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- PDB-3f7p: Crystal structure of a complex between integrin beta4 and plectin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3f7p
タイトルCrystal structure of a complex between integrin beta4 and plectin
要素
  • Integrin beta-4
  • Plectin-1
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN/CELL ADHESION / INTEGRIN / PLAKIN / HEMIDESMOSOME / CELL ADHESION / EPIDERMOLYSIS BULLOSA / Actin-binding / Alternative splicing / Coiled coil / Cytoplasm / Cytoskeleton / Disease mutation / Phosphoprotein / Structural protein / Glycoprotein / Membrane / Polymorphism / Receptor / Transmembrane / STRUCTURAL PROTEIN-CELL ADHESION COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-containing complex organization / actomyosin contractile ring assembly actin filament organization / tight junction organization / Type I hemidesmosome assembly / skeletal myofibril assembly / hemidesmosome assembly / nail development / hemidesmosome / leukocyte migration involved in immune response / peripheral nervous system myelin formation ...protein-containing complex organization / actomyosin contractile ring assembly actin filament organization / tight junction organization / Type I hemidesmosome assembly / skeletal myofibril assembly / hemidesmosome assembly / nail development / hemidesmosome / leukocyte migration involved in immune response / peripheral nervous system myelin formation / trophoblast cell migration / intermediate filament organization / intermediate filament cytoskeleton organization / skin morphogenesis / dystroglycan binding / Laminin interactions / fibroblast migration / cellular response to hydrostatic pressure / regulation of vascular permeability / filopodium assembly / T cell chemotaxis / costamere / cellular response to fluid shear stress / intermediate filament cytoskeleton / peripheral nervous system myelin maintenance / adherens junction organization / mesodermal cell differentiation / myoblast differentiation / Differentiation of Keratinocytes in Interfollicular Epidermis in Mammalian Skin / cardiac muscle cell development / integrin complex / podosome / structural constituent of muscle / response to food / ankyrin binding / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / sarcomere organization / cell adhesion mediated by integrin / Syndecan interactions / keratinocyte development / nucleus organization / transmission of nerve impulse / cell leading edge / brush border / basement membrane / sarcoplasm / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / establishment of skin barrier / skeletal muscle fiber development / basal plasma membrane / cell-matrix adhesion / integrin-mediated signaling pathway / respiratory electron transport chain / mitochondrion organization / cell motility / G protein-coupled receptor binding / wound healing / cell morphogenesis / sarcolemma / multicellular organism growth / cell-cell adhesion / structural constituent of cytoskeleton / autophagy / response to wounding / Z disc / cellular response to mechanical stimulus / actin filament binding / integrin binding / cell junction / intracellular protein localization / cell migration / myelin sheath / gene expression / nuclear membrane / mitochondrial outer membrane / receptor complex / cell adhesion / cadherin binding / axon / focal adhesion / dendrite / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / RNA binding / extracellular exosome / metal ion binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Integrin beta-4 subunit / Spectrin repeat / : / Spectrin-like repeat / Desmoplakin, spectrin-like domain / Spectrin like domain / Plectin repeat / Plectin repeat / Plakin repeat superfamily / Desmoplakin, SH3 domain ...Integrin beta-4 subunit / Spectrin repeat / : / Spectrin-like repeat / Desmoplakin, spectrin-like domain / Spectrin like domain / Plectin repeat / Plectin repeat / Plakin repeat superfamily / Desmoplakin, SH3 domain / SH3 domain / Spectrin-like repeat / Plectin repeat / Plakin / Na-Ca exchanger/integrin-beta4 / Calx-beta domain / Domains in Na-Ca exchangers and integrin-beta4 / CalX-like domain superfamily / Teneurin-like EGF domain / Calponin-like domain / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / Integrin beta, epidermal growth factor-like domain 1 / Integrin beta epidermal growth factor like domain 1 / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Integrin beta tail domain / Integrin beta subunit, tail / Integrin beta tail domain superfamily / Integrin_B_tail / Integrins beta chain EGF (I-EGF) domain profile. / Integrin beta subunit, VWA domain / Integrin beta subunit / Integrin beta N-terminal / Integrin beta chain VWA domain / Integrin plexin domain / Integrins beta chain EGF (I-EGF) domain signature. / Integrin beta subunits (N-terminal portion of extracellular region) / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / PSI domain / domain found in Plexins, Semaphorins and Integrins / Plectin/S10, N-terminal / Plectin/S10 domain / von Willebrand factor A-like domain superfamily / Fibronectin type III domain / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Integrin beta-4 / Plectin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者de Pereda, J.M.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2009
タイトル: Structural basis of the interaction between integrin alpha6beta4 and plectin at the hemidesmosomes
著者: de Pereda, J.M. / Lillo, M.P. / Sonnenberg, A.
履歴
登録2008年11月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年3月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Plectin-1
B: Plectin-1
C: Integrin beta-4
D: Integrin beta-4
E: Integrin beta-4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)149,6809
ポリマ－149,4105
非ポリマー2704
水36020
1
A: Plectin-1
C: Integrin beta-4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,0353
ポリマ－60,9722
非ポリマー621
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2310 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area21140 Å2
手法PISA
2
B: Plectin-1
D: Integrin beta-4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,1815
ポリマ－60,9722
非ポリマー2083
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2180 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area20980 Å2
手法PISA
3
E: Integrin beta-4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,4651
ポリマ－27,4651
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)107.250, 107.250, 203.970
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11D-101-

