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万見
- PDB-3e22: Tubulin-colchicine-soblidotin: Stathmin-like domain complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3.0E+22
タイトルTubulin-colchicine-soblidotin: Stathmin-like domain complex
要素
  • Stathmin-4
  • Tubulin alpha-1C chain
  • Tubulin beta-2B chain
キーワードCELL CYCLE / alpha-tubulin / beta-tubulin / colchicine / gtpase / microtubule / soblidotin / stathmin / tubulin
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of axon guidance / microtubule depolymerization / microtubule-based process / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / tubulin binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / neuron projection development / microtubule cytoskeleton ...positive regulation of axon guidance / microtubule depolymerization / microtubule-based process / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / tubulin binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / neuron projection development / microtubule cytoskeleton / nervous system development / mitotic cell cycle / growth cone / microtubule / hydrolase activity / neuron projection / protein heterodimerization activity / GTPase activity / GTP binding / Golgi apparatus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #30 / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Helix hairpin bin / Tubulin/FtsZ, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Stathmin family / Stathmin, conserved site / Stathmin superfamily / Stathmin family / Stathmin family signature 1. ...Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #30 / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Helix hairpin bin / Tubulin/FtsZ, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Stathmin family / Stathmin, conserved site / Stathmin superfamily / Stathmin family / Stathmin family signature 1. / Stathmin family signature 2. / Stathmin-like (SLD) domain profile. / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Alpha tubulin / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / Helix non-globular / Special / Helix Hairpins / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Chem-LOC / SOBLIDOTIN / Stathmin-4 / Tubulin alpha-1C chain / Tubulin beta-2B chain
類似検索 - 構成要素
生物種RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ)
Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Cormier, A. / Marchand, M. / Ravelli, R.B. / Knossow, M. / Gigant, B.
引用ジャーナル: Embo Rep. / 年: 2008
タイトル: Structural insight into the inhibition of tubulin by vinca domain peptide ligands
著者: Cormier, A. / Marchand, M. / Ravelli, R.B. / Knossow, M. / Gigant, B.
履歴
登録2008年8月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年10月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tubulin alpha-1C chain
B: Tubulin beta-2B chain
C: Tubulin alpha-1C chain
D: Tubulin beta-2B chain
E: Stathmin-4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)220,31114
ポリマ－216,8295
非ポリマー3,4829
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area17370 Å2
ΔGint-101 kcal/mol
Surface area64090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)324.093, 324.093, 53.280
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
31A
41C
51A
61C
12B
22D
32B
42D
52B
62D
72B
82D

NCSドメイン領域:

Refine code: 1

Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111ARGARGALAALAAA2 - 2402 - 240
211ARGARGALAALACC2 - 2402 - 240
321VALVALVALVALAA260 - 324260 - 324
421VALVALVALVALCC260 - 324260 - 324
531GLNGLNMGMGAA - G358 - 601358
631GLNGLNMGMGCC - L358 - 601358
112ARGARGMETMETBB2 - 1722 - 170
212ARGARGMETMETDD2 - 1722 - 170
322THRTHRPHEPHEBB180 - 214178 - 212
422THRTHRPHEPHEDD180 - 214178 - 212
532ASPASPLEULEUBB226 - 387224 - 377
632ASPASPLEULEUDD226 - 387224 - 377
742GLNGLNLOCLOCBB - I394 - 700384
842GLNGLNLOCLOCDD - N394 - 700384

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

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タンパク質 , 3種, 5分子 ACBDE

#1: タンパク質 Tubulin alpha-1C chain / tubulin alpha chain


分子量: 50088.262 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: brain / 参照: UniProt: Q3ZCJ7
#2: タンパク質 Tubulin beta-2B chain / tubulin beta chain


分子量: 49969.797 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: brain / 参照: UniProt: Q6B856
#3: タンパク質 Stathmin-4 / Stathmin-like protein B3 / RB3


分子量: 16712.967 Da / 分子数: 1 / Fragment: RB3 stathmin-like domain 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / 遺伝子: STMN4 / プラスミド: PET-8C / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P63043

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非ポリマー , 5種, 9分子

#4: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#7: 化合物 ChemComp-LOC / N-[(7S)-1,2,3,10-tetramethoxy-9-oxo-6,7-dihydro-5H-benzo[d]heptalen-7-yl]ethanamide / COLCHICINE / コルヒチン


分子量: 399.437 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H25NO6 / コメント: 薬剤, 抗炎症剤*YM
#8: 化合物 ChemComp-TZT / SOBLIDOTIN / TZT-1027


