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- PDB-3euv: Crystal structure of FTase(ALPHA-subunit; BETA-subunit DELTA C10,... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3euv
タイトルCrystal structure of FTase(ALPHA-subunit; BETA-subunit DELTA C10, W102T, Y154T) in complex with BiotinGPP
要素
  • Protein farnesyltransferase subunit beta
  • Protein farnesyltransferase/geranylgeranyltransferase type-1 subunit alpha
キーワードTRANSFERASE / protein prenylation / prenylome analysis / Prenyltransferase / Metal-binding / Phosphoprotein / Zinc
機能・相同性
機能・相同性情報


Apoptotic cleavage of cellular proteins / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / RAS processing / protein geranylgeranyltransferase activity / peptide pheromone maturation / protein farnesylation / protein geranylgeranyltransferase type I / CAAX-protein geranylgeranyltransferase activity / CAAX-protein geranylgeranyltransferase complex / protein farnesyltransferase ...Apoptotic cleavage of cellular proteins / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / RAS processing / protein geranylgeranyltransferase activity / peptide pheromone maturation / protein farnesylation / protein geranylgeranyltransferase type I / CAAX-protein geranylgeranyltransferase activity / CAAX-protein geranylgeranyltransferase complex / protein farnesyltransferase / protein farnesyltransferase activity / protein farnesyltransferase complex / Rab geranylgeranyltransferase activity / regulation of fibroblast proliferation / protein geranylgeranylation / positive regulation of skeletal muscle acetylcholine-gated channel clustering / geranylgeranyl diphosphate synthase activity / microtubule associated complex / enzyme-linked receptor protein signaling pathway / positive regulation of Rac protein signal transduction / alpha-tubulin binding / positive regulation of cell cycle / wound healing / : / receptor tyrosine kinase binding / lipid metabolic process / positive regulation of fibroblast proliferation / microtubule binding / fibroblast proliferation / molecular adaptor activity / cell population proliferation / negative regulation of cell population proliferation / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / zinc ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein farnesyltransferase subunit beta / Protein prenylyltransferase / Prenyltransferase subunit beta / Protein prenyltransferase, alpha subunit / Protein prenyltransferase alpha subunit repeat / Protein prenyltransferases alpha subunit repeat profile. / PFTB repeat / Prenyltransferase alpha-alpha toroid domain / Glycosyltransferase - #20 / Terpenoid cyclases/protein prenyltransferase alpha-alpha toroid ...Protein farnesyltransferase subunit beta / Protein prenylyltransferase / Prenyltransferase subunit beta / Protein prenyltransferase, alpha subunit / Protein prenyltransferase alpha subunit repeat / Protein prenyltransferases alpha subunit repeat profile. / PFTB repeat / Prenyltransferase alpha-alpha toroid domain / Glycosyltransferase - #20 / Terpenoid cyclases/protein prenyltransferase alpha-alpha toroid / Glycosyltransferase / Alpha/alpha barrel / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-GBO / Protein farnesyltransferase subunit beta / Protein farnesyltransferase/geranylgeranyltransferase type-1 subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Guo, Z. / Nguyen, U.T.T. / Delon, C. / Bon, R.S. / Blankenfeldt, W. / Goody, R.S. / Waldmann, H. / Wolters, D. / Alexandrov, K.
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2009
タイトル: Analysis of the eukaryotic prenylome by isoprenoid affinity tagging
著者: Nguyen, U.T.T. / Guo, Z. / Delon, C. / Wu, Y. / Deraeve, C. / Franzel, B. / Bon, R.S. / Blankenfeldt, W. / Goody, R.S. / Waldmann, H. / Wolters, D. / Alexandrov, K.
履歴
登録2008年10月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年7月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein farnesyltransferase/geranylgeranyltransferase type-1 subunit alpha
B: Protein farnesyltransferase subunit beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,3214
ポリマ－91,7002
非ポリマー6212
水1,49583
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6920 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area29420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)174.783, 174.783, 70.377
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

#1: タンパク質 Protein farnesyltransferase/geranylgeranyltransferase type-1 subunit alpha / CAAX farnesyltransferase subunit alpha / Ras proteins prenyltransferase alpha / FTase-alpha / Type ...CAAX farnesyltransferase subunit alpha / Ras proteins prenyltransferase alpha / FTase-alpha / Type I protein geranyl-geranyltransferase subunit alpha / GGTase-I-alpha


