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- PDB-3fi7: Crystal Structure of the autolysin Auto (Lmo1076) from Listeria m... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fi7
タイトルCrystal Structure of the autolysin Auto (Lmo1076) from Listeria monocytogenes, catalytic domain
要素Lmo1076 protein
キーワードHYDROLASE / Listeria monocytogenes / autolysin / N acetylglucosaminidase / peptidoglycan hydrolase / autoinhibition / GH73
機能・相同性
機能・相同性情報


amidase activity / cell wall organization / extracellular region
類似検索 - 分子機能
DNA polymerase; domain 6 / : / Lysozyme subfamily 2 / Mannosyl-glycoprotein endo-beta-N-acetylglucosamidase-like domain / Mannosyl-glycoprotein endo-beta-N-acetylglucosaminidase / GW domain / GW domain superfamily / GW (Gly-Tryp) dipeptide domain / GW domain profile. / Rhinovirus 14, subunit 4 ...DNA polymerase; domain 6 / : / Lysozyme subfamily 2 / Mannosyl-glycoprotein endo-beta-N-acetylglucosamidase-like domain / Mannosyl-glycoprotein endo-beta-N-acetylglucosaminidase / GW domain / GW domain superfamily / GW (Gly-Tryp) dipeptide domain / GW domain profile. / Rhinovirus 14, subunit 4 / Lysozyme - #10 / Lysozyme / Few Secondary Structures / Irregular / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Listeria monocytogenes serovar 1/2a (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Bublitz, M. / Polle, L. / Holland, C. / Nimtz, M. / Heinz, D.W. / Schubert, W.D.
引用ジャーナル: Mol.Microbiol. / 年: 2009
タイトル: Structural basis for autoinhibition and activation of Auto, a virulence-associated peptidoglycan hydrolase of Listeria monocytogenes.
著者: Bublitz, M. / Polle, L. / Holland, C. / Heinz, D.W. / Nimtz, M. / Schubert, W.D.
履歴
登録2008年12月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年4月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.22017年6月28日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
改定 1.32024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lmo1076 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,8422
ポリマ－20,7461
非ポリマー961
水2,846158
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
A: Lmo1076 protein
ヘテロ分子

A: Lmo1076 protein
ヘテロ分子

A: Lmo1076 protein
ヘテロ分子

A: Lmo1076 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,3688
ポリマ－82,9844
非ポリマー3844
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_455-x-1,-y,z1
crystal symmetry operation8_555x-y,-y,-z1
crystal symmetry operation11_455-x+y-1,y,-z1
Buried area11240 Å2
ΔGint-122 kcal/mol
Surface area31750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)133.500, 133.500, 88.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number180
Space group name H-MP6222

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要素

#1: タンパク質 Lmo1076 protein


分子量: 20745.906 Da / 分子数: 1 / 断片: fused residues 52-71 and 84-243 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: A FUSION OF THREE NON-PHYSIOLOGICAL RESIDUES (GAM), LMO1076 52-71, LMO1076 84-243
由来: (組換発現) Listeria monocytogenes serovar 1/2a (strain ATCC BAA-679 / EGD-e) (バクテリア)
株: EGD-e / 遺伝子: lmo1076 / プラスミド: pETM30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Codon Plus (DE3) RIL
参照: UniProt: Q8Y842, mannosyl-glycoprotein endo-beta-N-acetylglucosaminidase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 158 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細FUSION PROTEIN OF NON-PHYSIOLOGICAL RESIDUES (GAM), LMO1076 52-71, LMO1076 84-243. LOOP RESIDUES 72- ...FUSION PROTEIN OF NON-PHYSIOLOGICAL RESIDUES (GAM), LMO1076 52-71, LMO1076 84-243. LOOP RESIDUES 72-83 WERE DELETED BY MUTAGENESIS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 77.56 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 1M ammonium sulfate, 0.1M sodium acetate, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.934 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年3月6日 / 詳細: cylindrical grazing incidence mirror
放射モノクロメーター: cooled channel-cut silicon monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→30 Å / Num. obs: 19770 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 15.9 % / Biso Wilson estimate: 52.3 Å2 / Rsym value: 0.069 / Net I/σ(I): 37.71
反射 シェル解像度: 2.35→2.43 Å / 冗長度: 16.3 % / Mean I/σ(I) obs: 6.49 / Num. unique all: 1949 / Rsym value: 0.525 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.35→27.48 Å / SU ML: 0.3 / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 19.73 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.204 1003 5.14 %random
Rwork0.18 ---
obs0.181 19521 98.03 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 69.143 Å2 / ksol: 0.374 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 41.81 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.821 Å20 Å20 Å2
2--0.821 Å20 Å2
3----1.6419 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→27.48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1421 0 5 158 1584
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061468
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8831993
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.063203
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003256
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.015517
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 7

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.3512-2.47510.23581470.22672596259699
2.4751-2.63010.25421500.20472589258998
2.6301-2.8330.20221370.18182595259598
2.833-3.11770.20171340.1742642264299
3.1177-3.5680.18351420.16432672267299
3.568-4.49210.15441370.13432686268699
4.4921-27.47960.2021560.18512738273895
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -65.9846 Å / Origin y: 14.1224 Å / Origin z: 16.6688 Å
111213212223313233
T0.2692 Å2-0.0015 Å2-0.0075 Å2-0.2549 Å2-0.017 Å2--0.2451 Å2
L0.4274 °2-0.085 °20.0182 °2-1.2405 °2-0.3142 °2--0.7002 °2
S-0.0125 Å °-0.0601 Å °0.0756 Å °0.1674 Å °0.0022 Å °-0.1069 Å °-0.1846 Å °0.0321 Å °0.0079 Å °
精密化 TLSグループSelection details: chain A

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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