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万見
- PDB-3eed: Crystal structure of human protein kinase CK2 regulatory subunit ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3eed
タイトルCrystal structure of human protein kinase CK2 regulatory subunit (CK2beta; mutant 1-193)
要素Casein kinase II subunit beta
キーワードTRANSFERASE / protein kinase CK2 / casein kinase 2 / casein kinase II / eukaryotic protein kinases / Phosphoprotein / Wnt signaling pathway
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of DNA binding / positive regulation of activin receptor signaling pathway / adiponectin-activated signaling pathway / endothelial tube morphogenesis / negative regulation of viral life cycle / protein kinase regulator activity / Condensation of Prometaphase Chromosomes / WNT mediated activation of DVL / protein kinase CK2 complex / symbiont-mediated disruption of host cell PML body ...regulation of DNA binding / positive regulation of activin receptor signaling pathway / adiponectin-activated signaling pathway / endothelial tube morphogenesis / negative regulation of viral life cycle / protein kinase regulator activity / Condensation of Prometaphase Chromosomes / WNT mediated activation of DVL / protein kinase CK2 complex / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / Receptor Mediated Mitophagy / Synthesis of PC / Maturation of hRSV A proteins / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / negative regulation of blood vessel endothelial cell migration / positive regulation of SMAD protein signal transduction / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / peptidyl-threonine phosphorylation / Signal transduction by L1 / PML body / Wnt signaling pathway / Regulation of PTEN stability and activity / fibrillar center / KEAP1-NFE2L2 pathway / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / protein-containing complex assembly / protein-macromolecule adaptor activity / secretory granule lumen / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / ficolin-1-rich granule lumen / protein domain specific binding / signaling receptor binding / negative regulation of cell population proliferation / protein serine/threonine kinase activity / chromatin binding / Neutrophil degranulation / chromatin / signal transduction / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
protein kinase ck2 holoenzyme, chain C, domain 1 / protein kinase ck2 holoenzyme, chain C, domain 1 / Casein kinase II, regulatory subunit / Casein kinase II, regulatory subunit, N-terminal / Casein kinase II subunit beta-like / Casein kinase II regulatory subunit / Casein kinase II regulatory subunit signature. / Casein kinase II regulatory subunit / N-terminal domain of TfIIb - #20 / N-terminal domain of TfIIb ...protein kinase ck2 holoenzyme, chain C, domain 1 / protein kinase ck2 holoenzyme, chain C, domain 1 / Casein kinase II, regulatory subunit / Casein kinase II, regulatory subunit, N-terminal / Casein kinase II subunit beta-like / Casein kinase II regulatory subunit / Casein kinase II regulatory subunit signature. / Casein kinase II regulatory subunit / N-terminal domain of TfIIb - #20 / N-terminal domain of TfIIb / Single Sheet / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Casein kinase II subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Niefind, K. / Raaf, J. / Issinger, O.-G.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2008
タイトル: The interaction of CK2{alpha} and CK2{beta}, the subunits of protein kinase CK2, requires CK2{beta} in a preformed conformation and is enthalpically driven
著者: Raaf, J. / Brunstein, E. / Issinger, O.-G. / Niefind, K.
#1: ジャーナル: Embo J. / 年: 2001
タイトル: Crystal structure of human protein kinase CK2: insights into basic properties of the CK2 holoenzyme
著者: Niefind, K. / Guerra, B. / Ermakowa, I. / Issinger, O.-G.
履歴
登録2008年9月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年9月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Casein kinase II subunit beta
B: Casein kinase II subunit beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,4047
ポリマ－44,9852
非ポリマー4195
水1,47782
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2820 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area20490 Å2
手法PISA
2
A: Casein kinase II subunit beta
B: Casein kinase II subunit beta
ヘテロ分子

A: Casein kinase II subunit beta
B: Casein kinase II subunit beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,80814
ポリマ－89,9704
非ポリマー83810
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_554y,x,-z-11
Buried area6680 Å2
ΔGint-117 kcal/mol
Surface area39960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)116.463, 116.463, 76.088
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Refine code: 2

