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万見
- PDB-3fay: Crystal structure of the GAP-related domain of IQGAP1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fay
タイトルCrystal structure of the GAP-related domain of IQGAP1
要素Ras GTPase-activating-like protein IQGAP1
キーワードMEMBRANE PROTEIN / ALL ALPHA / Calmodulin-binding / Cell membrane / Membrane / Phosphoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of dephosphorylation / mitotic actomyosin contractile ring assembly actin filament organization / podocyte development / slit diaphragm / GTPase inhibitor activity / MAP-kinase scaffold activity / fibroblast migration / S100 protein binding / Nephrin family interactions / neuron projection extension ...negative regulation of dephosphorylation / mitotic actomyosin contractile ring assembly actin filament organization / podocyte development / slit diaphragm / GTPase inhibitor activity / MAP-kinase scaffold activity / fibroblast migration / S100 protein binding / Nephrin family interactions / neuron projection extension / RHOV GTPase cycle / cortical actin cytoskeleton / RHOC GTPase cycle / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / RHOQ GTPase cycle / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / RHOU GTPase cycle / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / CDC42 GTPase cycle / lateral plasma membrane / RHOA GTPase cycle / positive regulation of protein kinase activity / RAC2 GTPase cycle / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / RHO GTPases activate IQGAPs / ruffle / regulation of mitotic cell cycle / regulation of cytokine production / cellular response to epidermal growth factor stimulus / RAC1 GTPase cycle / cellular response to calcium ion / GTPase activator activity / protein serine/threonine kinase activator activity / secretory granule membrane / actin filament / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / epidermal growth factor receptor signaling pathway / small GTPase binding / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / cytoplasmic side of plasma membrane / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / actin filament binding / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / cell migration / cell cortex / growth cone / midbody / basolateral plasma membrane / protein phosphatase binding / microtubule / positive regulation of MAPK cascade / molecular adaptor activity / calmodulin binding / neuron projection / cadherin binding / ribonucleoprotein complex / apical plasma membrane / protein domain specific binding / axon / focal adhesion / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / protein kinase binding / signal transduction / extracellular exosome / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
RasGAP protein, C-terminal / RasGAP C-terminus / GTPase Activation - p120GAP; domain 1 / GTPase Activation - p120gap; domain 1 / Ras GTPase-activating protein, conserved site / Ras GTPase-activating proteins domain signature. / GTPase-activator protein for Ras-like GTPase / Ras GTPase-activating proteins profile. / GTPase-activator protein for Ras-like GTPases / Ras GTPase-activating domain ...RasGAP protein, C-terminal / RasGAP C-terminus / GTPase Activation - p120GAP; domain 1 / GTPase Activation - p120gap; domain 1 / Ras GTPase-activating protein, conserved site / Ras GTPase-activating proteins domain signature. / GTPase-activator protein for Ras-like GTPase / Ras GTPase-activating proteins profile. / GTPase-activator protein for Ras-like GTPases / Ras GTPase-activating domain / IQ calmodulin-binding motif / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Rho GTPase activation protein / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / IQ motif profile. / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Ras GTPase-activating-like protein IQGAP1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Kurella, V.B. / Richard, J.M. / Parke, C.L. / Bellamy, H. / Worthylake, D.K.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Crystal structure of the GTPase-activating protein-related domain from IQGAP1.
著者: Kurella, V.B. / Richard, J.M. / Parke, C.L. / Lecour, L.F. / Bellamy, H.D. / Worthylake, D.K.
履歴
登録2008年11月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年3月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ras GTPase-activating-like protein IQGAP1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,6572
ポリマ－44,5351
非ポリマー1221
水2,648147
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)170.133, 42.115, 59.382
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Ras GTPase-activating-like protein IQGAP1 / p195


分子量: 44535.023 Da / 分子数: 1 / 断片: GAP-related domain (GRD) / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: ligation independent cloning vector / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IQGAP1, KIAA0051 / プラスミド: pMCSG7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)* / 参照: UniProt: P46940
#2: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 147 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.5 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.5
詳細: 20% PEG 2000 methyl ether, 500mM MgCl2, 100mM Tris HCL, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CAMD / ビームライン: GCPCC / 波長: 0.97924, 0.97900, 0.92523
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2006年8月20日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979241
20.9791
30.925231
反射解像度: 2.2→25 Å / Num. all: 20692 / Num. obs: 20692 / % possible obs: 86.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.6 % / Rsym value: 0.062 / Net I/σ(I): 8.9
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Rsym value: 0.242 / % possible all: 38.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SHELXS位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.2→25 Å / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: CNS default
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2582 1971 -random
Rwork0.2284 ---
obs-19520 86.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 47.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3037 0 8 147 3192

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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