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万見
- PDB-3ejs: Golgi alpha-Mannosidase II in complex with 5-substituted swainson... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ejs
タイトルGolgi alpha-Mannosidase II in complex with 5-substituted swainsonine analog: (5S)-5-[2'-(4-tert-butylphenyl)ethyl]-swainsonine
要素Alpha-mannosidase 2
キーワードHYDROLASE / GH38 Glycosidase / Glycosidase / Golgi apparatus / Membrane / Metal-binding / Signal-anchor / Transmembrane
機能・相同性
機能・相同性情報


mannosyl-oligosaccharide 1,3-1,6-alpha-mannosidase / mannosyl-oligosaccharide 1,3-1,6-alpha-mannosidase activity / rhodopsin biosynthetic process / encapsulation of foreign target / Reactions specific to the complex N-glycan synthesis pathway / mannosidase activity / alpha-mannosidase activity / N-glycan processing / mannose metabolic process / Golgi stack ...mannosyl-oligosaccharide 1,3-1,6-alpha-mannosidase / mannosyl-oligosaccharide 1,3-1,6-alpha-mannosidase activity / rhodopsin biosynthetic process / encapsulation of foreign target / Reactions specific to the complex N-glycan synthesis pathway / mannosidase activity / alpha-mannosidase activity / N-glycan processing / mannose metabolic process / Golgi stack / protein glycosylation / carbohydrate binding / Golgi membrane / endoplasmic reticulum / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin-like - #1360 / Alpha-mannosidase 2, C-terminal sub-domain / Glycosyl hydrolases family 38 C-terminal sub-domain / : / Lysosomal alpha-mannosidase-like, central domain / Glycoside hydrolase family 38, central domain / : / Golgi alpha-mannosidase II; domain 4 / Glycoside hydrolase 38, N terminal domain / 7-stranded beta/alpha barrel ...Immunoglobulin-like - #1360 / Alpha-mannosidase 2, C-terminal sub-domain / Glycosyl hydrolases family 38 C-terminal sub-domain / : / Lysosomal alpha-mannosidase-like, central domain / Glycoside hydrolase family 38, central domain / : / Golgi alpha-mannosidase II; domain 4 / Glycoside hydrolase 38, N terminal domain / 7-stranded beta/alpha barrel / Glycoside hydrolase family 38, N-terminal domain / Glycosyl hydrolase family 38, C-terminal / Glycoside hydrolase family 38, central domain / Glycoside hydrolase family 38, central domain superfamily / Glycosyl hydrolases family 38 N-terminal domain / Glycosyl hydrolases family 38 C-terminal domain / Alpha mannosidase middle domain / Alpha mannosidase, middle domain / Glycoside hydrolase 38, N-terminal domain superfamily / Glycoside hydrolase families 57/38, central domain superfamily / Glycoside hydrolase/deacetylase, beta/alpha-barrel / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 / Beta-galactosidase; Chain A, domain 5 / Galactose mutarotase-like domain superfamily / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / Distorted Sandwich / Alpha-Beta Barrel / Up-down Bundle / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-HN5 / Alpha-mannosidase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.35 Å
データ登録者Kuntz, D.A. / Shea, K. / Rose, D.R.
引用ジャーナル: Chembiochem / 年: 2010
タイトル: Structural Investigation of the Binding of 5-Substituted Swainsonine Analogues to Golgi alpha-Mannosidase II.
著者: Kuntz, D.A. / Nakayama, S. / Shea, K. / Hori, H. / Uto, Y. / Nagasawa, H. / Rose, D.R.
履歴
登録2008年9月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年10月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.contact_author / _software.contact_author_email ..._software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.location / _software.name / _software.type / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha-mannosidase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,4405
ポリマ－119,7021
非ポリマー7384
水21,2221178
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.343, 110.425, 139.857
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 2分子 A

#1: タンパク質 Alpha-mannosidase 2 / Alpha-mannosidase II / AMAN II / MAN II / Mannosyl-oligosaccharide 1 / 3-1 / 6-alpha-mannosidase / ...Alpha-mannosidase II / AMAN II / MAN II / Mannosyl-oligosaccharide 1 / 3-1 / 6-alpha-mannosidase / Golgi alpha-mannosidase II


分子量: 119701.617 Da / 分子数: 1 / 断片: Catalytic domain; UNP residues 76-1108 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: alpha-Man-II, GmII / プラスミド: pMTBIP_NHIS
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
株 (発現宿主): S2 cells
参照: UniProt: Q24451, mannosyl-oligosaccharide 1,3-1,6-alpha-mannosidase
#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 4種, 1181分子

#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-MRD / (4R)-2-METHYLPENTANE-2,4-DIOL / (4R)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-HN5 / (1S,2R,5S,8R,8aR)-5-[2-(4-tert-butylphenyl)ethyl]octahydroindolizine-1,2,8-triol / (1S,2R,5S,8R,8aR)-5-[2'-(4-tert-butylphenyl)ethyl]-1,2,8-trihydroxy-indolizidine


分子量: 333.465 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H31NO3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1178 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細E970K CONFLICT IN UNP ENTRY Q24451

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.01 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: PEG8000, Tris, pH 7, 2.5% MPD, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.977 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2005年7月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.977 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.35→30 Å / Num. all: 235052 / Num. obs: 234434 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.28 % / Rmerge(I) obs: 0.1005 / Net I/σ(I): 15.59
反射 シェル解像度: 1.35→1.37 Å / 冗長度: 4.73 % / Rmerge(I) obs: 0.332 / Mean I/σ(I) obs: 4.52 / Num. unique all: 5147 / % possible all: 97.5

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC精密化
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
SADABSデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3BUB

3bub


解像度: 1.35→29.54 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.948 / WRfactor Rfree: 0.229 / WRfactor Rwork: 0.205 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.87 / SU B: 0.956 / SU ML: 0.04 / SU R Cruickshank DPI: 0.058 / SU Rfree: 0.059 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.058 / ESU R Free: 0.059 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.213 3449 1.5 %RANDOM
Rwork0.191 ---
obs0.191 231933 98.74 %-
all-234893 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 82.94 Å2 / Biso mean: 15.785 Å2 / Biso min: 5.05 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.04 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.35→29.54 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8193 0 46 1178 9417
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0218644
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5071.94711763
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.07251040
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.23423.738428
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.484151463
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.9781558
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1020.21256
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.026686
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1980.23605
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3030.25742
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1270.2771
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2150.252
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1420.232
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0471.55335
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.5128375
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.24333834
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.2314.53381
LS精密化 シェル解像度: 1.35→1.385 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.29 253 -
Rwork0.27 16434 -
all-16687 -
obs--96.6 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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