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- PDB-3ff7: Structure of NK cell receptor KLRG1 bound to E-cadherin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ff7
タイトルStructure of NK cell receptor KLRG1 bound to E-cadherin
要素
  • Epithelial cadherin
  • Killer cell lectin-like receptor subfamily G member 1
キーワードCell adhesion/Immune system / KLRG1-cadherin complex / Calcium / Cell adhesion / Cell junction / Cell membrane / Cleavage on pair of basic residues / Disease mutation / Glycoprotein / Membrane / Phosphoprotein / Polymorphism / Transmembrane / Alternative splicing / Lectin / Receptor / Signal-anchor / Cell adhesion-Immune system COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


response to Gram-positive bacterium / regulation of protein catabolic process at postsynapse, modulating synaptic transmission / pituitary gland development / gamma-catenin binding / negative regulation of axon extension / cell-cell adhesion mediated by cadherin / cellular response to indole-3-methanol / flotillin complex / Formation of definitive endoderm / calcium-dependent cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules ...response to Gram-positive bacterium / regulation of protein catabolic process at postsynapse, modulating synaptic transmission / pituitary gland development / gamma-catenin binding / negative regulation of axon extension / cell-cell adhesion mediated by cadherin / cellular response to indole-3-methanol / flotillin complex / Formation of definitive endoderm / calcium-dependent cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / Adherens junctions interactions / catenin complex / Apoptotic cleavage of cell adhesion proteins / GTPase activating protein binding / cell-cell junction assembly / adherens junction organization / apical junction complex / ankyrin binding / negative regulation of cell-cell adhesion / cellular response to lithium ion / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / lateral plasma membrane / RHO GTPases activate IQGAPs / Integrin cell surface interactions / cellular defense response / cell adhesion molecule binding / synapse assembly / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / Degradation of the extracellular matrix / negative regulation of cell migration / protein tyrosine kinase binding / protein localization to plasma membrane / adherens junction / cell morphogenesis / trans-Golgi network / cytoplasmic side of plasma membrane / response to toxic substance / beta-catenin binding / cell-cell adhesion / positive regulation of protein import into nucleus / neuron projection development / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / actin cytoskeleton / lamellipodium / cell junction / signaling receptor activity / postsynapse / carbohydrate binding / regulation of gene expression / membrane => GO:0016020 / cell surface receptor signaling pathway / endosome / response to xenobiotic stimulus / cadherin binding / inflammatory response / intracellular membrane-bounded organelle / innate immune response / glutamatergic synapse / calcium ion binding / positive regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / extracellular exosome / extracellular region / membrane / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Killer cell lectin-like receptor subfamily G member 1 / Cadherin prodomain like / Cadherin prodomain / Cadherin prodomain like / Natural killer cell receptor-like, C-type lectin-like domain / Cadherin, Y-type LIR-motif / Cadherin, Y-type LIR-motif / Catenin binding domain superfamily / Cadherins / Cadherin ...Killer cell lectin-like receptor subfamily G member 1 / Cadherin prodomain like / Cadherin prodomain / Cadherin prodomain like / Natural killer cell receptor-like, C-type lectin-like domain / Cadherin, Y-type LIR-motif / Cadherin, Y-type LIR-motif / Catenin binding domain superfamily / Cadherins / Cadherin / Cadherin conserved site / Cadherin domain signature. / Cadherin repeats. / Cadherin domain / Cadherins domain profile. / Cadherin-like / Cadherin-like superfamily / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / Roll / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETIC ACID / Cadherin-1 / Killer cell lectin-like receptor subfamily G member 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Li, Y. / Mariuzza, R.A.
引用ジャーナル: Immunity / 年: 2009
タイトル: Structure of natural killer cell receptor KLRG1 bound to E-cadherin reveals basis for MHC-independent missing self recognition.
著者: Li, Y. / Hofmann, M. / Wang, Q. / Teng, L. / Chlewicki, L.K. / Pircher, H. / Mariuzza, R.A.
履歴
登録2008年12月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年7月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
改定 1.32021年10月20日Group: Advisory / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms ...database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
改定 1.52024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Epithelial cadherin
B: Epithelial cadherin
C: Killer cell lectin-like receptor subfamily G member 1
D: Killer cell lectin-like receptor subfamily G member 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,2545
ポリマ－48,1944
非ポリマー601
水5,567309
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)54.120, 83.411, 56.508
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 106.100, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Epithelial cadherin / E-cadherin / Cadherin-1 / Uvomorulin / CAM 120/80 / E-Cad/CTF1 / E-Cad/CTF2 / E-Cad/CTF3


分子量: 11124.637 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 155-253, Cadherin 1 domain / 変異: C9L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDH1, CDHE, UVO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P12830
#2: タンパク質 Killer cell lectin-like receptor subfamily G member 1 / Mast cell function-associated antigen / MAFA-like receptor / ITIM-containing receptor MAFA-L / C- ...Mast cell function-associated antigen / MAFA-like receptor / ITIM-containing receptor MAFA-L / C-type lectin domain family 15 member A


分子量: 12972.562 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 75-186, C-type lectin domain / 変異: C131S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KLRG1, CLEC15A, MAFA, MAFAL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96E93
#3: 化合物 ChemComp-ACY / ACETIC ACID / 酢酸


分子量: 60.052 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 309 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.63 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 4.6 / 詳細: PEG4000, pH 4.6, vapor diffusion, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.502 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年7月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.502 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→30 Å / Num. obs: 57098 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.064 / Χ2: 1.289 / Net I/σ(I): 21.542
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.65-1.714.90.56351041.00288.3
1.71-1.786.50.44356791.02798.6
1.78-1.867.30.31557381.042100
1.86-1.967.40.20658071.142100
1.96-2.087.50.12157781.206100
2.08-2.247.50.08957771.222100
2.24-2.467.40.0757961.189100
2.46-2.827.50.05657831.115100
2.82-3.557.40.05258201.14499.9
3.55-309.60.05858162.28398.8

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å27.71 Å
Translation2.5 Å27.71 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3FF7

3ff7


解像度: 1.8→30 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.246 1340 3 %
Rwork0.214 --
obs-44610 99.8 %
溶媒の処理Bsol: 35.739 Å2
原子変位パラメータBiso max: 64.81 Å2 / Biso mean: 28.672 Å2 / Biso min: 11.36 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.125 Å20 Å2-0.121 Å2
2--3.401 Å20 Å2
3----3.276 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3335 0 0 313 3648
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.559
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:water.param
X-RAY DIFFRACTION3acy.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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