[日本語] English
万見
- PDB-3fjo: Structure of chimeric YH CPR -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fjo
タイトルStructure of chimeric YH CPR
要素NADPH-cytochrome P450 reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / FMN and FAD domains of CPR / Endoplasmic reticulum / Flavoprotein / Membrane / NADP / Phosphoprotein / Transmembrane / Congenital adrenal hyperplasia / Disease mutation
機能・相同性
機能・相同性情報


Nitric oxide stimulates guanylate cyclase / Ion homeostasis / Cytochrome P450 - arranged by substrate type / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / : / organofluorine metabolic process / ergosterol biosynthetic process / Peroxisomal protein import / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / eNOS activation ...Nitric oxide stimulates guanylate cyclase / Ion homeostasis / Cytochrome P450 - arranged by substrate type / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / : / organofluorine metabolic process / ergosterol biosynthetic process / Peroxisomal protein import / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / eNOS activation / Extra-nuclear estrogen signaling / VEGFR2 mediated vascular permeability / ROS and RNS production in phagocytes / NADPH dehydrogenase activity / NADPH-hemoprotein reductase / NADPH-hemoprotein reductase activity / response to hormone / nitric oxide biosynthetic process / xenobiotic metabolic process / electron transport chain / FMN binding / flavin adenine dinucleotide binding / NADP binding / mitochondrial outer membrane / electron transfer activity / intracellular membrane-bounded organelle / endoplasmic reticulum membrane / mitochondrion / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
NADPH-cytochrome p450 Reductase; Chain A, domain 3 / NADPH-cytochrome p450 Reductase; Chain A, domain 3 / NADPH-cytochrome P450 reductase / Nucleotide-binding domain of ferredoxin-NADP reductase (FNR) module / Flavodoxin domain / Translation factors / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component-like, FAD-binding / NADPH-cytochrome p450 reductase, FAD-binding, alpha-helical domain superfamily / FAD binding domain / Flavodoxin-like ...NADPH-cytochrome p450 Reductase; Chain A, domain 3 / NADPH-cytochrome p450 Reductase; Chain A, domain 3 / NADPH-cytochrome P450 reductase / Nucleotide-binding domain of ferredoxin-NADP reductase (FNR) module / Flavodoxin domain / Translation factors / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component-like, FAD-binding / NADPH-cytochrome p450 reductase, FAD-binding, alpha-helical domain superfamily / FAD binding domain / Flavodoxin-like / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Flavodoxin / Flavodoxin-like domain profile. / Flavodoxin/nitric oxide synthase / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / Flavoprotein-like superfamily / Up-down Bundle / Beta Barrel / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / NADPH--cytochrome P450 reductase / NADPH--cytochrome P450 reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Morera, S. / Aigrain, L. / Truan, G.
引用ジャーナル: Embo Rep. / 年: 2009
タイトル: Structure of the open conformation of a functional chimeric NADPH cytochrome P450 reductase
著者: Aigrain, L. / Pompon, D. / Morera, S. / Truan, G.
履歴
登録2008年12月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年6月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年8月16日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: NADPH-cytochrome P450 reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,6613
ポリマ－71,4191
非ポリマー1,2422
水2,216123
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)146.800, 60.700, 78.860
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.36, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質 NADPH-cytochrome P450 reductase / CPR / P450R


分子量: 71419.328 Da / 分子数: 1
断片: yeast FMN domain, UNP residues 44-211, human FAD domain CPR, UNP residues 232-677
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: NCP1, POR / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P16603, UniProt: P16435, NADPH-hemoprotein reductase
#2: 化合物 ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P
#3: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 123 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.6 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: PEGII from Nextal condition G11, pH8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年10月31日
詳細: Kirkpatrick-Baez pair of bi-morph mirrors plus channel cut cryogenically cooled monochromator crystal
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→20 Å / Num. all: 23764 / Num. obs: 23129 / % possible obs: 97.4 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 44 Å2 / Rsym value: 0.104 / Net I/σ(I): 12.7
反射 シェル解像度: 2.5→2.64 Å / 冗長度: 4 % / Mean I/σ(I) obs: 4.2 / Num. unique all: 3583 / Rsym value: 0.509 / % possible all: 94.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1AMO (FAD domain), 2BF4 (FMN domain)

1amo

2bf4


解像度: 2.5→19.86 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.92 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.868 / SU ML: 0.265 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.879 / ESU R Free: 0.351 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28994 1156 5 %RANDOM
Rwork0.22212 ---
obs0.22549 21958 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→19.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4769 0 84 123 4976
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0224960
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023315
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0911.986732
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8138069
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.955600
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.15824.286238
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.19715829
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.5891531
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.025504
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02997
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2010.21097
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1820.23511
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1790.22401
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0850.22678
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1320.2150
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.0240.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1540.220
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2350.251
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1730.211
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.564 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.35 85 -
Rwork0.288 1601 -
obs--100 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -5.05 Å / Origin y: 3.253 Å / Origin z: 31.1874 Å
111213212223313233
T-0.0703 Å2-0.0626 Å20.0258 Å2--0.0534 Å20.0392 Å2---0.0283 Å2
L0.7623 °2-0.4787 °20.7972 °2-0.3745 °2-0.3987 °2--0.9746 °2
S-0.0108 Å °0.078 Å °0.0149 Å °-0.0117 Å °-0.0078 Å °-0.017 Å °-0.0271 Å °0.1555 Å °0.0186 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A47 - 208
2X-RAY DIFFRACTION1A209 - 225
3X-RAY DIFFRACTION1A226 - 657

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る