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- PDB-3dpr: Human rhinovirus 2 bound to a concatamer of the VLDL receptor mod... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3dpr
タイトルHuman rhinovirus 2 bound to a concatamer of the VLDL receptor module V3
要素
  • LDL-receptor class A 3
  • Protein VP1
  • Protein VP2
  • Protein VP3
  • Protein VP4
キーワードVIRUS / HUMAN RHINOVIRUS / VLDL-RECEPTOR / VIRUS-PROTEIN COMPLEX / ICOSAHEDRAL VIRUS / ATP-binding / Capsid protein / Covalent protein-RNA linkage / Cytoplasmic vesicle / Helicase / Host-virus interaction / Hydrolase / Lipoprotein / Membrane / Myristate / Nucleotide-binding / Nucleotidyltransferase / Phosphoprotein / Protease / RNA replication / RNA-binding / RNA-directed RNA polymerase / Thiol protease / Transferase / Virion / Cholesterol metabolism / Coated pit / EGF-like domain / Endocytosis / Glycoprotein / Lipid metabolism / Lipid transport / Receptor / Steroid metabolism / Transmembrane / Transport / VLDL
機能・相同性
機能・相同性情報


reelin receptor activity / VLDL clearance / glycoprotein transport / very-low-density lipoprotein particle binding / ventral spinal cord development / very-low-density lipoprotein particle receptor activity / Reelin signalling pathway / low-density lipoprotein particle receptor activity / reelin-mediated signaling pathway / very-low-density lipoprotein particle clearance ...reelin receptor activity / VLDL clearance / glycoprotein transport / very-low-density lipoprotein particle binding / ventral spinal cord development / very-low-density lipoprotein particle receptor activity / Reelin signalling pathway / low-density lipoprotein particle receptor activity / reelin-mediated signaling pathway / very-low-density lipoprotein particle clearance / very-low-density lipoprotein particle / positive regulation of dendrite development / dendrite morphogenesis / cargo receptor activity / lipid transport / apolipoprotein binding / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / clathrin-coated pit / VLDLR internalisation and degradation / cholesterol metabolic process / picornain 2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / receptor-mediated endocytosis / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / endocytosis involved in viral entry into host cell / memory / calcium-dependent protein binding / nucleoside-triphosphate phosphatase / channel activity / nervous system development / monoatomic ion transmembrane transport / DNA replication / RNA helicase activity / receptor complex / induction by virus of host autophagy / RNA-directed RNA polymerase / lysosomal membrane / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / virus-mediated perturbation of host defense response / DNA-templated transcription / calcium ion binding / host cell nucleus / virion attachment to host cell / structural molecule activity / signal transduction / proteolysis / RNA binding / ATP binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Low-density lipoprotein receptor repeat class B / LDL-receptor class B (LDLRB) repeat profile. / LDLR class B repeat / Low-density lipoprotein-receptor YWTD domain / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A, conserved site / LDL-receptor class A (LDLRA) domain signature. / LDL-receptor class A (LDLRA) domain profile. / : ...: / Low-density lipoprotein receptor repeat class B / LDL-receptor class B (LDLRB) repeat profile. / LDLR class B repeat / Low-density lipoprotein-receptor YWTD domain / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A, conserved site / LDL-receptor class A (LDLRA) domain signature. / LDL-receptor class A (LDLRA) domain profile. / : / Calcium-binding EGF domain / Jelly Rolls - #20 / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A repeat / LDL receptor-like superfamily / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 2. / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / EGF-like domain / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / Jelly Rolls / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / Sandwich / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
LAURIC ACID / Genome polyprotein / Very low-density lipoprotein receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Human rhinovirus 2 (ライノウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Querol-Audi, J. / Pous, J. / Fita, I. / Verdaguer, N.
引用ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2009
タイトル: Minor group human rhinovirus-receptor interactions: geometry of multimodular attachment and basis of recognition
著者: Querol-Audi, J. / Konecsni, T. / Pous, J. / Carugo, O. / Fita, I. / Verdaguer, N. / Blaas, D.
履歴
登録2008年7月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年4月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22013年1月30日Group: Refinement description
改定 1.32017年10月25日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / software
改定 1.42024年10月30日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_oper_list / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Protein VP1
B: Protein VP2
C: Protein VP3
D: Protein VP4
E: LDL-receptor class A 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,9147
ポリマ－99,6745
非ポリマー2402
水00
1
A: Protein VP1
B: Protein VP2
C: Protein VP3
D: Protein VP4
E: LDL-receptor class A 3
ヘテロ分子
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,994,845420
ポリマ－5,980,421300
非ポリマー14,424120
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Protein VP1
B: Protein VP2
C: Protein VP3
D: Protein VP4
E: LDL-receptor class A 3
ヘテロ分子
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 500 kDa, 25 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)499,57035
ポリマ－498,36825
非ポリマー1,20210
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: Protein VP1
B: Protein VP2
C: Protein VP3
D: Protein VP4
E: LDL-receptor class A 3
ヘテロ分子
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 599 kDa, 30 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)599,48542
ポリマ－598,04230
非ポリマー1,44212
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
6
A: Protein VP1
B: Protein VP2
C: Protein VP3
D: Protein VP4
E: LDL-receptor class A 3
ヘテロ分子
x 30
A: Protein VP1
B: Protein VP2
C: Protein VP3
D: Protein VP4
E: LDL-receptor class A 3
ヘテロ分子
x 30


