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万見
- PDB-3dww: Electron crystallographic structure of human microsomal prostagla... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3dww
タイトルElectron crystallographic structure of human microsomal prostaglandin E synthase 1
要素Prostaglandin E synthase
キーワードISOMERASE / membrane protein / four helix bundle / Membrane / Transmembrane
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of fever generation / prostaglandin-E synthase / prostaglandin-E synthase activity / prostaglandin-D synthase activity / positive regulation of prostaglandin secretion / glutathione binding / Synthesis of Prostaglandins (PG) and Thromboxanes (TX) / glutathione peroxidase activity / prostaglandin biosynthetic process / prostaglandin metabolic process ...regulation of fever generation / prostaglandin-E synthase / prostaglandin-E synthase activity / prostaglandin-D synthase activity / positive regulation of prostaglandin secretion / glutathione binding / Synthesis of Prostaglandins (PG) and Thromboxanes (TX) / glutathione peroxidase activity / prostaglandin biosynthetic process / prostaglandin metabolic process / nuclear envelope lumen / glutathione transferase / glutathione transferase activity / 酸化還元酵素; 過酸化物を電子受容体にする; ペルオキシダーゼ / sensory perception of pain / regulation of inflammatory response / cell population proliferation / negative regulation of cell population proliferation / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / signal transduction / membrane
類似検索 - 分子機能
Microsomal glutathione S-transferase 1-like / Membrane associated eicosanoid/glutathione metabolism-like domain / Membrane-associated, eicosanoid/glutathione metabolism (MAPEG) protein / Membrane associated eicosanoid/glutathione metabolism-like domain superfamily / MAPEG family / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTATHIONE / Prostaglandin E synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子線結晶学 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Hebert, H. / Jegerschold, C.
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2008
タイトル: Structural basis for induced formation of the inflammatory mediator prostaglandin E2.
著者: Caroline Jegerschöld / Sven-Christian Pawelzik / Pasi Purhonen / Priyaranjan Bhakat / Karina Roxana Gheorghe / Nobuhiko Gyobu / Kaoru Mitsuoka / Ralf Morgenstern / Per-Johan Jakobsson / Hans Hebert /
要旨: Prostaglandins (PG) are bioactive lipids produced from arachidonic acid via the action of cyclooxygenases and terminal PG synthases. Microsomal prostaglandin E synthase 1 (MPGES1) constitutes an ...Prostaglandins (PG) are bioactive lipids produced from arachidonic acid via the action of cyclooxygenases and terminal PG synthases. Microsomal prostaglandin E synthase 1 (MPGES1) constitutes an inducible glutathione-dependent integral membrane protein that catalyzes the oxidoreduction of cyclooxygenase derived PGH(2) into PGE(2). MPGES1 has been implicated in a number of human diseases or pathological conditions, such as rheumatoid arthritis, fever, and pain, and is therefore regarded as a primary target for development of novel antiinflammatory drugs. To provide a structural basis for insight in the catalytic mechanism, we determined the structure of MPGES1 in complex with glutathione by electron crystallography from 2D crystals induced in the presence of phospholipids. Together with results from site-directed mutagenesis and activity measurements, we can thereby demonstrate the role of specific amino acid residues. Glutathione is found to bind in a U-shaped conformation at the interface between subunits in the protein trimer. It is exposed to a site facing the lipid bilayer, which forms the specific environment for the oxidoreduction of PGH(2) to PGE(2) after displacement of the cytoplasmic half of the N-terminal transmembrane helix. Hence, insight into the dynamic behavior of MPGES1 and homologous membrane proteins in inflammation and detoxification is provided.
履歴
登録2008年7月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年7月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年3月21日Group: Non-polymer description
改定 1.32024年3月20日Group: Author supporting evidence / Data collection ...Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations / Experimental preparation
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_image_scans / em_single_particle_entity / em_vitrification / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id ..._struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Prostaglandin E synthase
B: Prostaglandin E synthase
C: Prostaglandin E synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,7796
ポリマ－53,8573
非ポリマー9223
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)93.200, 84.600, 100.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Prostaglandin E synthase / Microsomal prostaglandin E synthase 1 / Microsomal glutathione S-transferase 1-like 1 / MGST1-L1 / ...Microsomal prostaglandin E synthase 1 / Microsomal glutathione S-transferase 1-like 1 / MGST1-L1 / p53-induced gene 12 protein


分子量: 17952.205 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pSP19T7LT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Star(DE) / 参照: UniProt: O14684, prostaglandin-E synthase
#2: 化合物 ChemComp-GSH / GLUTATHIONE / グルタチオン


分子量: 307.323 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N3O6S

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実験情報

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実験

実験手法: 電子線結晶学
EM実験試料の集合状態: 2D ARRAY / ３次元再構成法: 電子線結晶学

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試料調製

構成要素名称: human microsomal prostaglandin E synthase 1 / タイプ: COMPLEX / 詳細: Embedded in trehalose and frozen in liquid nitrogen
試料包埋: YES / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
EM embedding詳細: 3 % trehalose / Material: trehalose

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データ収集

顕微鏡モデル: JEOL 2100F / 詳細: Electron diffraction patterns
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: DIFFRACTION
試料ホルダ温度: 100 K / 傾斜角・最大: 60 °
撮影フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F415 (4k x 4k)

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解析

3次元再構成解像度: 3.5 Å
詳細: Phase information obtained by molecular replacement using the structure of microsomal glutathione transferase 1
対称性のタイプ: 2D CRYSTAL
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3396 0 60 0 3456

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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