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万見
- PDB-3efa: Crystal structure of putative N-acetyltransferase from Lactobacil... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3efa
タイトルCrystal structure of putative N-acetyltransferase from Lactobacillus plantarum
要素Putative Acetyltransferase
キーワードTRANSFERASE / acetyltransferase / Lactobacillus plantarum / Structural Genomics / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Midwest Center for Structural Genomics / MCSG
機能・相同性
機能・相同性情報


acyltransferase activity, transferring groups other than amino-acyl groups / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの
類似検索 - 分子機能
Acetyltransferase (GNAT) domain / Acetyltransferase (GNAT) domain / : / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FORMIC ACID / PHOSPHATE ION / Acetyltransferase, GNAT family / :
類似検索 - 構成要素
生物種Lactobacillus plantarum WCFS1 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.423 Å
データ登録者Chang, C. / Li, H. / Cobb, G. / Joachimiak, A. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of putative N-acetyltransferase from Lactobacillus plantarum
著者: Chang, C. / Li, H. / Cobb, G. / Joachimiak, A.
履歴
登録2008年9月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年9月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative Acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,0957
ポリマ－16,7231
非ポリマー3716
水1,18966
1
A: Putative Acetyltransferase
ヘテロ分子

A: Putative Acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,18914
ポリマ－33,4472
非ポリマー74212
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_564x,x-y+1,-z-1/61
Buried area3360 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area15400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.673, 84.673, 174.074
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-206-

PO4

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要素

#1: タンパク質 Putative Acetyltransferase


分子量: 16723.426 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Lactobacillus plantarum WCFS1 (バクテリア)
遺伝子: lp_1797 / プラスミド: pMCSG7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) derivatives / 参照: UniProt: Q88W61, UniProt: F9UPE4*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 66 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M Bis-TRIS 0.5M Magnesium formate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97931 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年7月27日
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97931 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. all: 14713 / Num. obs: 14578 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 12.2 % / Biso Wilson estimate: 54 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.112 / Net I/σ(I): 48.35
反射 シェル解像度: 2.4→2.42 Å / 冗長度: 13.8 % / Rmerge(I) obs: 0.537 / Mean I/σ(I) obs: 6.9 / Num. unique all: 332 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SBC-Collectデータ収集
SHARP位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.423→35.877 Å / SU ML: 0.3 / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2366 733 5.05 %RANDOM
Rwork0.2062 ---
all0.2077 15250 --
obs0.2077 14517 98.76 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 68.757 Å2 / ksol: 0.343 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.423→35.877 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1160 0 23 66 1249
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_deg1.156
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.4231-2.61010.25451560.22432626303498
2.6101-2.87270.26821560.213227182921100
2.8727-3.28810.27631420.218127642906100
3.2881-4.14170.2141580.19452763287499
4.1417-35.88120.21211210.19312913278296
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.29890.2907-0.75361.0026-1.76161.11680.05840.30080.0169-0.29810.05550.04920.22640.1463-0.00010.4035-0.0320.00330.2916-0.03760.3403-3.256452.84278.7287
21.33670.0187-0.75011.314-0.62932.56130.0345-0.0140.164-0.00720.0747-0.0347-0.28760.3513-0.00020.3665-0.0250.03750.2977-0.02580.32281.065161.6962.3665
31.3028-0.76380.45741.61620.82243.1740.2585-0.20590.0713-0.1214-0.36510.3884-0.2681-0.5562-0.00010.43340.11550.01280.4941-0.07990.3734-3.184457.8125-11.7629
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resid 1-43
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and resid 44-107
3X-RAY DIFFRACTION3chain A and resid 108-144

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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