870
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.32323019
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.17731211
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.0044.51168
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.25733081
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free4.6853577
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded2.36233010
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.642 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.208 51 -
Rwork0.159 3379 -
obs--95.25 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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