+
データを開く
-
基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3enl | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | REFINED STRUCTURE OF YEAST APO-ENOLASE AT 2.25 ANGSTROMS RESOLUTION | |||||||||
![]() | ENOLASE | |||||||||
![]() | CARBON-OXYGEN LYASE | |||||||||
機能・相同性 | ![]() Gluconeogenesis / regulation of vacuole fusion, non-autophagic / Glycolysis / melatonin binding / phosphopyruvate hydratase / phosphopyruvate hydratase complex / phosphopyruvate hydratase activity / fungal-type vacuole / glycolytic process / magnesium ion binding ...Gluconeogenesis / regulation of vacuole fusion, non-autophagic / Glycolysis / melatonin binding / phosphopyruvate hydratase / phosphopyruvate hydratase complex / phosphopyruvate hydratase activity / fungal-type vacuole / glycolytic process / magnesium ion binding / mitochondrion / plasma membrane / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | ![]() | |||||||||
![]() | Lebioda, L. / Stec, B. | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Refined structure of yeast apo-enolase at 2.25 A resolution. 著者: Stec, B. / Lebioda, L. #1: ![]() タイトル: Mechanism of Enolase: The Crystal Structure of Enolase-Mg2+-Phosphoglycerate(Slash) Phosphoenolpyruvate Complex at 2.2-Angstroms Resolution 著者: Lebioda, L. / Stec, B. #2: ![]() タイトル: Inhibition of Enolase: The Crystal Structures of Enolase-Ca2+-Phosphoglycerate and Enolase-Zn2+-Phosphoglycolate Complexes at 2.2-Angstroms Resolution 著者: Lebioda, L. / Stec, B. / Brewer, J.M. / Tykarska, E. #3: ![]() タイトル: Crystal Structure of Holoenzyme Refined at 1.9 Angstroms Resolution: Trigonal-Bipyramidal Geometry of the Cation Binding Site 著者: Lebioda, L. / Stec, B. #4: ![]() タイトル: The Structure of Yeast Enolase at 2.25-Angstroms Resolution. An 8-Fold Beta+Alpha-Barrel with a Novel Beta Beta Alpha Alpha (Beta Alpha)6 Topology 著者: Lebioda, L. / Stec, B. / Brewer, J.M. #5: ![]() タイトル: Crystal Structure of Enolase Indicates that Enolase and Pyruvate Kinase Evolved from a Common Ancestor 著者: Lebioda, L. / Stec, B. #6: ![]() タイトル: Crystallization and Preliminary Crystallographic Data for a Tetragonal Form of Yeast Enolase 著者: Lebioda, L. / Brewer, J.M. | |||||||||
履歴 |
| |||||||||
Remark 700 | SHEET THE SHEET PRESENTED AS *BAR* ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN EIGHT-STRANDED BETA-BARREL. ...SHEET THE SHEET PRESENTED AS *BAR* ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN EIGHT-STRANDED BETA-BARREL. THIS IS REPRESENTED BY A NINE-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THERE IS A SMALL STRAND BONDED TO THE END OF STRAND 1 OF THE BARREL. THIS SMALL STRAND STRAND AND STRAND 1 ARE PRESENTED AS SHEET S1. |
-
構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
---|
-
ダウンロードとリンク
-
ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 103.2 KB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | ![]() | 78.3 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
---|
-関連構造データ
-
リンク
-
集合体
登録構造単位 | ![]()
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 | ![]()
| ||||||||
単位格子 |
| ||||||||
Atom site foot note | 1: RESIDUES PRO 143 AND PRO 265 ARE CIS PROLINES. 2: RESIDUES GLY 41 - VAL 42 AND PRO 265 - LYS 269 ARE PROBABLY PARTIALLY DISORDERED. |
-
要素
#1: タンパク質 | 分子量: 46690.691 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 参照: UniProt: P00924, phosphopyruvate hydratase |
---|---|
#2: 化合物 | ChemComp-SO4 / |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
---|
-
試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.39 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
結晶化 | *PLUS pH: 5 / 手法: 蒸気拡散法 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
|
-データ収集
反射 | *PLUS 最高解像度: 2.25 Å / Num. obs: 21671 / % possible obs: 85.2 % / Observed criterion σ(I): 2 / Num. measured all: 135350 / Rmerge(I) obs: 0.059 |
---|
-
解析
ソフトウェア | 名称: PROLSQ / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | Rfactor obs: 0.154 / 最高解像度: 2.25 Å 詳細: RESIDUES GLY 41 - VAL 42 AND PRO 265 - LYS 269 ARE PROBABLY PARTIALLY DISORDERED. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 2.25 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最高解像度: 2.5 Å / Num. reflection all: 21077 / Rfactor all: 0.154 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS |