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万見
- PDB-3e90: West Nile vi rus NS2B-NS3protease in complexed with inhibitor Nap... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3.0E+90
タイトルWest Nile vi rus NS2B-NS3protease in complexed with inhibitor Naph-KKR-H
要素
  • NS2B cofactor
  • NS3 protease
キーワードHYDROLASE / West Nile virus / NS3 protease / trypsin-like serine protease / protease inhibitor / catalytic histidine / induced fit / ATP-binding / Capsid protein / Helicase / Nucleotide-binding / RNA replication / Transmembrane / Virion
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA 5'-cap (guanine-N7)-methylation / RNA stabilization / DNA/DNA annealing activity / RNA strand annealing activity / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of JAK1 activity / RNA folding chaperone / symbiont-mediated suppression of host apoptosis / flavivirin / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host TYK2 activity / positive regulation of viral genome replication ...RNA 5'-cap (guanine-N7)-methylation / RNA stabilization / DNA/DNA annealing activity / RNA strand annealing activity / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of JAK1 activity / RNA folding chaperone / symbiont-mediated suppression of host apoptosis / flavivirin / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host TYK2 activity / positive regulation of viral genome replication / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / protein-DNA complex / viral capsid / peptidase activity / double-stranded RNA binding / nucleoside-triphosphate phosphatase / mRNA (guanine-N7)-methyltransferase / methyltransferase cap1 / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / methyltransferase cap1 activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / RNA helicase activity / protein dimerization activity / host cell perinuclear region of cytoplasm / host cell endoplasmic reticulum membrane / RNA helicase / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / ribonucleoprotein complex / symbiont-mediated activation of host autophagy / serine-type endopeptidase activity / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell nucleus / virion membrane / structural molecule activity / ATP hydrolysis activity / proteolysis / DNA binding / RNA binding / extracellular region / ATP binding / metal ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Thrombin, subunit H - #120 / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C superfamily / Genome polyprotein, Flavivirus / : / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus non-structural protein NS4B / mRNA cap 0/1 methyltransferase / Flavivirus non-structural protein NS4B ...Thrombin, subunit H - #120 / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C superfamily / Genome polyprotein, Flavivirus / : / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus non-structural protein NS4B / mRNA cap 0/1 methyltransferase / Flavivirus non-structural protein NS4B / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus NS2B domain profile. / mRNA cap 0 and cap 1 methyltransferase (EC 2.1.1.56 and EC 2.1.1.57) domain profile. / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus NS3, petidase S7 / Peptidase S7, Flavivirus NS3 serine protease / Flavivirus NS3 protease (NS3pro) domain profile. / RNA-directed RNA polymerase, thumb domain, Flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, thumb domain / RNA-directed RNA polymerase, flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, fingers and palm domains / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural Protein NS1 / Flavivirus non-structural protein NS1 / Envelope glycoprotein M, flavivirus / Envelope glycoprotein M superfamily, flavivirus / Flavivirus envelope glycoprotein M / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus polyprotein propeptide superfamily / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus envelope glycoprotein E, stem/anchor domain / : / Flavivirus NS3 helicase, C-terminal helical domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain superfamily / Flavivirus glycoprotein E, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein central and dimerisation domain / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domains / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 1 / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 2 / Ribosomal RNA methyltransferase, FtsJ domain / FtsJ-like methyltransferase / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / DEAD box, Flavivirus / Flavivirus DEAD domain / helicase superfamily c-terminal domain / Immunoglobulin E-set / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / Beta Barrel / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-NKK / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種West Nile virus (西ナイルウイルス)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Martin, J.L. / Robin, G.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: Structure of West Nile virus NS3 protease: ligand stabilization of the catalytic conformation
著者: Robin, G. / Chappell, K. / Stoermer, M.J. / Hu, S.-H. / Young, P.R. / Fairlie, D.P. / Martin, J.L.
履歴
登録2008年8月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年1月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NS2B cofactor
B: NS3 protease
C: NS2B cofactor
D: NS3 protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,6336
ポリマ－53,4964
非ポリマー1,1372
水3,639202
1
A: NS2B cofactor
B: NS3 protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,3173
ポリマ－26,7482
非ポリマー5691
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4270 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area11230 Å2
手法PISA
2
C: NS2B cofactor
D: NS3 protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,3173
ポリマ－26,7482
非ポリマー5691
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4270 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area10320 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10700 Å2
ΔGint-60 kcal/mol
Surface area19390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.511, 165.915, 79.818
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
詳細each biological unit consists of cofactor(A or C) and protease(C or D)

