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- PDB-3egi: Methyltransferase domain of human trimethylguanosine synthase TGS... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3egi
タイトルMethyltransferase domain of human trimethylguanosine synthase TGS1 bound to m7GpppA (inactive form)
要素Trimethylguanosine synthase homolog
キーワードTRANSFERASE / methyltransferase-domain / alpha-beta-alpha sandwich / Methyltransferase / Nucleus / Transcription / Transcription regulation
機能・相同性
機能・相同性情報


ribonucleoprotein complex biogenesis / RNA cap trimethylguanosine synthase activity / RNA methyltransferase activity / 7-methylguanosine cap hypermethylation / small nuclear ribonucleoprotein complex / spliceosomal snRNP assembly / Cajal body / : / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / BMAL1:CLOCK,NPAS2 activates circadian expression ...ribonucleoprotein complex biogenesis / RNA cap trimethylguanosine synthase activity / RNA methyltransferase activity / 7-methylguanosine cap hypermethylation / small nuclear ribonucleoprotein complex / spliceosomal snRNP assembly / Cajal body / : / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / BMAL1:CLOCK,NPAS2 activates circadian expression / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / Heme signaling / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / PPARA activates gene expression / Cytoprotection by HMOX1 / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / : / snRNP Assembly / nucleolus / extracellular space / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
RNA cap guanine-N2 methyltransferase / RNA cap guanine-N2 methyltransferase / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Trimethylguanosine synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.21 Å
データ登録者Monecke, T. / Dickmanns, A. / Ficner, R.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2009
タイトル: Structure analysis of the conserved methyltransferase domain of human trimethylguanosine synthase TGS1.
著者: Monecke, T. / Dickmanns, A. / Strasser, A. / Ficner, R.
履歴
登録2008年9月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年3月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年4月18日Group: Database references
改定 1.32024年10月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Trimethylguanosine synthase homolog
B: Trimethylguanosine synthase homolog
C: Trimethylguanosine synthase homolog
D: Trimethylguanosine synthase homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,8918
ポリマ－91,1824
非ポリマー1,7094
水11,367631
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)213.893, 213.893, 62.415
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-454-

HOH

21C-424-

HOH

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要素

#1: タンパク質
Trimethylguanosine synthase homolog / Nuclear receptor coactivator 6-interacting protein / PRIP-interacting protein with ...Nuclear receptor coactivator 6-interacting protein / PRIP-interacting protein with methyltransferase motif / PIPMT / PIMT / CLL-associated antigen KW-2 / Hepatocellular carcinoma-associated antigen 137


分子量: 22795.551 Da / 分子数: 4 / 断片: RNA-methyltransferase domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TGS1, HCA137, NCOA6IP, PIMT / プラスミド: pGex-6P-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)
参照: UniProt: Q96RS0, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの
#2: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 631 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.58 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.1
詳細: Na-Formate, pH 6.10, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 130 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7A / 波長: 0.9799, 0.9801
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2006年6月5日
放射モノクロメーター: Si 111 Channel / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97991
20.98011
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. all: 73095 / Num. obs: 71001 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 8.7 % / Rmerge(I) obs: 0.048
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / Num. unique all: 15867

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SHARP位相決定
REFMAC5.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.21→39.9 Å / σ(F): 3.5 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.252 3224 RANDOM
Rwork0.21 --
all-71603 -
obs-69455 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.21→39.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5994 0 108 631 6733
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.291
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.01

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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