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- PDB-3eob: Crystal structure the Fab fragment of Efalizumab in complex with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3eob
タイトルCrystal structure the Fab fragment of Efalizumab in complex with LFA-1 I domain, Form II
要素
  • Efalizumab Fab fragment, heavy chain
  • Efalizumab Fab fragment, light chain
  • Integrin alpha-L
キーワードIMMUNE SYSTEM/CELL ADHESION / Efalizumab / Fab / antibody / LFA-1 / CD11a / I domain / Alternative splicing / Calcium / Cell adhesion / Glycoprotein / Integrin / Magnesium / Membrane / Polymorphism / Receptor / Transmembrane / IMMUNE SYSTEM-CELL ADHESION COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


memory T cell extravasation / integrin alphaL-beta2 complex / ICAM-3 receptor activity / T cell activation via T cell receptor contact with antigen bound to MHC molecule on antigen presenting cell / RUNX3 Regulates Immune Response and Cell Migration / integrin complex / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / leukocyte cell-cell adhesion / cell adhesion mediated by integrin / receptor clustering ...memory T cell extravasation / integrin alphaL-beta2 complex / ICAM-3 receptor activity / T cell activation via T cell receptor contact with antigen bound to MHC molecule on antigen presenting cell / RUNX3 Regulates Immune Response and Cell Migration / integrin complex / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / leukocyte cell-cell adhesion / cell adhesion mediated by integrin / receptor clustering / Integrin cell surface interactions / phagocytosis / specific granule membrane / cell adhesion molecule binding / cell-matrix adhesion / integrin-mediated signaling pathway / Cell surface interactions at the vascular wall / cell-cell adhesion / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / integrin binding / cell adhesion / inflammatory response / external side of plasma membrane / Neutrophil degranulation / cell surface / signal transduction / extracellular exosome / metal ion binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Integrin alpha cytoplasmic region / Integrin alpha-2 / Integrin alpha Ig-like domain 1 / von Willebrand factor, type A domain / Integrin alpha chain / Integrin alpha beta-propellor / Integrin alpha chain, C-terminal cytoplasmic region, conserved site / : / Integrin alpha Ig-like domain 2 / Integrins alpha chain signature. ...Integrin alpha cytoplasmic region / Integrin alpha-2 / Integrin alpha Ig-like domain 1 / von Willebrand factor, type A domain / Integrin alpha chain / Integrin alpha beta-propellor / Integrin alpha chain, C-terminal cytoplasmic region, conserved site / : / Integrin alpha Ig-like domain 2 / Integrins alpha chain signature. / FG-GAP repeat profile. / Integrin alpha (beta-propellor repeats). / FG-GAP repeat / FG-GAP repeat / Integrin domain superfamily / Integrin alpha, N-terminal / von Willebrand factor type A domain / von Willebrand factor (vWF) type A domain / VWFA domain profile. / von Willebrand factor, type A / von Willebrand factor A-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Li, S. / Ding, J.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2009
タイトル: Efalizumab binding to the LFA-1 alphaL I domain blocks ICAM-1 binding via steric hindrance.
著者: Li, S. / Wang, H. / Peng, B. / Zhang, M. / Zhang, D. / Hou, S. / Guo, Y. / Ding, J.
履歴
登録2008年9月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年4月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: Efalizumab Fab fragment, light chain
H: Efalizumab Fab fragment, heavy chain
I: Integrin alpha-L
A: Efalizumab Fab fragment, light chain
B: Efalizumab Fab fragment, heavy chain
J: Integrin alpha-L
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)135,8648
ポリマ－135,7336
非ポリマー1312
水00
1
L: Efalizumab Fab fragment, light chain
H: Efalizumab Fab fragment, heavy chain
I: Integrin alpha-L
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,9324
ポリマ－67,8663
非ポリマー651
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Efalizumab Fab fragment, light chain
B: Efalizumab Fab fragment, heavy chain
J: Integrin alpha-L
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,9324
ポリマ－67,8663
非ポリマー651
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)111.096, 111.096, 470.726
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: 抗体 Efalizumab Fab fragment, light chain


分子量: 23436.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IGG1
#2: 抗体 Efalizumab Fab fragment, heavy chain


分子量: 23751.613 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IGG1
#3: タンパク質 Integrin alpha-L / Leukocyte adhesion glycoprotein LFA-1 alpha chain / LFA-1A / Leukocyte function-associated molecule ...Leukocyte adhesion glycoprotein LFA-1 alpha chain / LFA-1A / Leukocyte function-associated molecule 1 alpha chain / CD11 antigen-like family member A


分子量: 20678.686 Da / 分子数: 2 / Fragment: I domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LFA-1 I domain / プラスミド: pET32a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P20701
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.2 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.3
詳細: 0.1M sodium cacodylate, 0.2M zinc acetate, 11% w/v PEG 8000, pH 7.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2008年5月27日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.6→50 Å / Num. all: 21109 / Num. obs: 20645 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.203 / Rsym value: 0.203 / Net I/σ(I): 7.5
反射 シェル解像度: 3.6→3.73 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.622 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 2014 / Rsym value: 0.622 / % possible all: 98.9

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
CNS精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.6→50 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / σ(I): 1 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.333 1026 -RANDOM
Rwork0.267 ---
all0.269 21109 --
obs0.269 20553 97.7 %-
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.44 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.6→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9452 0 2 0 9454
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_refined_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_refined_deg1.7
LS精密化 シェル解像度: 3.6→3.83 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.324 170 -
Rwork0.29 --
obs-3182 98.4 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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