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- PDB-3f81: Interaction of VHR with SA3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3f81
タイトルInteraction of VHR with SA3
要素Dual specificity protein phosphatase 3
キーワードHYDROLASE / PROTEIN DUAL-SPECIFICITY PHOSPHATASE / INHIBITOR / Protein phosphatase
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-tyrosine dephosphorylation involved in inactivation of protein kinase activity / MAP kinase phosphatase activity / protein tyrosine/serine/threonine phosphatase activity / negative regulation of chemotaxis / negative regulation of T cell activation / positive regulation of focal adhesion disassembly / ERKs are inactivated / negative regulation of JNK cascade / motile cilium / regulation of focal adhesion assembly ...peptidyl-tyrosine dephosphorylation involved in inactivation of protein kinase activity / MAP kinase phosphatase activity / protein tyrosine/serine/threonine phosphatase activity / negative regulation of chemotaxis / negative regulation of T cell activation / positive regulation of focal adhesion disassembly / ERKs are inactivated / negative regulation of JNK cascade / motile cilium / regulation of focal adhesion assembly / dephosphorylation / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / histone H2AXS139 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat Y1 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat T4 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S2 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S5 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S7 phosphatase activity / MAP kinase serine/threonine phosphatase activity / calmodulin-dependent protein phosphatase activity / myosin phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / phosphatase activity / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / immunological synapse / negative regulation of MAPK cascade / cytoskeletal protein binding / protein tyrosine phosphatase activity / protein tyrosine phosphatase activity, metal-dependent / histone H2AXY142 phosphatase activity / protein-tyrosine-phosphatase / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / positive regulation of mitotic cell cycle / cellular response to epidermal growth factor stimulus / negative regulation of cell migration / protein tyrosine kinase binding / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / receptor tyrosine kinase binding / cytoskeleton / protein kinase binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Atypical dual specificity phosphatase, subfamily A / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Dual specificity protein phosphatase domain / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site ...Atypical dual specificity phosphatase, subfamily A / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Dual specificity protein phosphatase domain / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-STT / Dual specificity protein phosphatase 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Wu, S. / Mutelin, T. / Tautz, L.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2009
タイトル: Multidentate small-molecule inhibitors of vaccinia H1-related (VHR) phosphatase decrease proliferation of cervix cancer cells.
著者: Wu, S. / Vossius, S. / Rahmouni, S. / Miletic, A.V. / Vang, T. / Vazquez-Rodriguez, J. / Cerignoli, F. / Arimura, Y. / Williams, S. / Hayes, T. / Moutschen, M. / Vasile, S. / Pellecchia, M. / ...著者: Wu, S. / Vossius, S. / Rahmouni, S. / Miletic, A.V. / Vang, T. / Vazquez-Rodriguez, J. / Cerignoli, F. / Arimura, Y. / Williams, S. / Hayes, T. / Moutschen, M. / Vasile, S. / Pellecchia, M. / Mustelin, T. / Tautz, L.
履歴
登録2008年11月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年11月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02020年2月19日Group: Advisory / Derived calculations ...Advisory / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight ..._chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.name / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name
改定 2.12023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dual specificity protein phosphatase 3
B: Dual specificity protein phosphatase 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,7294
ポリマ－40,5662
非ポリマー1,1632
水3,945219
1
A: Dual specificity protein phosphatase 3
ヘテロ分子

A: Dual specificity protein phosphatase 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,7294
ポリマ－40,5662
非ポリマー1,1632
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y+1/2,-z1
2
B: Dual specificity protein phosphatase 3
ヘテロ分子

B: Dual specificity protein phosphatase 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,7294
ポリマ－40,5662
非ポリマー1,1632
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y+1/2,-z+11
単位格子
Length a, b, c (Å)50.406, 59.186, 60.656
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.36, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: LEU / Beg label comp-ID: LEU / End auth comp-ID: PRO / End label comp-ID: PRO / Refine code: 4 / Auth seq-ID: 7 - 185 / Label seq-ID: 5 - 183

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

#1: タンパク質 Dual specificity protein phosphatase 3 / Dual specificity protein phosphatase VHR


分子量: 20283.000 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 3-185 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DUSP3, VHR / プラスミド: pGEX-4T-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P51452, protein-tyrosine-phosphatase, protein-serine/threonine phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-STT / 2-[(5~{E})-5-[[3-[4-(2-fluoranylphenoxy)phenyl]-1-phenyl-pyrazol-4-yl]methylidene]-4-oxidanylidene-2-sulfanylidene-1,3-thiazolidin-3-yl]ethanesulfonic acid


分子量: 581.658 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H20FN3O5S3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 219 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細LIGAND STT IN THIS PDB FILE REFERS TO SA3 IN CITATION.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.26 %
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 100 mM Tris 15% polyethylene glycol 8000, 60 mM NaF, pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 297.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 140 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年1月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. all: 2657 / Num. obs: 26330 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 6.8 % / Rsym value: 0.059
反射 シェル解像度: 1.9→1.95 Å / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
CCP4モデル構築
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1VHR

1vhr


解像度: 1.9→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.918 / SU B: 2.807 / SU ML: 0.087 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / ESU R: 0.16 / ESU R Free: 0.144 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21901 1408 5.1 %RANDOM
Rwork0.17841 ---
obs0.18046 26330 99.08 %-
all-26569 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 15.51 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.79 Å20 Å2-0.58 Å2
2---0.49 Å20 Å2
3----0.46 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2784 0 28 219 3031
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0222856
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7241.9793862
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg9.925356
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.97324.706136
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.39515500
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.8521520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.2470.2428
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022174
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2230.21405
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3030.21948
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1530.2214
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2130.252
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2730.221
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9121.51837
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.46422854
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.54131145
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.0514.51008
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / 数: 1392 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

タイプRms dev position (Å)Weight position
medium positional0.570.5
medium thermal0.982
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.236 106 -
Rwork0.184 1922 -
obs--97.73 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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