[English] 日本語
Yorodumi- PDB-3ee1: Novel fold of VirA, a type III secretion system effector protein ... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3ee1 | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Novel fold of VirA, a type III secretion system effector protein from Shigella flexneri | ||||||
Components | Effector protein virA | ||||||
Keywords | HYDROLASE / beta barrels / six-stranded beta barrel / Protease / Secreted / Thiol protease / Virulence | ||||||
Function / homology | Function and homology information Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Cysteine endopeptidases / cysteine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular region Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Shigella flexneri (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / Resolution: 3.01 Å | ||||||
Authors | Davis, J.S. | ||||||
Citation | Journal: Protein Sci. / Year: 2008 Title: Novel fold of VirA, a type III secretion system effector protein from Shigella flexneri Authors: Davis, J. / Wang, J. / Tropea, J.E. / Zhang, D. / Dauter, Z. / Waugh, D.S. / Wlodawer, A. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3ee1.cif.gz | 276 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb3ee1.ent.gz | 236.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3ee1.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ee/3ee1 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ee/3ee1 | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Similar structure data |
---|
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
2 |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Unit cell |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Ens-ID: 1
|
-Components
#1: Protein | Mass: 44866.746 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Shigella flexneri (bacteria) / Gene: virA / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: Q7BU69, Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Cysteine endopeptidases |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.19 Å3/Da / Density % sol: 61.46 % |
---|
-Data collection
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 22-ID / Wavelength: 0.979 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.979 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 3→30 Å / Num. obs: 21471 / % possible obs: 96.8 % / Redundancy: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.082 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
|
-Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Resolution: 3.01→28.631 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.936 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.915 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.57 / SU ML: 0.31 / σ(F): 1.35 / Phase error: 27.25 / Stereochemistry target values: ML / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 94.308 Å2 / ksol: 0.308 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 106.08 Å2
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.01→28.631 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints NCS |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|