  • crystal asymmetric unit, crystal frame
  • 5.99 MDa, 300 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,994,845420
ポリマ－5,980,421300
非ポリマー14,424120
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z3
point symmetry operation58
transform to crystal frame1
単位格子
Length a, b, c (Å)498.117, 498.117, 658.425
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
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21generate(-0.49904823, 0.43531347, 0.74930172), (-0.49891864, 0.56265341, -0.65916715), (-0.70854149, -0.70279679, -0.06360518)134.07942, 118.01241, 177.89343
22generate(-0.24937133, 0.53970977, 0.80406922), (0.57910002, 0.74859553, -0.32287442), (-0.7761811, 0.38512087, -0.4992242)89.44994, -41.30469, 49.29155
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29generate(0.43531346, -0.49904823, -0.74930172), (0.56265341, -0.49891864, 0.65916715), (-0.70279679, -0.70854149, 0.06360518)134.07943, 118.0124, 177.89343
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50generate(-0.43315167, 0.1774878, -0.88367265), (0.1910965, -0.94005066, -0.28247209), (-0.88083131, -0.29122131, 0.3732733)157.50761, 219.78116, 477.18942
51generate(0.0046317, 0.99995953, -0.00768994), (0.99997465, -0.00459592, 0.00575836), (0.00572248, -0.00772251, -0.99995712)-1.34241, -0.08488, 329.70907
52generate(0.76852274, 0.3820973, 0.51319986), (0.37897582, -0.91810583, 0.11602844), (0.51550203, 0.10531797, -0.85039543)-19.74875, 193.33368, 251.20514
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55generate(-0.91475422, 0.3850057, -0.12245397), (0.39033358, 0.76397431, -0.5137962), (-0.10425751, -0.51779857, -0.84912992)192.05485, -20.11725, 407.8646
56generate(0.89668881, -0.4412304, 0.03556057), (-0.37278785, -0.70936698, 0.59819002), (-0.23871986, -0.5496449, -0.8005685)67.87354, 261.77974, 428.82713
57generate(-0.00936656, -0.99522467, -0.09715852), (-0.99537599, -2.74E-6, 0.09607402), (-0.09561532, 0.09761534, -0.99062383)251.90683, 250.84197, 329.20488
58generate(-0.71229804, -0.3640319, -0.60009327), (-0.43358315, 0.9005601, -0.03163462), (0.55194143, 0.2376594, -0.79930299)260.94921, 66.51801, 229.93101
59generate(-0.24067822, 0.58006096, -0.77820494), (0.53621206, 0.7477743, 0.3915531), (0.80904898, -0.32304885, -0.49100489)82.50441, -36.46269, 268.19864
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-
要素

-
タンパク質 , 4種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Protein VP1 / Virion protein 1 / P1D / COAT PROTEIN VP1


分子量: 32924.797 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: HeLa cells / 由来: (天然) Human rhinovirus 2 (ライノウイルス) / 株: Human / 参照: UniProt: P04936
#2: タンパク質 Protein VP2 / Virion protein 2 / P1B / COAT PROTEIN VP2


分子量: 29009.588 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: HeLa cells / 由来: (天然) Human rhinovirus 2 (ライノウイルス) / 株: Human / 参照: UniProt: P04936
#3: タンパク質 Protein VP3 / Virion protein 3 / P1C / COAT PROTEIN VP3


分子量: 26107.793 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: HeLa cells / 由来: (天然) Human rhinovirus 2 (ライノウイルス) / 株: Human / 参照: UniProt: P04936
#4: タンパク質 Protein VP4 / Virion protein 4 / P1A / COAT PROTEIN VP4


分子量: 7356.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: HeLa cells / 由来: (天然) Human rhinovirus 2 (ライノウイルス) / 株: Human / 参照: UniProt: P04936

-
タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 E

#5: タンパク質・ペプチド LDL-receptor class A 3 / VLDL-RECEPTOR MODULE 3 / V33333


分子量: 4274.539 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pMAL-c2x / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P98155

-
非ポリマー , 2種, 2分子

#6: 化合物 ChemComp-DAO / LAURIC ACID / ラウリン酸


分子量: 200.318 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H24O2
#7: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca

-
詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.85 % / Mosaicity: 0.15 °
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: Ammonium sulphate, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 3→40 Å / Num. obs: 777511 / % possible obs: 48.3 % / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.199 / Χ2: 2.317 / Net I/σ(I): 5
反射 シェル解像度: 3→3.11 Å / 冗長度: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.462 / Num. unique all: 18810 / Χ2: 0.953 / % possible all: 11.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing dm手法: Solvent flattening / 反射: 30955

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
直接法6位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.5→15 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / σ(F): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.441 31034 -RANDOM
Rwork0.425 ---
obs0.426 588726 61.6 %-
all-1005563 --
原子変位パラメータBiso max: 30 Å2 / Biso mean: 22.543 Å2 / Biso min: 2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6435 0 15 0 6450
LS精密化 シェル解像度: 3.5→3.59 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.465 -
Rwork0.46 -
obs-34661

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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