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- PDB-3dvp: Pak1 peptide bound LC8 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3dvp
タイトルPak1 peptide bound LC8
要素
  • Dynein light chain 1, cytoplasmic
  • P21 activated Kinase peptide
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / MOTOR PROTEIN / Pak1 / LC8 / DLC1 / PIN / Complex / Dynein / Microtubule
機能・相同性
機能・相同性情報


spermatid nucleus elongation / chaeta morphogenesis / Macroautophagy / Aggrephagy / positive regulation of neuron remodeling / wing disc development / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / COPI-mediated anterograde transport / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / negative regulation of cell proliferation involved in contact inhibition ...spermatid nucleus elongation / chaeta morphogenesis / Macroautophagy / Aggrephagy / positive regulation of neuron remodeling / wing disc development / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / COPI-mediated anterograde transport / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / negative regulation of cell proliferation involved in contact inhibition / chaeta development / sperm individualization / imaginal disc-derived wing morphogenesis / transposable element silencing by piRNA-mediated heterochromatin formation / RNA polymerase II transcription repressor complex / microtubule anchoring at centrosome / protein localization to cytoplasmic stress granule / Neutrophil degranulation / negative regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development / positive regulation of microtubule nucleation / hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / gamma-tubulin binding / RHO GTPases Activate ROCKs / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / Activation of RAC1 / dynein complex / Ephrin signaling / CD28 dependent Vav1 pathway / positive regulation of fibroblast migration / cytoplasmic dynein complex / dynein light intermediate chain binding / regulation of axonogenesis / oogenesis / RHOV GTPase cycle / positive regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / branching morphogenesis of an epithelial tube / establishment of cell polarity / RHOJ GTPase cycle / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / RHOQ GTPase cycle / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / dynein intermediate chain binding / exocytosis / RHO GTPases activate PAKs / RHOU GTPase cycle / regulation of MAPK cascade / establishment of mitotic spindle orientation / actin filament bundle assembly / CDC42 GTPase cycle / Generation of second messenger molecules / intercalated disc / RHOH GTPase cycle / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / positive regulation of protein targeting to membrane / Smooth Muscle Contraction / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / ephrin receptor signaling pathway / positive regulation of axon extension / collagen binding / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / RHO GTPases activate PKNs / positive regulation of stress fiber assembly / neuron projection morphogenesis / ruffle / positive regulation of microtubule polymerization / RAC1 GTPase cycle / EPHB-mediated forward signaling / centriole / CD209 (DC-SIGN) signaling / cerebellum development / cellular response to starvation / Signal transduction by L1 / VEGFR2 mediated vascular permeability / regulation of actin cytoskeleton organization / actin filament / FCERI mediated MAPK activation / wound healing / MAPK6/MAPK4 signaling / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / ruffle membrane / Z disc / cellular response to insulin stimulus / G beta:gamma signalling through CDC42 / disordered domain specific binding / cell-cell junction / transcription corepressor activity / cell migration / lamellipodium / chromosome / actin cytoskeleton organization / spermatogenesis / nuclear membrane / microtubule / response to hypoxia / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / intracellular signal transduction / positive regulation of cell migration
類似検索 - 分子機能
Protein Inhibitor Of Neuronal Nitric Oxide Synthase / Protein Inhibitor Of Neuronal Nitric Oxide Synthase; / Dynein light chain, type 1/2, conserved site / Dynein light chain type 1 signature. / Dynein light chain, type 1/2 / Dynein light chain type 1 / Dynein light chain type 1 / Dynein light chain superfamily / p21 activated kinase binding domain / : ...Protein Inhibitor Of Neuronal Nitric Oxide Synthase / Protein Inhibitor Of Neuronal Nitric Oxide Synthase; / Dynein light chain, type 1/2, conserved site / Dynein light chain type 1 signature. / Dynein light chain, type 1/2 / Dynein light chain type 1 / Dynein light chain type 1 / Dynein light chain superfamily / p21 activated kinase binding domain / : / CRIB domain superfamily / P21-Rho-binding domain / CRIB domain profile. / P21-Rho-binding domain / CRIB domain / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein kinase PAK 1 / Dynein light chain 1, cytoplasmic
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Lightcap, C.M. / Williams, J.C.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: Biochemical and structural characterization of the Pak1-LC8 interaction.
著者: Lightcap, C.M. / Sun, S. / Lear, J.D. / Rodeck, U. / Polenova, T. / Williams, J.C.
履歴
登録2008年7月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年1月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.42021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年2月21日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dynein light chain 1, cytoplasmic
B: Dynein light chain 1, cytoplasmic
C: P21 activated Kinase peptide
D: P21 activated Kinase peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,2964
ポリマ－23,2964
非ポリマー00
水88349
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4460 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area8440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.404, 57.378, 64.801
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Dynein light chain 1, cytoplasmic / 8 kDa dynein light chain / Cut up protein


分子量: 10603.067 Da / 分子数: 2 / 変異: K36P / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: ctp, Cdlc1, ddlc1, CG6998 / プラスミド: pET21D / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Plasmid / 参照: UniProt: Q24117
#2: タンパク質・ペプチド P21 activated Kinase peptide


分子量: 1045.124 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
詳細: This sequence represents a segment from naturally occurring protein in humans
参照: UniProt: Q13153
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 49 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.97 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 100 mM MES, 200 mM NaCl, 27% (w/v) PEG 4000, and 10% 0.1 M (NH4)6CoCl3, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 273K, temperature 293K

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データ収集

放射光源由来: SEALED TUBE / タイプ: OXFORD DIFFRACTION ENHANCE ULTRA / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: Onyx / 検出器: DIFFRACTOMETER / 日付: 2007年11月1日
放射モノクロメーター: xenocs / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→11.65 Å / Num. obs: 6394 / % possible obs: 91.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.4.0034精密化
CrysalisProデータ収集
CrysalisProデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.5→11.65 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / SU B: 13.061 / SU ML: 0.15 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.339 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26283 299 4.7 %RANDOM
Rwork0.20403 ---
obs0.20687 6095 99.95 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 5.054 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.46 Å20 Å20 Å2
2--0.35 Å20 Å2
3---0.11 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→11.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1516 0 0 49 1565
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0280.0221551
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1621.9372098
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5015184
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.70324.47476
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.57515260
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.476156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0080.02226
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.021188
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8321.5939
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.44121514
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.5293612
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.944.5584
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.562 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.467 30 -
Rwork0.208 407 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.20090.3983-0.53114.7308-0.17711.90030.0331-0.08070.08420.087-0.00560.2623-0.064-0.2733-0.0275-0.17420.03060.0129-0.0042-0.0285-0.06735.7034.2320.648
22.2134-0.28520.92323.26160.20432.41850.00280.0077-0.08120.02670.0011-0.1535-0.03190.2272-0.0039-0.1809-0.00470.0171-0.01830.0262-0.053324.36-4.1790.443
36.7897-0.05980.02837.2044-3.901710.59540.03970.25420.1826-0.3135-0.3001-0.1238-1.16160.17210.2604-0.0834-0.01310.004-0.1304-0.04090.011717.35210.079-2.168
42.33871.0005-1.17883.94367.214520.2870.10560.1184-0.10070.0198-0.09360.00050.85460.2668-0.0119-0.04870.0114-0.0389-0.05740.02140.009912.622-10.006-2.513
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA5 - 897 - 91
2X-RAY DIFFRACTION2BB5 - 897 - 91
3X-RAY DIFFRACTION3CC213 - 2212 - 10
4X-RAY DIFFRACTION4DD213 - 2212 - 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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