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要素

#1: タンパク質・ペプチド NS2B cofactor


分子量: 5378.704 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) West Nile virus (西ナイルウイルス)
株: WNV NY99-4132 / 遺伝子: NS2B-NS3PROTEASE / プラスミド: pQE60 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): SG13009 / 参照: UniProt: P06935*PLUS
#2: タンパク質 NS3 protease


分子量: 21369.158 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) West Nile virus (西ナイルウイルス)
株: WNV NY99-4132 / 遺伝子: NS2B-NS3PROTEASE / プラスミド: pQE60 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): SG13009 / 参照: UniProt: P06935*PLUS, flavivirin
#3: 化合物 ChemComp-NKK / N~2~-(naphthalen-2-ylcarbonyl)-L-lysyl-N-[(1S)-4-carbamimidamido-1-formylbutyl]-L-lysinamide / (2S)-2-[[N2-(2-ナフチルカルボニル)-Lys-Lys-]アミノ]-5-グアニジノペ(以下略)


分子量: 568.711 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C29H44N8O4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 202 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細THIS LIGAND CAN BE CALLED AS 2-NAPHTHOYL-LYS-LYS-ARG-H.
配列の詳細THIS SEQUENCE HAS BEEN DEPOSITED ON GB WITH ACCESSION CODE, FM867597. IT WILL SHOW UP IN UNIPROT ...THIS SEQUENCE HAS BEEN DEPOSITED ON GB WITH ACCESSION CODE, FM867597. IT WILL SHOW UP IN UNIPROT LATER. THE FIRST TWO RESIDUES MG AND LAST FOUR RESIDUES GGGG IN CHAINS A & C ARE EXPRESSION TAGS AND LINKER, RESPECTIVELY. IN CHAINS B & D, THE FIRST FOUR RESIDUES SGGG ARE LINKER. THE LAST FOUR RESIDUES GSRS AND FOLLOWING SIX RESIDUES HHHHHH ARE LINKER AND EXPRESSION TAGS, RESPECTIVELY.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.58 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: 3.5M sodium formate, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年1月31日 / 詳細: Osmic Confocal Max-Flux (HiRes2)
放射モノクロメーター: Osmic confocal Varimax HF / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→50 Å / Num. all: 53250 / Num. obs: 20604 / % possible obs: 94.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.6 % / Biso Wilson estimate: 26.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.117 / Net I/σ(I): 7
反射 シェル解像度: 2.45→2.54 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.468 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique all: 2042 / % possible all: 94.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
PHASER位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2FP7

2fp7


解像度: 2.45→36.81 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.244 917 4.2 %Random
Rwork0.197 ---
all-19212 --
obs-19212 88.2 %-
溶媒の処理Bsol: 44.634 Å2
原子変位パラメータBiso max: 70.17 Å2 / Biso min: 2.62 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.318 Å20 Å20 Å2
2--2.891 Å20 Å2
3---3.427 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.27 Å / Luzzati d res low obs: 5 Å / Luzzati sigma a obs: 0.35 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.45→36.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3310 0 82 202 3594
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.43
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.706
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.3191.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.8742
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.232
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.7662.5
LS精密化 シェル解像度: 2.45→2.54 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.324 80
Rwork0.273 -
obs-1671
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:water.param
X-RAY DIFFRACTION3inhib-C-24-par+patch.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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