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- PDB-3esl: Crystal structure of the conserved N-terminal domain of the mitot... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3esl
タイトルCrystal structure of the conserved N-terminal domain of the mitotic checkpoint component BUB1
要素Checkpoint serine/threonine-protein kinase BUB1
キーワードCELL CYCLE / BUB1 / MITOTIC SPINDLE CHECKPOINT / TPR MOTIF / ALL-ALPHA DOMAIN / MAD3-LIKE DOMAIN / CHROMOSOME INSTABILITY / ATP-BINDING / KINASE / NUCLEOTIDE-BINDING / NUCLEUS / PHOSPHORYLATION / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE / TRANSFERASE / KINETOCHORE LOCALIZATION / Phosphoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


bub1-bub3 complex / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex / centromere complex assembly / sister chromatid biorientation / meiotic sister chromatid cohesion, centromeric / outer kinetochore / condensed chromosome, centromeric region / protein localization to kinetochore / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / macroautophagy ...bub1-bub3 complex / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex / centromere complex assembly / sister chromatid biorientation / meiotic sister chromatid cohesion, centromeric / outer kinetochore / condensed chromosome, centromeric region / protein localization to kinetochore / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / macroautophagy / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H3S10 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / kinetochore / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / protein serine kinase activity / protein-containing complex / ATP binding / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #2070 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #930 / Mad3/Bub1 homology region 2 / Mad3/BUB1 homology region 2 / Mad3/Bub1 homology region 1 / Mitotic spindle checkpoint protein Bub1/Mad3 / Mad3/BUB1 homology region 1 / BUB1 N-terminal domain profile. / Mad3/BUB1 hoMad3/BUB1 homology region 1 / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 ...Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #2070 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #930 / Mad3/Bub1 homology region 2 / Mad3/BUB1 homology region 2 / Mad3/Bub1 homology region 1 / Mitotic spindle checkpoint protein Bub1/Mad3 / Mad3/BUB1 homology region 1 / BUB1 N-terminal domain profile. / Mad3/BUB1 hoMad3/BUB1 homology region 1 / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Budding uninhibited by benzimidazole-related protein / Spindle assembly checkpoint serine/threonine-protein kinase BUB1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.74 Å
データ登録者Bolanos-Garcia, V.M. / Chirgadze, D.Y. / Blundell, T.L.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2009
タイトル: The Crystal Structure of the N-Terminal Region of BUB1 Provides Insight into the Mechanism of BUB1 Recruitment to Kinetochores.
著者: Bolanos-Garcia, V.M. / Kiyomitsu, T. / D'Arcy, S. / Chirgadze, D.Y. / Grossmann, J.G. / Matak-Vinkovic, D. / Venkitaraman, A.R. / Yanagida, M. / Robinson, C.V. / Blundell, T.L.
履歴
登録2008年10月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年2月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Checkpoint serine/threonine-protein kinase BUB1
B: Checkpoint serine/threonine-protein kinase BUB1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,1784
ポリマ－48,7632
非ポリマー4152
水4,270237
1
A: Checkpoint serine/threonine-protein kinase BUB1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,5892
ポリマ－24,3821
非ポリマー2071
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Checkpoint serine/threonine-protein kinase BUB1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,5892
ポリマ－24,3821
非ポリマー2071
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)130.304, 59.784, 71.299
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.96, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Checkpoint serine/threonine-protein kinase BUB1


分子量: 24381.609 Da / 分子数: 2 / 断片: CONSERVED N-TERMINAL DOMAIN (RESIDUES 29-230) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: YJM789 / 遺伝子: BUB1, G7542, YGR188C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P41695, UniProt: A6ZUJ9*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-NHE / 2-[N-CYCLOHEXYLAMINO]ETHANE SULFONIC ACID / N-CYCLOHEXYLTAURINE / CHES / 2-(シクロヘキシルアミノ)エタンスルホン酸


分子量: 207.290 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H17NO3S / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 237 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.38 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 9.6
詳細: LITHIUM SALT, pH 9.60, VAPOR DIFFUSION, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.977
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年5月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.977 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.74→34.92 Å / Num. obs: 54924 / % possible obs: 98.2 % / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 26.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.039 / Rsym value: 0.039 / Net I/σ(I): 16.8
反射 シェル解像度: 1.74→1.78 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.249 / Rsym value: 0.249 / % possible all: 98.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXモデル構築
REFMAC5.2.0019精密化
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.74→34.92 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.948 / SU B: 1.757 / SU ML: 0.059 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.107 / ESU R Free: 0.103 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.216 2783 5.1 %RANDOM
Rwork0.19 ---
obs0.19 54921 98.1 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 30.41 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.74→34.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3464 0 26 237 3727
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0223572
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0751.9684827
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.7585414
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.62523.96202
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.0215664
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.5071532
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0730.2509
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022750
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1960.21677
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3080.22533
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1120.2198
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2280.247
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.4350.221
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.30952136
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.15863329
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.08351662
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.7057.51498
LS精密化 シェル解像度: 1.74→1.78 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.314 188 -
Rwork0.241 3621 -
obs--92.18 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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