分子量: 44098.145 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: coexpression of alpha-subunit from pGATEV and engineered beta-subunit from pET27b
由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / プラスミド: pGATEV / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 CODON-PLUS RIL (DE3)
参照: UniProt: Q04631, protein farnesyltransferase, protein geranylgeranyltransferase type I
#2: タンパク質 Protein farnesyltransferase subunit beta / FTase-beta / CAAX farnesyltransferase subunit beta / RAS proteins prenyltransferase beta


分子量: 47602.168 Da / 分子数: 1
Fragment: DELTA C-terminus 10 AA, RABGGTase BETA-subunit, UNP residues 1-427
Mutation: W102T, Y154T / 由来タイプ: 組換発現
詳細: coexpression of alpha-subunit from pGATEV and engineered beta-subunit from pET27b
由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / プラスミド: pET27b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 CODON-PLUS RIL (DE3) / 参照: UniProt: Q02293, protein farnesyltransferase
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-GBO / (2E,6E)-3,7-dimethyl-8-({5-[(3aS,4S,6aR)-2-oxohexahydro-1H-thieno[3,4-d]imidazol-4-yl]pentanoyl}amino)octa-2,6-dien-1-yl trihydrogen diphosphate / Biotin-GPP


分子量: 555.519 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H35N3O9P2S
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 83 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.65 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 20% (w/v) PEG 4000, 0.2M MgCl2, 0.1M Tris, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年9月26日
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→30 Å / Num. all: 32179 / Num. obs: 32121 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 5 / 冗長度: 6.2 % / Biso Wilson estimate: 57 Å2 / Rsym value: 0.07 / Net I/σ(I): 17.9
反射 シェル解像度: 2.75→2.85 Å / 冗長度: 6.3 % / Mean I/σ(I) obs: 6.8 / Num. unique all: 3247 / Rsym value: 0.353 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0005精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1FT1

1ft1


解像度: 2.75→29.97 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.917 / SU B: 23.297 / SU ML: 0.204 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.287 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23149 1613 5 %RANDOM
Rwork0.16939 ---
obs0.17252 30489 99.85 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 53.244 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.86 Å20.43 Å20 Å2
2--0.86 Å20 Å2
3----1.28 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.75→29.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5847 0 36 83 5966
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0226033
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.025359
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7441.9548193
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg3.6553.00112433
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.4095718
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.64824.051311
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.498151017
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.8971542
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1820.2874
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.026712
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0080.021246
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2370.21440
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2350.25162
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1980.22984
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.110.23096
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.150.2129
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1650.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2990.222
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.230.23
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6191.53582
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.5541.51446
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.65925781
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.09832451
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.8184.52410
LS精密化 シェル解像度: 2.75→2.821 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.403 108 -
Rwork0.275 2256 -
obs--99.83 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.23180.37860.08080.75180.32490.3066-0.03110.04740.013-0.02840.01210.0795-0.06190.03150.0190.0255-0.0486-0.054-0.00540.03220.020855.3924-38.8064-8.2461
20.1260.09450.04140.30580.07350.34070.0078-0.0022-0.02960.0314-0.0399-0.0218-0.00940.06140.032-0.0088-0.0406-0.02240.04270.04480.01763.9343-51.70123.6071
3000000000000000-0.00020.00040.0003-0.00030-0.000154.0724-48.16053.9309
422.9572-21.3064-8.511938.79147.79253.1566-0.15870.4548-0.4065-0.0949-0.3522-0.4448-0.1804-0.12750.51090.00060.00020.00030.0004-0.00040.001158.8887-49.0314-3.0907
50.03320.04370.02010.05770.02180.0887-0.0026-0.0160.0012-0.0085-0.0012-0.0078-0.00650.0070.00390.02060.0024-0.00650.02890.00520.02458.6189-48.16851.2242
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A55 - 369
2X-RAY DIFFRACTION2B21 - 424
3X-RAY DIFFRACTION3B428
4X-RAY DIFFRACTION4B429
5X-RAY DIFFRACTION5B430 - 512

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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