+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3mxm | ||||||
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Title | TREX1 3' Exonuclease V201D Aicardi-Goutieres Syndrome Mutant | ||||||
Components |
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Keywords | HYDROLASE/DNA / RNase H-like fold / Polyproline type II helix / HYDROLASE-DNA complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information immune response in brain or nervous system / adenyl deoxyribonucleotide binding / CD86 biosynthetic process / immune complex formation / cellular response to type I interferon / organ or tissue specific immune response / atrial cardiac muscle tissue development / activation of immune response / DNA synthesis involved in UV-damage excision repair / T cell antigen processing and presentation ...immune response in brain or nervous system / adenyl deoxyribonucleotide binding / CD86 biosynthetic process / immune complex formation / cellular response to type I interferon / organ or tissue specific immune response / atrial cardiac muscle tissue development / activation of immune response / DNA synthesis involved in UV-damage excision repair / T cell antigen processing and presentation / MutSalpha complex binding / retrotransposition / oligosaccharyltransferase complex / regulation of lysosome organization / regulation of fatty acid metabolic process / regulation of lipid biosynthetic process / DNA modification / MutLalpha complex binding / WW domain binding / heart process / regulation of protein complex stability / cellular response to hydroxyurea / regulation of type I interferon production / lymphoid progenitor cell differentiation / exodeoxyribonuclease III / double-stranded DNA 3'-5' DNA exonuclease activity / 3'-5'-DNA exonuclease activity / macrophage activation involved in immune response / regulation of tumor necrosis factor production / regulation of cellular respiration / inflammatory response to antigenic stimulus / DNA catabolic process / regulation of immunoglobulin production / apoptotic cell clearance / regulation of T cell activation / DNA binding, bending / DNA duplex unwinding / regulation of innate immune response / regulation of glycolytic process / DNA metabolic process / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / cellular response to organic substance / negative regulation of cGAS/STING signaling pathway / type I interferon-mediated signaling pathway / blood vessel development / nuclear replication fork / cellular response to interferon-beta / heart morphogenesis / response to UV / 3'-5' exonuclease activity / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / negative regulation of innate immune response / DNA damage checkpoint signaling / generation of precursor metabolites and energy / kidney development / determination of adult lifespan / protein-DNA complex / cellular response to gamma radiation / establishment of protein localization / cellular response to reactive oxygen species / cellular response to UV / single-stranded DNA binding / cellular response to oxidative stress / regulation of inflammatory response / double-stranded DNA binding / regulation of gene expression / defense response to virus / DNA replication / adaptive immune response / protein stabilization / immune response / inflammatory response / innate immune response / DNA damage response / endoplasmic reticulum membrane / magnesium ion binding / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / DNA binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Mus musculus (house mouse) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.75 Å | ||||||
Authors | Bailey, S.L. / Hollis, T. | ||||||
Citation | Journal: To be Published Title: X-ray Crystal Structures of TREX1 3' Exonuclease Autoimmune Disease Mutants Authors: Bailey, S.L. / Harvey, S. / Perrino, F.W. / Hollis, T. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3mxm.cif.gz | 202.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3mxm.ent.gz | 160.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3mxm.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mx/3mxm ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mx/3mxm | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 3mxiC 3mxjC 3mxk 3n0o C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 26339.918 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: N-terminal fragment, residues 1-242 / Mutation: V201D Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Mus musculus (house mouse) / Gene: Trex1 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q91XB0, exodeoxyribonuclease III #2: DNA chain | Mass: 1215.843 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically #3: Chemical | ChemComp-CA / #4: Chemical | ChemComp-IOD / #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.55 Å3/Da / Density % sol: 51.8 % |
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Crystal grow | Temperature: 303 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 16% PEG 3350 0.1 M NaI 5% 1,4-butanediol, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 303K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ROTATING ANODE / Type: RIGAKU MICROMAX-007 / Wavelength: 1.54 Å |
Detector | Type: RIGAKU / Detector: IMAGE PLATE |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.54 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.75→47 Å / Num. obs: 57078 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 5.67 % / Biso Wilson estimate: 17.58 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Net I/σ(I): 11.9 |
Reflection shell | Resolution: 1.75→1.81 Å / Redundancy: 2.62 % / Rmerge(I) obs: 0.24 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / % possible all: 91.2 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.75→18.706 Å / SU ML: 0.2 / σ(F): 1.34 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 49.851 Å2 / ksol: 0.392 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters |
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.75→18.706 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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