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- PDB-3f46: The Crystal Structure of C176A Mutated [Fe]-Hydrogenase (Hmd) Hol... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3f46
タイトルThe Crystal Structure of C176A Mutated [Fe]-Hydrogenase (Hmd) Holoenzyme from Methanocaldococcus jannaschii
要素5,10-methenyltetrahydromethanopterin hydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / ROSSMANN FOLD / HELIX BUNDLE / COMPLEX WITH IRON GUANYLYL PYRIDINOL COFACTOR / C176A MUTANT / Methanogenesis / One-carbon metabolism
機能・相同性
機能・相同性情報


5,10-methenyltetrahydromethanopterin hydrogenase / N5,N10-methenyltetrahydromethanopterin hydrogenase activity / methanogenesis, from carbon dioxide / pyrroline-5-carboxylate reductase activity / L-proline biosynthetic process / one-carbon metabolic process
類似検索 - 分子機能
5,10-methenyltetrahydromethanopterin hydrogenase / Hmd, C-terminal helical subdomain / Methenyltetrahydromethanopterin dehydrogenase, Hmd-type / H2-forming N5,N10-methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase, C-terminal / HMD, C-terminal domain superfamily / H2-forming N5,N10-methylene-tetrahydromethanopterin dehydrogenase / 6-phosphogluconate dehydrogenase-like, C-terminal domain superfamily / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily ...5,10-methenyltetrahydromethanopterin hydrogenase / Hmd, C-terminal helical subdomain / Methenyltetrahydromethanopterin dehydrogenase, Hmd-type / H2-forming N5,N10-methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase, C-terminal / HMD, C-terminal domain superfamily / H2-forming N5,N10-methylene-tetrahydromethanopterin dehydrogenase / 6-phosphogluconate dehydrogenase-like, C-terminal domain superfamily / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Up-down Bundle / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CARBON MONOXIDE / (2S,3S)-1,4-DIMERCAPTOBUTANE-2,3-DIOL / : / Chem-I2C / 5,10-methenyltetrahydromethanopterin hydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Methanocaldococcus jannaschii (メタン生成菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Hiromoto, T. / Vogt, S. / Warkentin, E. / Thauer, R.K. / Shima, S. / Ermler, U.
引用ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2009
タイトル: The crystal structure of C176A mutated [Fe]-hydrogenase suggests an acyl-iron ligation in the active site iron complex.
著者: Hiromoto, T. / Ataka, K. / Pilak, O. / Vogt, S. / Stagni, M.S. / Meyer-Klaucke, W. / Warkentin, E. / Thauer, R.K. / Shima, S. / Ermler, U.
履歴
登録2008年10月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年2月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 5,10-methenyltetrahydromethanopterin hydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,5006
ポリマ－38,7071
非ポリマー7935
水3,045169
1
A: 5,10-methenyltetrahydromethanopterin hydrogenase
ヘテロ分子

A: 5,10-methenyltetrahydromethanopterin hydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,99912
ポリマ－77,4142
非ポリマー1,58510
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation15_555y,x,-z1
Buried area8990 Å2
ΔGint-120 kcal/mol
Surface area26830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)96.350, 96.350, 166.610
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number98
Space group name H-MI4122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-517-

HOH

21A-520-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 5,10-methenyltetrahydromethanopterin hydrogenase / H(2)-forming N(5) / N(10)-methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase / N(5) / N(10)- ...H(2)-forming N(5) / N(10)-methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase / N(5) / N(10)-methenyltetrahydromethanopterin hydrogenase / H(2)-dependent methylene-H(4)MPT dehydrogenase


分子量: 38707.004 Da / 分子数: 1 / 変異: C176A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Methanocaldococcus jannaschii (メタン生成菌)
株: DSM 2661 / 遺伝子: hmd, MJ0784 / プラスミド: pET-24b(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HMS174(DE3)
参照: UniProt: Q58194, 5,10-methenyltetrahydromethanopterin hydrogenase

-
非ポリマー , 5種, 174分子

#2: 化合物 ChemComp-I2C / 5'-O-[(S)-hydroxy{[2-hydroxy-3,5-dimethyl-6-(2-oxoethyl)pyridin-4-yl]oxy}phosphoryl]guanosine / 5′-グアニル酸2-ヒドロキシ-6-(2-オキソエチル)-3,5-ジメチル-4-ピリジル


分子量: 526.394 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H23N6O10P
#3: 化合物 ChemComp-FE2 / FE (II) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#4: 化合物 ChemComp-CMO / CARBON MONOXIDE / カルボニル


分子量: 28.010 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: CO
#5: 化合物 ChemComp-DTV / (2S,3S)-1,4-DIMERCAPTOBUTANE-2,3-DIOL / D-DTT


分子量: 154.251 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O2S2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 169 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.75 %
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 49% MPD, 100mM Tris-HCl, 50mM Ammonium dihydrogen phosphate, 1mM DTT, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 283K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.9919 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年3月8日 / 詳細: Dynamically bendable mirror
放射モノクロメーター: LN2 cooled fixed-exit Si(111) monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9919 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→41.7 Å / Num. obs: 28094 / % possible obs: 96.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.9 % / Biso Wilson estimate: 40.584 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 17.2
反射 シェル解像度: 1.95→2 Å / 冗長度: 7.7 % / Rmerge(I) obs: 0.701 / Mean I/σ(I) obs: 4.2 / Num. measured obs: 15394 / Num. unique all: 15394 / Num. unique obs: 1987 / % possible all: 95.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
MAR345データ収集
XDSデータ削減
REFMAC5.2.0019位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 3DAG

3dag


解像度: 1.95→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.957 / WRfactor Rfree: 0.219 / WRfactor Rwork: 0.176 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.4 / FOM work R set: 0.87 / SU B: 5.6 / SU ML: 0.085 / SU R Cruickshank DPI: 0.146 / SU Rfree: 0.135 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.144 / ESU R Free: 0.135 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.205 1430 5.1 %RANDOM
Rwork0.165 ---
obs0.167 28091 97.03 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 68.51 Å2 / Biso mean: 37.913 Å2 / Biso min: 25.75 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.87 Å20 Å20 Å2
2--0.87 Å20 Å2
3----1.74 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.252 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2601 0 49 169 2819
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0222782
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5992.013790
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2095360
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.99925.75899
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.79415484
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.103157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.110.2437
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.022052
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2110.21272
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3040.21929
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1190.2167
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1450.252
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1220.213
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.971.51843
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.32622881
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.4331089
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.8424.5909
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2.001 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.279 125 -
Rwork0.203 1880 -
all-2005 -
obs-2005 95.8 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.38470.0180.10851.7623-0.06862.0270.0358-0.1882-0.16920.2267-0.0076-0.02230.23-0.0521-0.0282-0.0576-0.013-0.0386-0.16940.0148-0.141720.6954-1.677233.2029
22.2530.67770.44492.3432-0.56762.4601-0.04260.23210.0267-0.0992-0.0343-0.3550.03530.36180.0769-0.13890.0153-0.018-0.10580.0048-0.077132.57046.426320.2786
32.7377-0.13271.3442.7503-0.48786.61430.11380.2898-0.0731-0.3213-0.03490.02070.12670.0284-0.0789-0.107-0.0172-0.0119-0.1166-0.0005-0.123818.48548.8151-3.7398
43.19710.78351.32374.20810.84434.4140.0047-0.03210.0180.03340.12650.30620.0465-0.4384-0.1312-0.1007-0.0298-0.0069-0.0520.0617-0.15155.113417.9582-3.5259
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 154
2X-RAY DIFFRACTION2A155 - 244
3X-RAY DIFFRACTION3A245 - 287
4X-RAY DIFFRACTION4A288 - 345

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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