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万見
- PDB-3e77: Human phosphoserine aminotransferase in complex with PLP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3.0E+77
タイトルHuman phosphoserine aminotransferase in complex with PLP
要素Phosphoserine aminotransferase
キーワードTRANSFERASE / Phosphoserine aminotransferase / SERC / PLP / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC / Amino-acid biosynthesis / Aminotransferase / Disease mutation / Pyridoxal phosphate / Serine biosynthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoserine transaminase / O-phospho-L-serine:2-oxoglutarate aminotransferase activity / Serine metabolism / pyridoxine biosynthetic process / L-serine biosynthetic process / pyridoxal phosphate binding / extracellular exosome / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Phosphoserine aminotransferase / Aminotransferase class-V, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-V pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class V domain / Aminotransferase class-V / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain ...Phosphoserine aminotransferase / Aminotransferase class-V, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-V pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class V domain / Aminotransferase class-V / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Phosphoserine aminotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Lehtio, L. / Karlberg, T. / Andersson, J. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Bountra, C. / Collins, R. / Dahlgren, L.G. / Edwards, A.M. / Flodin, S. ...Lehtio, L. / Karlberg, T. / Andersson, J. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Bountra, C. / Collins, R. / Dahlgren, L.G. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Johansson, A. / Johansson, I. / Kotenyova, T. / Moche, M. / Nilsson, M.E. / Nordlund, P. / Nyman, T. / Olesen, K. / Persson, C. / Sagemark, J. / Thorsell, S.G. / Tresaugues, L. / Van Den Berg, S. / Welin, M. / Wikstrom, M. / Wisniewska, M. / Weigelt, J. / Schueler, H. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: TO BE PUBLISHED
タイトル: Human phosphoserine aminotransferase in complex with PLP
著者: Lehtio, L. / Karlberg, T. / Andersson, J. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Bountra, C. / Collins, R. / Dahlgren, L.G. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / ...著者: Lehtio, L. / Karlberg, T. / Andersson, J. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Bountra, C. / Collins, R. / Dahlgren, L.G. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Johansson, A. / Johansson, I. / Kotenyova, T. / Moche, M. / Nilsson, M.E. / Nordlund, P. / Nyman, T. / Olesen, K. / Persson, C. / Sagemark, J. / Thorsell, S.G. / Tresaugues, L. / Van Den Berg, S. / Welin, M. / Wikstrom, M. / Wisniewska, M. / Weigelt, J. / Schueler, H. / Structural Genomics Consortium (SGC)
履歴
登録2008年8月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年8月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphoserine aminotransferase
B: Phosphoserine aminotransferase
C: Phosphoserine aminotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)125,0526
ポリマ－124,4663
非ポリマー5863
水2,990166
1
A: Phosphoserine aminotransferase
B: Phosphoserine aminotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,5645
ポリマ－82,9772
非ポリマー5863
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5490 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area26920 Å2
手法PISA
2
C: Phosphoserine aminotransferase

C: Phosphoserine aminotransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,9772
ポリマ－82,9772
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555-x,-x+y,-z+1/31
Buried area4070 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area27270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)171.000, 171.000, 103.880
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLU / Beg label comp-ID: GLU / End auth comp-ID: GLN / End label comp-ID: GLN / Refine code: 4 / Auth seq-ID: 9 - 369 / Label seq-ID: 16 - 376

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
3CC

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要素

#1: タンパク質 Phosphoserine aminotransferase / Phosphohydroxythreonine aminotransferase / PSAT


分子量: 41488.590 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 17 to 370 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSAT1, PSA / プラスミド: pNIC-Bsa4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21(de3)gold Prare2 / 参照: UniProt: Q9Y617, phosphoserine transaminase
#2: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 166 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.97 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 2.1 M Malic acid, pH 7, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.97623 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年7月25日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97623 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→20 Å / Num. all: 60117 / Num. obs: 60117 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 41.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.093 / Net I/σ(I): 10.47
反射 シェル解像度: 2.5→2.57 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.656 / Mean I/σ(I) obs: 2.08 / Num. unique all: 4406 / % possible all: 98.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0044精密化
MxCuBEデータ収集
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1BJO

1bjo


解像度: 2.5→19.59 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.908 / SU B: 20.656 / SU ML: 0.194 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.305 / ESU R Free: 0.24 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24409 3005 5 %RANDOM
Rwork0.19637 ---
all0.19875 57102 --
obs0.19875 57102 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.465 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.15 Å20.07 Å20 Å2
2--0.15 Å20 Å2
3----0.22 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→19.59 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8334 0 36 166 8536
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0228542
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3711.96911571
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2151084
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.29925.127353
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.625151449
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.5541526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0920.21304
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0216383
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.41.55393
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.7728670
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.39133149
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.2954.52901
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Ens-ID: 1 / 数: 2754 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Auth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
Amedium positional0.310.5
Bmedium positional0.330.5
Cmedium positional0.360.5
Amedium thermal0.812
Bmedium thermal0.582
Cmedium thermal0.832
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.564 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.367 216 -
Rwork0.319 4113 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.0063-0.1905-0.01570.73010.08051.2114-0.0627-0.1179-0.00640.0420.05170.0675-0.0006-0.23260.01090.00560.00830.00060.06790.01890.060266.093-48.36430.767
20.748-0.2175-0.12660.990.0311.5582-0.03820.0825-0.0546-0.09980.03370.07260.2797-0.14170.00450.0766-0.05540.00130.0596-0.0070.102469.824-75.01610.472
31.4389-0.2503-0.26480.5779-0.2921.3226-0.0144-0.27910.20890.02770.0440.0459-0.3093-0.2084-0.02950.11710.0736-0.00160.1462-0.08990.159232.396-24.31722.498
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A8 - 370
2X-RAY DIFFRACTION2B9 - 370
3X-RAY DIFFRACTION3C8 - 369

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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