CA

21D-1-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
12
22
13
23
14
24
34
15
25
35
16
26
17
27
18
28
19
29
39
110
210
111
211
112
212
113
213
114
214
115
215

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111chain A and resseq 60:62 and (name CA or name C or name N or name O or name CB)
211chain B and resseq 60:62 and (name CA or name C or name N or name O or name CB)
112chain A and (resseq 65:144 or resseq 146:179 ) and...
212chain B and (resseq 65:144 or resseq 146:179 ) and...
113chain A and resseq 180:290
213chain B and resseq 180:290
114chain D and (resseq 1127:1138 or resseq 1142:1157 or resseq...
214chain C and (resseq 1127:1138 or resseq 1142:1157 or resseq...
314chain E and (resseq 1127:1138 or resseq 1142:1157 or resseq...
115chain D and resseq 1163:1171
215chain C and resseq 1163:1171
315chain E and resseq 1163:1171
116chain D and resseq 1158 and sidechain
216chain C and resseq 1158 and sidechain
117chain E and resseq 1193 and sidechain
217chain C and resseq 1193 and sidechain
118chain D and resseq 1139:1141
218chain C and resseq 1139:1141
119chain C and (resseq 1217:1224 or resseq 1226:1261 or resseq...
219chain D and (resseq 1217:1224 or resseq 1226:1261 or resseq...
319chain E and (resseq 1217:1224 or resseq 1226:1261 or resseq...
1110chain C and resseq 1225 and sidechain
2110chain D and resseq 1225 and sidechain
1111chain C and resseq 1262:1270
2111chain D and resseq 1262:1270
1112chain C and resseq 1274
2112chain D and resseq 1274
1113chain E and resseq 1275:1282
2113chain C and resseq 1275:1282
1114chain C and resseq 1328:1330
2114chain D and resseq 1328:1330
1115chain A and resseq 294
2115chain B and resseq 294

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7
8
9
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11
12
13
14
15
詳細The biological unit is the beta4-plectin heterodimer. The asymmetric unit contains two copies of the beta4-plectin heterodimer and a beta4 molecule not bound to plectin.

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要素

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タンパク質 , 2種, 5分子 ABCDE

#1: タンパク質 Plectin-1 / Plectin 1C / PLTN / PCN / Hemidesmosomal protein 1 / HD1 / Plectin-6 / Plectin-11


分子量: 33507.797 Da / 分子数: 2 / 断片: Actin-binding domain, residues 1-293 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PLEC-1 (Isoform 1C), PLEC1 / プラスミド: Derivative of pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q15149
#2: タンパク質 Integrin beta-4 / GP150


分子量: 27464.674 Da / 分子数: 3 / 断片: Fibronectin type-III, residues 1126-1370 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ITGB4 / プラスミド: Derivative of pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P16144

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非ポリマー , 4種, 24分子

#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細THE SEQUENCES OF PLECTIN-1, INTEGRIN BETA-4 ARE BASED ON REFERENCE 2 IN THE DATABASE, PLEC1_HUMAN, ...THE SEQUENCES OF PLECTIN-1, INTEGRIN BETA-4 ARE BASED ON REFERENCE 2 IN THE DATABASE, PLEC1_HUMAN, ITB4_HUMAN, RESPECTIVELY.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.73 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5.8
詳細: 0.1M Sodium Acetate, 0.2M CaCl2, 10% PEG 6000, pH 5.8, VAPOR DIFFUSION, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 1.0723 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年7月17日
放射モノクロメーター: Single Silicon (111) monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0723 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→84.53 Å / Num. all: 35944 / Num. obs: 35944 / % possible obs: 99.73 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 9.6 % / Biso Wilson estimate: 63.6 Å2 / Net I/σ(I): 20.4
反射 シェル解像度: 2.75→2.9 Å / 冗長度: 9.9 % / Mean I/σ(I) obs: 4.6 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DNAデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 1QG3 and 1MB8