分子量: 701.979 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C39H67N5O6

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詳細

配列の詳細THERE IS ONE COMPLEX IN THE ASYMMETRIC UNIT, WHICH CONSISTS OF TWO ALPHA-BETA TUBULIN HETERODIMERS ...THERE IS ONE COMPLEX IN THE ASYMMETRIC UNIT, WHICH CONSISTS OF TWO ALPHA-BETA TUBULIN HETERODIMERS (CHAINS A-B AND C-D), AND ONE STATHMIN-LIKE DOMAIN OF RB3 (RB3-SLD) WHICH CORRESPONDS TO STAHMIN RESIDUES 5 TO 145 WITH THE ADDITION OF ONE ACETYLATED ALANINE AT THE N-TERMINUS. THE NUMBERING OF RB3-SLD IS ACCORDING TO THE STATHMIN SEQUENCE. ALPHA- TUBULIN AND BETA-TUBULIN HAVE BEEN ALIGNED AS IN NOGALES ET AL., NATURE VOL 391,199-203. IN THIS ALIGNMENT, RESIDUES 45-46 AND 361-368 OF ALPHA-TUBULIN ARE MISSING IN BETA- TUBULIN. THERE ARE SEVERAL EXPRESSED TUBULIN ISOTYPES IN MAMMALIAN BRAIN. WE USED THE BOS TAURUS TUBULIN SEQUENCE OF THE MOST ABUNDANT ISOTYPES (ALPHA: ISOTYPE 1, GI:73586894, BETA: ISOTYPE 2, GI:51491829) BUT WITH THE ILE TO VAL SUBSTITUTION AT POSITION 318 ON BETA TUBULIN.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 68 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: PEG, PIPES buffer, The crystal of tubulin-colchicine:RB3-SLD complex was soaked with a 2.0mM soblidotin solution for 24 hours., pH 7.00, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9786 / 波長: 0.9786 Å
検出器タイプ: ADSC / 検出器: CCD / 日付: 2003年7月3日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9786 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.8→35 Å / Num. all: 32732 / Num. obs: 32732 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.6 % / Rsym value: 0.063 / Net I/σ(I): 20
反射 シェル解像度: 3.8→3.87 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Rsym value: 0.469 / % possible all: 94.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
REFMAC5.1.24精密化
ADSCQuantumデータ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1SA0

1sa0


解像度: 3.8→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.89 / SU B: 53.956 / SU ML: 0.711 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.792 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2948 1598 5.1 %RANDOM
Rwork0.229 ---
all0.2313 32176 --
obs0.2313 31414 97.63 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 95.446 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.54 Å21.77 Å20 Å2
2--3.54 Å20 Å2
3----5.31 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13924 0 230 0 14154
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.02114488
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9531.95919704
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg9.22251799
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1330.22173
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0211139
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2960.27786
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2120.2613
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.2360.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.4470.250
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1010.22
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.1391.58994
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.252214425
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.33935494
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.5484.55279
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A2881tight positional0.070.05
2B3110tight positional0.050.05
1A2881tight thermal0.090.5
2B3110tight thermal0.070.5
LS精密化 シェル解像度: 3.8→3.895 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.456 104
Rwork0.399 2023
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.4545-2.72180.90445.5892-0.4043.08910.0578-0.3505-0.71720.31190.15650.69140.3816-0.4366-0.21430.21940.1041-0.16120.26690.10360.3962165.62963.23550.924
27.596-2.59650.74634.65040.32224.47780.00260.36960.2634-0.27770.2569-0.379-0.36070.2414-0.25950.63070.4849-0.30.4693-0.10050.4373202.8245.24639.401
38.6959-4.5196-0.46517.3235-0.57942.24740.63010.54790.6557-0.7279-0.1027-0.5708-0.30510.0449-0.52740.96070.4676-0.24080.8128-0.63311.0335239.22722.89632.274
47.1984-2.34560.65195.5995-1.04896.26750.09620.1782-0.4693-0.8056-0.3392-0.09460.22930.51490.2431.05590.4726-0.03810.7198-0.57681.0483270.343-4.75929.985
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 437
2X-RAY DIFFRACTION1E4 - 64
3X-RAY DIFFRACTION2B2 - 438
4X-RAY DIFFRACTION2E65 - 89
5X-RAY DIFFRACTION3C2 - 437
6X-RAY DIFFRACTION3E90 - 115
7X-RAY DIFFRACTION4D2 - 438
8X-RAY DIFFRACTION4E116 - 141

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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