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万見
- PDB-3ey6: Crystal structure of the FK506-binding domain of human FKBP38 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ey6
タイトルCrystal structure of the FK506-binding domain of human FKBP38
要素FK506-binding protein 8
キーワードISOMERASE / beta half-barrel / PPIase / immunophilin / Apoptosis / Host-virus interaction / Membrane / Mitochondrion / Phosphoprotein / Rotamase / TPR repeat / Transmembrane
機能・相同性
機能・相同性情報


neuron fate specification / regulation of mitophagy / dorsal/ventral neural tube patterning / protein localization to mitochondrion / positive regulation of BMP signaling pathway / mitochondrial envelope / camera-type eye development / smoothened signaling pathway / endomembrane system / BMP signaling pathway ...neuron fate specification / regulation of mitophagy / dorsal/ventral neural tube patterning / protein localization to mitochondrion / positive regulation of BMP signaling pathway / mitochondrial envelope / camera-type eye development / smoothened signaling pathway / endomembrane system / BMP signaling pathway / protein folding chaperone / negative regulation of protein phosphorylation / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / mitochondrial membrane / multicellular organism growth / disordered domain specific binding / protein folding / regulation of gene expression / calmodulin binding / Ub-specific processing proteases / intracellular signal transduction / apoptotic process / endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of apoptotic process / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / mitochondrion / identical protein binding / membrane / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tetratricopeptide repeat 2 / Tetratricopeptide repeat / Chitinase A; domain 3 - #40 / Chitinase A; domain 3 / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. ...Tetratricopeptide repeat 2 / Tetratricopeptide repeat / Chitinase A; domain 3 - #40 / Chitinase A; domain 3 / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP8
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.05 Å
データ登録者Parthier, C. / Maestre-Martinez, M. / Neumann, P. / Edlich, F. / Fischer, G. / Luecke, C. / Stubbs, M.T.
引用
ジャーナル: J.Mol.Recognit. / 年: 2011
タイトル: A charge-sensitive loop in the FKBP38 catalytic domain modulates Bcl-2 binding.
著者: Maestre-Martinez, M. / Haupt, K. / Edlich, F. / Neumann, P. / Parthier, C. / Stubbs, M.T. / Fischer, G. / Luecke, C.
#1: ジャーナル: J.Biomol.Nmr / 年: 2006
タイトル: Solution structure of the FK506-binding domain of human FKBP38.
著者: Maestre-Martinez, M. / Edlich, F. / Jarczowski, F. / Weiwad, M. / Fischer, G. / Luecke, C.
履歴
登録2008年10月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年10月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FK506-binding protein 8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,0681
ポリマ－13,0681
非ポリマー00
水4,396244
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)29.057, 60.288, 30.840
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 97.590, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 FK506-binding protein 8 / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / PPIase / Rotamase / 38 kDa FK506-binding protein / hFKBP38 / FKBPR38


分子量: 13067.957 Da / 分子数: 1 / 断片: FK506 binding domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FKBP38, FKBP8 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q14318, peptidylprolyl isomerase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 244 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.97 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 30% PEG 4000, 0.2M calcium chloride, 0.1M TRIS, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年6月12日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: KMC-2 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.05→30.5 Å / Num. obs: 44414 / % possible obs: 90.4 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 9.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.038 / Rsym value: 0.038 / Net I/σ(I): 11.709
反射 シェル解像度: 1.05→1.11 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.114 / Mean I/σ(I) obs: 5.9 / Num. measured all: 7827 / Num. unique all: 3735 / Rsym value: 0.114 / % possible all: 52.3

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å30.57 Å
Translation2.5 Å30.57 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.2.25データスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
MAR345データ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2AWG

2awg


解像度: 1.05→30.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.956 / WRfactor Rfree: 0.174 / WRfactor Rwork: 0.144 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / FOM work R set: 0.952 / SU B: 0.492 / SU ML: 0.012 / SU R Cruickshank DPI: 0.029 / SU Rfree: 0.03 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.029 / ESU R Free: 0.03 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.161 2242 5 %RANDOM
Rwork0.135 ---
all0.136 44414 --
obs0.136 44413 90.43 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 44.5 Å2 / Biso mean: 10.235 Å2 / Biso min: 3.49 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.22 Å20 Å20.37 Å2
2---0.31 Å20 Å2
3---0.18 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.03 Å0.107 Å
Luzzati d res low-5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.05→30.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数888 0 0 244 1132
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.022971
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5452.0071336
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.2075132
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.2752534
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg9.86115164
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg24.396155
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0990.2157
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.022742
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6182637
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.41931048
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.1742334
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.1083288
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.273971
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free5.7963244
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded3.5953946
LS精密化 シェル解像度: 1.05→1.077 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.189 77 -
Rwork0.136 1564 -
all-1641 -
obs-1641 44.97 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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