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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1p43 | ||||||
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タイトル | REVERSE PROTONATION IS THE KEY TO GENERAL ACID-BASE CATALYSIS IN ENOLASE | ||||||
![]() | Enolase 1 | ||||||
![]() | LYASE / Beta Barrel | ||||||
機能・相同性 | ![]() Gluconeogenesis / regulation of vacuole fusion, non-autophagic / Glycolysis / melatonin binding / phosphopyruvate hydratase / phosphopyruvate hydratase complex / phosphopyruvate hydratase activity / fungal-type vacuole / glycolytic process / magnesium ion binding ...Gluconeogenesis / regulation of vacuole fusion, non-autophagic / Glycolysis / melatonin binding / phosphopyruvate hydratase / phosphopyruvate hydratase complex / phosphopyruvate hydratase activity / fungal-type vacuole / glycolytic process / magnesium ion binding / mitochondrion / plasma membrane / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Sims, P.A. / Larsen, T.M. / Poyner, R.R. / Cleland, W.W. / Reed, G.H. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Reverse protonation is the key to general acid-base catalysis in enolase 著者: Sims, P.A. / Larsen, T.M. / Poyner, R.R. / Cleland, W.W. / Reed, G.H. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 193.8 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 151.5 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 388 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 396.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 18.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 32.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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詳細 | The biological assembly is a dimer. The asymmetric unit contains one dimer. |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 46731.812 Da / 分子数: 2 / 変異: E168Q / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: ENO1 OR ENOA OR HSP48 OR YGR254W OR G9160 / 発現宿主: ![]() ![]() #2: 化合物 | ChemComp-MG / #3: 化合物 | #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.56 % | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: バッチ法 / pH: 8 詳細: PEG 8000, potassium chloride, HEPPS, pH 8.0, Batch, temperature 293K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 手法: batch method | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 110 K |
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放射光源 | 由来: ![]() |
検出器 | タイプ: BRUKER PROTEUM / 検出器: CCD / 日付: 2002年10月23日 |
放射 | モノクロメーター: Montel optics / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.8→30 Å / Num. all: 83994 / Num. obs: 83994 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 |
反射 シェル | 最高解像度: 1.8 Å / % possible all: 99 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 30 Å / % possible obs: 99 % / Num. measured all: 303129 / Rmerge(I) obs: 0.047 |
反射 シェル | *PLUS 最低解像度: 1.88 Å / % possible obs: 99 % / Rmerge(I) obs: 0.217 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]()
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.8→30 Å
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拘束条件 |
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精密化 | *PLUS 最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 30 Å / % reflection Rfree: 5 % | |||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | |||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS タイプ: c_bond_d / Dev ideal: 0.005 |