[日本語] English
万見
- PDB-3f1i: Human ESCRT-0 Core Complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3f1i
タイトルHuman ESCRT-0 Core Complex
要素
  • Hepatocyte growth factor-regulated tyrosine kinase substrate
  • Signal transducing adapter molecule 1
キーワードPROTEIN BINDING / HGS / STAM / ESCRT / ubiquitin / MVB / Endosome / Membrane / Metal-binding / Phosphoprotein / Protein transport / Transport / Zinc-finger / SH3 domain
機能・相同性
機能・相同性情報


Inhibition of membrane repair / ESCRT-0 complex / membrane invagination / regulation of extracellular exosome assembly / phagocytic vesicle lumen / regulation of MAP kinase activity / protein transport to vacuole involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / RHOBTB3 ATPase cycle / positive regulation of exosomal secretion / negative regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT ...Inhibition of membrane repair / ESCRT-0 complex / membrane invagination / regulation of extracellular exosome assembly / phagocytic vesicle lumen / regulation of MAP kinase activity / protein transport to vacuole involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / RHOBTB3 ATPase cycle / positive regulation of exosomal secretion / negative regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / protein targeting to lysosome / membrane fission / multivesicular body membrane / multivesicular body assembly / endocytic recycling / protein localization to membrane / negative regulation of platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / endosomal transport / Lysosome Vesicle Biogenesis / negative regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / regulation of protein catabolic process / ubiquitin-like protein ligase binding / RHOU GTPase cycle / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / phosphatidylinositol binding / negative regulation of angiogenesis / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / ubiquitin binding / macroautophagy / EGFR downregulation / Negative regulation of MET activity / receptor internalization / Metalloprotease DUBs / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / early endosome membrane / early endosome / lysosome / endosome / Ub-specific processing proteases / protein domain specific binding / negative regulation of cell population proliferation / intracellular membrane-bounded organelle / positive regulation of gene expression / signal transduction / extracellular exosome / zinc ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1940 / STAM1, SH3 domain / : / : / Hepatocyte growth factor-regulated tyrosine kinase substrate, helical domain / Hepatocyte growth factor-regulated tyrosine kinase substrate / : / Hepatocyte growth factor-regulated tyrosine kinase substrate/VPS27 / VHS domain / VHS domain ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1940 / STAM1, SH3 domain / : / : / Hepatocyte growth factor-regulated tyrosine kinase substrate, helical domain / Hepatocyte growth factor-regulated tyrosine kinase substrate / : / Hepatocyte growth factor-regulated tyrosine kinase substrate/VPS27 / VHS domain / VHS domain / VHS domain profile. / Domain present in VPS-27, Hrs and STAM / FYVE zinc finger / FYVE zinc finger / Protein present in Fab1, YOTB, Vac1, and EEA1 / Zinc finger, FYVE-related / Zinc finger FYVE/FYVE-related type profile. / ENTH/VHS / Ubiquitin interaction motif / Ubiquitin interacting motif / Ubiquitin-interacting motif (UIM) domain profile. / SH3 domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Hepatocyte growth factor-regulated tyrosine kinase substrate / Signal transducing adapter molecule 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Ren, X. / Kloer, D.P. / Kim, Y. / Ghirlando, R. / Saidi, L. / Hummer, G. / Hurley, J.H.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2009
タイトル: Hybrid Structural Model of the Complete Human ESCRT-0 Complex.
著者: Ren, X. / Kloer, D.P. / Kim, Y.C. / Ghirlando, R. / Saidi, L.F. / Hummer, G. / Hurley, J.H.
履歴
登録2008年10月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年3月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22023年12月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
H: Hepatocyte growth factor-regulated tyrosine kinase substrate
S: Signal transducing adapter molecule 1
C: Signal transducing adapter molecule 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,3243
ポリマ－29,3243
非ポリマー00
水50428
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4910 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area13120 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.059, 78.059, 152.849
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number80
Space group name H-MI41

-
要素

#1: タンパク質 Hepatocyte growth factor-regulated tyrosine kinase substrate / Protein pp110 / Hrs


分子量: 11393.910 Da / 分子数: 1 / 断片: Helical domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: Hepatocyte growth factor regulated tyrosine kinase substrate (HGS), HGS, HRS
プラスミド: pST39 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 2 (DE3) pLys / 参照: UniProt: O14964
#2: タンパク質 Signal transducing adapter molecule 1 / STAM-1


分子量: 8965.172 Da / 分子数: 2 / 断片: Helical domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: Signal transducing adaptor molecule (STAM), STAM, STAM1
プラスミド: pST39 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 2 (DE3) pLys / 参照: UniProt: Q92783
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 28 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.02 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 14% MPD, 100 mM CaCl2, 0.1 M sodium acetate, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器検出器: CCD / 日付: 2008年6月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→69.5 Å / Num. obs: 20041 / 冗長度: 7.5 % / Rsym value: 0.077 / Net I/σ(I): 23.4
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 6 % / Mean I/σ(I) obs: 4.2 / Rsym value: 0.325

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
HKL-2000データ収集
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.3→44.77 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.926 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 10.815 / SU ML: 0.134 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.204 / ESU R Free: 0.175 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25305 1019 5.1 %RANDOM
Rwork0.23871 ---
obs0.23941 19005 99.24 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 52.794 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.29 Å20 Å20 Å2
2--1.29 Å20 Å2
3----2.58 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→44.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1614 0 0 28 1642
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0211632
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021135
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3881.9892188
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.93832782
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.9745196
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.91925.39389
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.13615331
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.9441513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.2244
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021787
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02290
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2120.2371
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1630.21047
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1670.2770
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0860.2863
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1820.230
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3570.217
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2860.221
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1390.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8521.51316
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1731.5395
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it121590
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.1323699
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.0984.5598
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.363 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.286 75 -
Rwork0.233 1301 -
obs--93.04 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.2553-0.2475-0.08391.66750.23731.3544-0.0006-0.04050.12970.03510.00060.0865-0.1442-0.1265-0.00010.4824-0.0079-0.00070.49350.00240.480911.721-1.23070.296
27.177-1.9763-3.32529.41139.463116.50890.3659-0.93660.3484-0.21780.376-0.81260.4641.1166-0.7418-0.26570.04120.0305-0.0271-0.0316-0.171938.2404-10.885-5.0933
330.7832-17.4329-17.638110.229.93910.2831-0.3867-1.0008-0.20550.27120.47730.1060.26311.1018-0.0906-0.21880.06370.02630.06790.0611-0.21524.0695-5.881210.5153
454.5088-12.1305-7.85098.04651.55064.55220.30960.26390.3136-0.3388-0.37350.5712-0.4477-1.11980.0639-0.16910.0696-0.06370.0688-0.0947-0.2158-18.188610.378519.5209
525.9874-4.7085-7.43954.07231.65936.91060.3557-0.20581.52270.1512-0.0253-0.4217-0.4603-0.0974-0.3304-0.1120.00080.0029-0.2547-0.0905-0.0999-3.852411.889125.7938
631.5938-26.9837-22.640925.945721.673618.27341.08940.80321.3192-0.9176-0.5902-0.6129-1.187-0.3699-0.4992-0.0691-0.00090.0981-0.15620.1557-0.03778.68569.823212.5348
714.1657-10.6381-6.107417.92019.142813.9081-0.3599-0.3643-1.23970.1580.33610.56412.0241-0.17760.02380.1068-0.00030.0501-0.09020.0844-0.164131.2233-18.466-3.2425
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1C64 - 90
2X-RAY DIFFRACTION2H404 - 439
3X-RAY DIFFRACTION3H440 - 472
4X-RAY DIFFRACTION4H473 - 501
5X-RAY DIFFRACTION5S301 - 324
6X-RAY DIFFRACTION6S325 - 359
7X-RAY DIFFRACTION7S360 - 377

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る