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- PDB-3ek7: Calcium-saturated GCaMP2 dimer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ek7
タイトルCalcium-saturated GCaMP2 dimer
要素Myosin light chain kinase, Green fluorescent protein, Calmodulin chimera
キーワードFLUORESCENT PROTEIN / GECI / GCaMP2 / cpEGFP / calmodulin / M13 peptide / Methylation / Phosphoprotein / SIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


tonic smooth muscle contraction / myosin-light-chain kinase / myosin light chain kinase activity / muscle structure development / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / establishment of protein localization to membrane / regulation of synaptic vesicle endocytosis / organelle localization by membrane tethering / regulation of synaptic vesicle exocytosis ...tonic smooth muscle contraction / myosin-light-chain kinase / myosin light chain kinase activity / muscle structure development / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / establishment of protein localization to membrane / regulation of synaptic vesicle endocytosis / organelle localization by membrane tethering / regulation of synaptic vesicle exocytosis / regulation of cardiac muscle cell action potential / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / nitric-oxide synthase binding / protein phosphatase activator activity / cleavage furrow / adenylate cyclase binding / catalytic complex / calcium channel regulator activity / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / phosphatidylinositol 3-kinase binding / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / stress fiber / positive regulation of protein dephosphorylation / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / titin binding / voltage-gated potassium channel complex / sperm midpiece / calcium channel complex / response to amphetamine / adenylate cyclase activator activity / nitric-oxide synthase regulator activity / regulation of heart rate / sarcomere / protein serine/threonine kinase activator activity / bioluminescence / regulation of cytokinesis / generation of precursor metabolites and energy / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / spindle microtubule / cellular response to type II interferon / spindle pole / response to calcium ion / G2/M transition of mitotic cell cycle / calcium-dependent protein binding / lamellipodium / myelin sheath / growth cone / transmembrane transporter binding / calmodulin binding / protein domain specific binding / phosphorylation / centrosome / calcium ion binding / protein kinase binding / protein-containing complex / mitochondrion / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Myosin Light Chain Kinase 1, Kinase domain / Unstructured linker between I-set domains 2 and 3 on MYLCK / Green Fluorescent Protein / Green fluorescent protein / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / EF-hand / Green fluorescent protein, GFP / Recoverin; domain 1 / Green fluorescent protein-related ...Myosin Light Chain Kinase 1, Kinase domain / Unstructured linker between I-set domains 2 and 3 on MYLCK / Green Fluorescent Protein / Green fluorescent protein / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / EF-hand / Green fluorescent protein, GFP / Recoverin; domain 1 / Green fluorescent protein-related / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / EF-hand domain pair / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Beta Barrel / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Myosin light chain kinase, smooth muscle / Green fluorescent protein
類似検索 - 構成要素
生物種artificial gene (人工物)
Aequorea victoria (オワンクラゲ)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Akerboom, J. / Velez Rivera, J.D. / Looger, L.L. / Schreiter, E.R.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Crystal Structures of the GCaMP Calcium Sensor Reveal the Mechanism of Fluorescence Signal Change and Aid Rational Design
著者: Akerboom, J. / Rivera, J.D. / Guilbe, M.M. / Malave, E.C. / Hernandez, H.H. / Tian, L. / Hires, S.A. / Marvin, J.S. / Looger, L.L. / Schreiter, E.R.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2008
タイトル: Crystallization and preliminary X-ray characterization of the genetically encoded fluorescent calcium indicator protein GCaMP2
著者: M Rodriguez Guilbe, M. / Alfaro Malave, E.C. / Akerboom, J. / Marvin, J.S. / Looger, L.L. / Schreiter, E.R.
履歴
登録2008年9月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年12月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年10月31日Group: Database references
改定 1.32017年6月21日Group: Database references / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / struct_ref ...entity_src_gen / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _struct_ref.db_code / _struct_ref.pdbx_db_accession ..._struct_ref.db_code / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession
改定 1.42017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.52023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Myosin light chain kinase, Green fluorescent protein, Calmodulin chimera
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,8655
ポリマ－50,7051
非ポリマー1604
水3,567198
1
A: Myosin light chain kinase, Green fluorescent protein, Calmodulin chimera
ヘテロ分子

A: Myosin light chain kinase, Green fluorescent protein, Calmodulin chimera
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,73010
ポリマ－101,4092
非ポリマー3218
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area7120 Å2
ΔGint-153 kcal/mol
Surface area35270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)126.131, 47.310, 68.940
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.48, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Myosin light chain kinase, Green fluorescent protein, Calmodulin chimera


分子量: 50704.586 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: calcium-sensor; protein contains circular permuted EGFP, the M13 fragment of myosin light chain kinase, rat calmodulin and a 6x His-tag from the pRSETA vector
由来: (組換発現) artificial gene (人工物), (組換発現) Aequorea victoria (オワンクラゲ), (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ)
プラスミド: pRSETA / 遺伝子: GFP, Calm1, Calm, Cam, Cam1, CaMI / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P42212, UniProt: P0DP29, UniProt: P11799*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 198 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細RESIDUE SER65 HAS BEEN MUTATED TO GLY. RESIDUES GLY65, TYR66, AND GLY67 CONSTITUTE THE CHROMOPHORE ...RESIDUE SER65 HAS BEEN MUTATED TO GLY. RESIDUES GLY65, TYR66, AND GLY67 CONSTITUTE THE CHROMOPHORE CRO. THE AUTHOR STATES THAT ANY DIFFERENCES WITH DATABASE SEQUENCE LIKELY REPRESENT MUTATIONS INTRODUCED DURING VARIOUS ENGINEERING STEPS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.06 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2 M lithium sulfate monohydrate, 0.1 M Tris-HCl pH 8.5, 30%(w/v) polyethylene glycol 4000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 31-ID / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2008年7月28日
放射モノクロメーター: Diamond(1,1,1) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→67.73 Å / Num. obs: 36788 / % possible obs: 98.49 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.5 % / Rsym value: 0.076
反射 シェル解像度: 1.85→1.9 Å / 冗長度: 7.6 % / Mean I/σ(I) obs: 5.1 / Rsym value: 0.42 / % possible all: 97.6

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entries 1EMA and 1CDL

1ema

1cdl


解像度: 1.85→20.67 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.4 / SU B: 3.064 / SU ML: 0.095 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.15 / ESU R Free: 0.146 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24052 1714 5.1 %RANDOM
Rwork0.18871 ---
obs0.19129 32223 98.49 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20.837 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.09 Å20 Å2-0.57 Å2
2--0.6 Å20 Å2
3----0.73 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→20.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3105 0 4 198 3307
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0223191
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022172
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7351.9684305
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.98635311
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1995393
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.39125.312160
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.39315579
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.071516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0970.2467
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.023582
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02628
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2180.2648
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1990.22115
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1780.21506
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.1110.21719
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.150.2161
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1540.212
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1480.218
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2740.263
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.5270.218
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4041.52027
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.3161.5808
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.99123134
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.231344
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.6994.51170
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.898 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.285 121 -
Rwork0.207 2378 -
obs--97.24 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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