+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4pho | ||||||
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Title | ClyA CC6/264 ox (2-303) | ||||||
Components | Hemolysin E, chromosomal | ||||||
Keywords | TOXIN / alpha pore-forming toxin / intramolecular disulfide bond | ||||||
Function / homology | Function and homology information modulation of apoptotic process in another organism / hemolysis in another organism / toxin activity / periplasmic space / host cell plasma membrane / extracellular region / identical protein binding / membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Escherichia coli (E. coli) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.123 Å | ||||||
Authors | Roderer, D.J.A. / Glockshuber, R. / Ban, N. | ||||||
Citation | Journal: Biochemistry / Year: 2014 Title: Characterization of Variants of the Pore-Forming Toxin ClyA from Escherichia coli Controlled by a Redox Switch. Authors: Roderer, D. / Benke, S. / Muller, M. / Fah-Rechsteiner, H. / Ban, N. / Schuler, B. / Glockshuber, R. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4pho.cif.gz | 366.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4pho.ent.gz | 301.4 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4pho.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4pho_validation.pdf.gz | 464.5 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 4pho_full_validation.pdf.gz | 473.8 KB | Display | |
Data in XML | 4pho_validation.xml.gz | 35 KB | Display | |
Data in CIF | 4pho_validation.cif.gz | 49.2 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ph/4pho ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ph/4pho | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 4phqC 1qoyS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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3 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Details | biological unit is a monomer |
-Components
#1: Protein | Mass: 33636.168 Da / Num. of mol.: 3 / Mutation: A6C, V264C, C87A, C285A Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: 4 Quick-change PCRs to introduce point mutations, TEV cleavage of N-terminal His(6)-tag Source: (gene. exp.) Escherichia coli (E. coli) / Strain: K12 / Gene: hlyE, clyA, hpr, sheA, ycgD, b1182, JW5181 / Plasmid: pET11a / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Strain (production host): Tuner / References: UniProt: P77335 #2: Chemical | #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.76 Å3/Da / Density % sol: 55.42 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6.5 / Details: 21% PEG 3350, 0.1 M Tris-Acetate / PH range: 6.2-7.0 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X06SA / Wavelength: 1 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: PSI PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Sep 7, 2012 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.12→50 Å / Num. obs: 63155 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 3.33 % / Biso Wilson estimate: 39.62 Å2 / Rmerge F obs: 1 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Rrim(I) all: 0.067 / Χ2: 0.987 / Net I/σ(I): 21.63 / Num. measured all: 710409 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: _
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement | |||||||||
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Phasing MR | Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 1QOY Resolution: 2.123→48.097 Å / SU ML: 0.25 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / Phase error: 28.32 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 182.21 Å2 / Biso mean: 72.8436 Å2 / Biso min: 31.69 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.123→48.097 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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