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万見
- PDB-3e25: Crystal structure of M. tuberculosis glucosyl-3-phosphoglycerate ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3.0E+25
タイトルCrystal structure of M. tuberculosis glucosyl-3-phosphoglycerate synthase
要素Putative uncharacterized protein
キーワードTRANSFERASE / glucosyltransferase / mycobacterial / GT81 UDP-glucose / 3-phosphoglycerate
機能・相同性
機能・相同性情報


glucosyl-3-phosphoglycerate synthase / UDP-alpha-D-glucose metabolic process / hexosyltransferase activity / glycosyltransferase activity / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Glycosyltransferase 2-like / Glycosyl transferase family 2 / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3-PHOSPHOGLYCERIC ACID / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / Glucosyl-3-phosphoglycerate synthase / Glucosyl-3-phosphoglycerate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Pereira, P.J.B. / Empadinhas, N. / Costa, M.S. / Macedo-Ribeiro, S.
引用
ジャーナル: Plos One / 年: 2008
タイトル: Mycobacterium tuberculosis glucosyl-3-phosphoglycerate synthase: structure of a key enzyme in methylglucose lipopolysaccharide biosynthesis
著者: Pereira, P.J.B. / Empadinhas, N. / Albuquerque, L. / Sa-Moura, B. / da Costa, M.S. / Macedo-Ribeiro, S.
#1: ジャーナル: Fems Microbiol.Lett. / 年: 2008
タイトル: Identification of the mycobacterial glucosyl-3-phosphoglycerate synthase
著者: Empadinhas, N. / Albuquerque, L. / Mendes, V. / Macedo-Ribeiro, S. / da Costa, M.S.
履歴
登録2008年8月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年12月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative uncharacterized protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,5534
ポリマ－35,9381
非ポリマー6153
水1,53185
1
A: Putative uncharacterized protein
ヘテロ分子

A: Putative uncharacterized protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,1058
ポリマ－71,8762
非ポリマー1,2296
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555-x,-y,z1
Buried area5340 Å2
ΔGint-66 kcal/mol
Surface area20600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.309, 100.309, 127.035
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number80
Space group name H-MI41

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要素

#1: タンパク質 Putative uncharacterized protein / glucosyl-3-phosphoglycerate synthase / GpgS


分子量: 35938.012 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
遺伝子: MT1246, Rv1208 / プラスミド: pET30a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O05309, UniProt: P9WMW9*PLUS, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-UDP / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / UDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 404.161 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H14N2O12P2 / コメント: UDP*YM
#4: 化合物 ChemComp-3PG / 3-PHOSPHOGLYCERIC ACID / 3-ホスホグリセリン酸


分子量: 186.057 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7O7P
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 85 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.33 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.1M Tris pH 8.0, 0.5% polyethyleneglycol monomethyl ether 5000, 0.65M Na-K phosphate tetrahydrate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-3 / 波長: 0.931 Å
検出器タイプ: ADSC Q4R / 検出器: CCD / 日付: 2007年7月1日
放射モノクロメーター: Diamond (111), Ge(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.931 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→70.9 Å / Num. all: 17283 / Num. obs: 16855 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 42.21 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.082 / Rsym value: 0.069 / Net I/σ(I): 9.5
反射 シェル解像度: 2.7→2.85 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.394 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Num. unique all: 2481 / Rsym value: 0.33 / % possible all: 98.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine)精密化
DNAデータ収集
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Rubrobacter xylanophilus mannosyl-3-phosphoglycerate synthase (Sa-Moura et al., Acta Cryst. (2008). F64, 760-763)

解像度: 2.7→32.335 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.66 / SU ML: 0.34 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 位相誤差: 25.28 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2351 814 5.15 %random
Rwork0.2036 14982 --
all0.2053 15796 --
obs0.2053 15796 91.43 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 32.422 Å2 / ksol: 0.324 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 115.71 Å2 / Biso mean: 45.122 Å2 / Biso min: 23.94 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8.676 Å20 Å2-0 Å2
2--8.676 Å20 Å2
3----17.351 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→32.335 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2054 0 37 85 2176
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.012134
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.412914
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.08343
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006369
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.732806
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.7-2.8690.3561130.2812260237383
2.869-3.0910.271240.2512403252788
3.091-3.4010.2651230.2292520264392
3.401-3.8930.2451650.1882571273696
3.893-4.9020.1731480.1582631277996
4.902-32.3370.2081410.1762597273894

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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