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- PDB-3eu7: Crystal Structure of a PALB2 / BRCA2 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3eu7
タイトルCrystal Structure of a PALB2 / BRCA2 complex
要素
  • 19meric peptide from Breast cancer type 2 susceptibility protein
  • Partner and localizer of BRCA2
キーワードTranscription/antitumor Protein / WD40 domain / Beta Propeller / Protein-Peptide Complex / Fanconi anemia / Nucleus / Phosphoprotein / WD repeat / Disease mutation / DNA damage / DNA repair / Transcription-antitumor Protein COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


BRCA2-MAGE-D1 complex / negative regulation of mammary gland epithelial cell proliferation / mitotic recombination-dependent replication fork processing / establishment of protein localization to telomere / nuclear ubiquitin ligase complex / Impaired BRCA2 translocation to the nucleus / Impaired BRCA2 binding to SEM1 (DSS1) / lateral element / histone H4 acetyltransferase activity / histone H3 acetyltransferase activity ...BRCA2-MAGE-D1 complex / negative regulation of mammary gland epithelial cell proliferation / mitotic recombination-dependent replication fork processing / establishment of protein localization to telomere / nuclear ubiquitin ligase complex / Impaired BRCA2 translocation to the nucleus / Impaired BRCA2 binding to SEM1 (DSS1) / lateral element / histone H4 acetyltransferase activity / histone H3 acetyltransferase activity / post-anal tail morphogenesis / telomere maintenance via recombination / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / regulation of DNA damage checkpoint / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / gamma-tubulin binding / DNA repair complex / oocyte maturation / response to UV-C / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / inner cell mass cell proliferation / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / hematopoietic stem cell proliferation / female gonad development / mesoderm development / male meiosis I / centrosome duplication / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / response to X-ray / embryonic organ development / somitogenesis / positive regulation of mitotic cell cycle / secretory granule / regulation of cytokinesis / animal organ morphogenesis / cellular response to ionizing radiation / response to gamma radiation / nucleotide-excision repair / double-strand break repair via homologous recombination / brain development / multicellular organism growth / Meiotic recombination / HDR through Homologous Recombination (HRR) / cellular senescence / KEAP1-NFE2L2 pathway / double-strand break repair / single-stranded DNA binding / Neddylation / protease binding / spermatogenesis / chromosome, telomeric region / nuclear speck / apoptotic process / centrosome / regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / protein-containing complex / DNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Partner and localiser of BRCA2, WD40 domain / Partner and localizer of BRCA2 / Partner and localizer of BRCA2 WD40 domain / BRCA2, OB3 / Tower domain / Breast cancer type 2 susceptibility protein, helical domain / BRCA2 helical domain superfamily / : / : / BRCA2, oligonucleotide/oligosaccharide-binding, domain 3 ...Partner and localiser of BRCA2, WD40 domain / Partner and localizer of BRCA2 / Partner and localizer of BRCA2 WD40 domain / BRCA2, OB3 / Tower domain / Breast cancer type 2 susceptibility protein, helical domain / BRCA2 helical domain superfamily / : / : / BRCA2, oligonucleotide/oligosaccharide-binding, domain 3 / Tower / BRCA2, helical / BRCA2, OB2 / BRCA2 TR2 domain / Tower / BRCA2 repeat / BRCA2, OB1 / Breast cancer type 2 susceptibility protein / BRCA2 repeat / BRCA2, oligonucleotide/oligosaccharide-binding, domain 1 / BRCA2 repeat profile. / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Nucleic acid-binding, OB-fold / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Breast cancer type 2 susceptibility protein / Partner and localizer of BRCA2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Oliver, A.W. / Pearl, L.H.
引用ジャーナル: Embo Rep. / 年: 2009
タイトル: Structural basis for recruitment of BRCA2 by PALB2
著者: Oliver, A.W. / Swift, S. / Lord, C.J. / Ashworth, A. / Pearl, L.H.
履歴
登録2008年10月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年7月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22014年2月5日Group: Derived calculations
改定 1.32014年11月12日Group: Other
改定 1.42023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Partner and localizer of BRCA2
X: 19meric peptide from Breast cancer type 2 susceptibility protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,4874
ポリマ－41,3032
非ポリマー1842
水1,76598
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1580 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area14240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.815, 62.026, 77.975
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.23, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Partner and localizer of BRCA2 / PALB2 / FANCONI ANEMIA GROUP N PROTEIN


分子量: 39195.793 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal WD40 Domain, residues 835-1186 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PALB2 / プラスミド: pTWO-B
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF9 / 参照: UniProt: Q86YC2
#2: タンパク質・ペプチド 19meric peptide from Breast cancer type 2 susceptibility protein / BRCA2 / Fanconi anemia group D1 protein


分子量: 2107.297 Da / 分子数: 1 / 断片: Interaction with PALB2, residues 21-39 / 由来タイプ: 合成
詳細: chemically synthesized; This sequence occurs naturally in humans
参照: UniProt: P51587
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 98 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.58 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M Na-Cacodylate pH 6.5, 0.2M magnesium acetate, 10% (w/v) PEG 8000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.943 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2007年12月8日 / 詳細: Horizontally bended Ge(220)
放射モノクロメーター: Diamond (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.943 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→37.5 Å / Num. all: 19154 / Num. obs: 19026 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 44.61 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Rsym value: 0.07 / Net I/σ(I): 16.5
反射 シェル解像度: 2.2→2.32 Å / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.602 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. unique all: 2800 / Rsym value: 0.602 / % possible all: 99

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (phenix.refine) / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2w18

2w18


解像度: 2.2→37.495 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.47 / FOM free R set: 0.802 / SU ML: 0.4 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.91 / 位相誤差: 27.16 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2526 1691 5.13 %Random
Rwork0.1971 ---
all0.19991 ---
obs0.1999 19019 87.79 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 60.519 Å2 / ksol: 0.37 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 105.85 Å2 / Biso mean: 47.989 Å2 / Biso min: 23.46 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.1928 Å20 Å20.9654 Å2
2--2.0842 Å20 Å2
3---3.1086 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→37.495 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2469 0 12 98 2579
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0142539
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.633457
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.097411
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009427
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.007879
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.1995-2.26420.36831400.305225772202185
2.2642-2.33730.33541480.2605251786
2.3373-2.42080.29921320.2475257186
2.4208-2.51780.29381340.2262254386
2.5178-2.63230.2771390.2209256587
2.6323-2.77110.3231470.2188263988
2.7711-2.94460.30291160.2193261788
2.9446-3.17180.29841480.2028261189
3.1718-3.49080.24541530.1925263389
3.4908-3.99550.24361490.1694267290
3.9955-5.0320.17191390.1475266090
5.032-37.50050.21151460.1811264389

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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