1qg3

1mb8


解像度: 2.75→84.53 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU ML: 0.41 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 25.91 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2568 1803 5.02 %RANDOM
Rwork0.204 34141 --
all0.2066 35983 --
obs0.2066 35944 99.73 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 0.8 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 52.271 Å2 / ksol: 0.353 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 211.76 Å2 / Biso mean: 82.444 Å2 / Biso min: 30.37 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.0415 Å20 Å20 Å2
2--7.0415 Å20 Å2
3----14.083 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.75→84.53 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8528 0 9 27 8564
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0069210
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.90711833
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0581286
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031548
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.093267
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A15X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B15X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.041
21A921X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22B921X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.049
31A901X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
32B901X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.036
41D603X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
42C603X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.031
43E603X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.039
51D64X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
52C64X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.019
53E64X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.026
61D7X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
62C7X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.023
71E5X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
72C5X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.008
81D21X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
82C21X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.029
91C608X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
92D608X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.058
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101C7X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
102D7X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.033
111C69X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
112D69X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.022
121C8X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
122D8X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.029
131E66X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
132C66X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.154
141C23X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
142D23X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.025
151A4X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
152B4X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.013
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7502-2.82450.38011430.28792597X-RAY DIFFRACTION100
2.8245-2.90770.31021370.25972592X-RAY DIFFRACTION100
2.9077-3.00150.29461310.23422574X-RAY DIFFRACTION100
3.0015-3.10880.2681310.23032590X-RAY DIFFRACTION100
3.1088-3.23330.29191510.22782584X-RAY DIFFRACTION100
3.2333-3.38040.2861250.21542625X-RAY DIFFRACTION100
3.3804-3.55870.25111460.20292604X-RAY DIFFRACTION100
3.5587-3.78160.26661370.19192626X-RAY DIFFRACTION100
3.7816-4.07360.25661390.18952620X-RAY DIFFRACTION100
4.0736-4.48350.21851260.16232657X-RAY DIFFRACTION100
4.4835-5.13220.20511500.14572649X-RAY DIFFRACTION100
5.1322-6.46570.21611490.17512674X-RAY DIFFRACTION100
6.4657-84.56970.25851380.21912749X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.04430.12350.0340.091-0.0734-0.1296-0.9410.6310.638-0.89230.0941-0.27450.6897-0.6423-0.00791.32250.1527-0.14061.57910.49891.1345-53.903144.2235-13.3466
26.2686-0.47432.45572.8718-0.40376.26190.1228-0.0907-0.2496-0.3105-0.0366-0.08090.57030.621400.39190.11360.04030.3220.09070.3393-39.875629.5708-32.7705
37.0224-0.4032.66772.2979-0.28664.0410.04940.0092-0.0675-0.1888-0.0835-0.0132-0.04420.12860.00020.44270.0302-0.0110.18480.05350.305-60.499340.9305-43.9294
40.06120.06180.0608-0.01290.129-0.0362-0.23320.19360.06960.0455-0.3631-0.3459-0.10290.2901-0.00471.54160.27920.44881.0836-0.05251.53884.277-1.8238-6.9354
55.3567-0.4882-0.62663.3966-0.05392.67430.41330.86560.1276-0.084-0.74790.6489-0.0428-0.54530.00020.6040.0810.080.8119-0.22340.85224.44121.2135-20.7877
67.3882-0.5121-1.41692.93811.55453.2197-0.20550.13940.00040.32250.09560.02820.3721-0.351300.54570.00090.07910.354-0.01160.545528.588611.2262-20.4989
72.14650.14811.60452.21761.51131.6217-0.4983-0.9615-2.13230.58390.76381.27130.87560.3165-0.00020.86140.27370.23470.9840.51511.6783-27.22851.2888-5.5827
82.5517-0.27960.7863.07990.01973.6659-0.1243-0.40640.1798-0.2201-0.0486-0.0965-0.37890.1918-0.00030.32030.0129-0.04050.59450.14410.3988-40.230941.6695-11.1262
93.3603-0.01610.78181.59651.82494.1153-0.16650.3220.1418-0.42280.39690.0348-0.25960.88450.00030.3180.07420.03740.75940.13940.3936-25.98737.1683.8981
101.9659-0.8760.33071.6922-0.19351.5745-0.3141-0.1026-0.45760.35471.6156-1.07490.78580.57780.00120.73710.1668-0.06851.1255-0.32661.2265-7.40721.7008-11.0911
113.0557-1.9282-0.31552.81810.10372.6857-0.0014-0.2863-0.2398-0.05580.07640.47160.0973-0.2850.00040.4521-0.0085-0.02340.36560.01960.6844-85.41750.6078-37.4026
124.41240.75930.09682.7793-1.76242.12660.1819-1.3521-0.51030.5610.2840.32310.0913-0.92640.00090.71320.11940.03771.35490.19070.6809-63.490638.6429-1.5116
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resseq 60-64
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and resseq 65-179
3X-RAY DIFFRACTION3chain A and resseq 180-290
4X-RAY DIFFRACTION4chain B and resseq 60-63
5X-RAY DIFFRACTION5chain B and resseq 65-179
6X-RAY DIFFRACTION6chain B and resseq 180-290
7X-RAY DIFFRACTION7chain C and resseq 1127-1216
8X-RAY DIFFRACTION8chain C and resseq 1217-1332
9X-RAY DIFFRACTION9chain D and resseq 1126-1216
10X-RAY DIFFRACTION10chain D and resseq 1217-1330
11X-RAY DIFFRACTION11chain E and resseq 1126-1215
12X-RAY DIFFRACTION12chain E and resseq 1216-1348

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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