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11VALVALLEULEUAA7 - 567 - 56
21VALVALLEULEUBB7 - 567 - 56
12GLNGLNILEILEAA68 - 19268 - 192
22GLNGLNILEILEBB68 - 19268 - 192

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質 Casein kinase II subunit beta / CK II beta / Phosvitin / G5a


分子量: 22492.488 Da / 分子数: 2 / 断片: regulatory subunit, UNP residues 1-193 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pT7-7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P67870
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 82 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.11 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.3
詳細: 25.5% PEG 8000, 15% glycerol, 0.17M ammonium sulfate, 0.085M sodium cacodylate, pH 6.3, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X12 / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年5月25日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→29.74 Å / Num. all: 13382 / Num. obs: 13382 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 13.1 % / Biso Wilson estimate: 71 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.099 / Rsym value: 0.099 / Net I/σ(I): 29.9
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / Mean I/σ(I) obs: 4.6 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.4.0073精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1JWH (CHAINS C and D)

1jwh


解像度: 2.8→29.12 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / SU B: 22.332 / SU ML: 0.221 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.318 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21616 1321 9.9 %RANDOM
Rwork0.17163 ---
all0.17619 12061 --
obs0.17619 12061 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 52.049 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.47 Å20 Å20 Å2
2--0.47 Å20 Å2
3----0.94 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→29.12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3000 0 17 82 3099
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0223112
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022140
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1231.9614216
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.7363.0035170
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6855362
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.36523.902164
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.48215502
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.8961518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0590.2418
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0213456
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02654
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.2561830
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.5386728
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.65292956
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.14661282
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.38791260
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A296TIGHT POSITIONAL0.030.05
1A409MEDIUM POSITIONAL0.030.5
1B296TIGHT THERMAL0.080.5
1B409MEDIUM THERMAL0.082
2A729TIGHT POSITIONAL0.030.05
2A1026MEDIUM POSITIONAL0.040.5
2B729TIGHT THERMAL0.090.5
2B1026MEDIUM THERMAL0.092
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.872 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.372 74 -
Rwork0.292 880 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.41770.0966-0.22284.25441.63315.15470.03720.1722-0.28370.07670.0202-0.44490.48730.5517-0.0574-0.15980.101-0.0582-0.1250.0167-0.0777-19.31-34.262-25.498
21.12230.8771.36835.03041.933.41090.1794-0.0162-0.09820.5219-0.20450.18730.1992-0.17680.0251-0.1474-0.03210-0.1960.0252-0.2155-28.535-18.419-14.462
31.4103-4.46010.111635.36217.06488.0381-0.45610.43340.46560.93540.67460.6009-0.1427-1.1647-0.2186-0.1373-0.01340.10840.04980.0033-0.1165-33.7197.302-1.846
43.01150.67061.8423.7388-0.28045.9776-0.0596-0.35950.05720.7412-0.0148-0.6397-0.33470.87720.0743-0.03-0.0759-0.09490.0943-0.0002-0.0325-8.72712.5261.53
52.19870.71030.38214.92880.94613.19040.0076-0.0490.01950.0209-0.00250.04290.1275-0.0448-0.005-0.22840.01030.0411-0.23250.0425-0.1877-23.5832.53-10.242
612.099517.87151.13926.6192.71724.9271-0.8310.3690.4486-1.42870.92750.4757-0.0528-0.5749-0.0964-0.17460.00890.0158-0.0843-0.0245-0.0464-39.393-18.085-23.608
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA6 - 596 - 59
2X-RAY DIFFRACTION1AA65 - 10565 - 105
3X-RAY DIFFRACTION2AA106 - 180106 - 180
4X-RAY DIFFRACTION3AA181 - 193181 - 193
5X-RAY DIFFRACTION4BB6 - 596 - 59
6X-RAY DIFFRACTION4BB65 - 10565 - 105
7X-RAY DIFFRACTION5BB106 - 180106 - 180
8X-RAY DIFFRACTION6BB181 - 193181 - 193

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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