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- PDB-2y26: Transmission defective mutant of Grapevine Fanleaf virus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2y26
タイトルTransmission defective mutant of Grapevine Fanleaf virus
要素COAT PROTEIN
キーワードVIRUS / GFLV / FANLEAF DISEASE
機能・相同性
機能・相同性情報


transport of virus in host, cell to cell / host cell plasmodesma / viral capsid / host cell cytoplasm / host cell nucleus / structural molecule activity
類似検索 - 分子機能
Nepovirus subgroup A, RNA2 polyprotein, Protein 2A / Nepovirus subgroup A polyprotein / Nepovirus coat protein / Nepovirus coat protein, C-terminal / Nepovirus coat protein, N-terminal / Nepovirus coat protein, central domain / Nepovirus coat protein, C-terminal domain / Nepovirus coat protein, N-terminal domain / Jelly Rolls - #20 / Viral coat protein subunit ...Nepovirus subgroup A, RNA2 polyprotein, Protein 2A / Nepovirus subgroup A polyprotein / Nepovirus coat protein / Nepovirus coat protein, C-terminal / Nepovirus coat protein, N-terminal / Nepovirus coat protein, central domain / Nepovirus coat protein, C-terminal domain / Nepovirus coat protein, N-terminal domain / Jelly Rolls - #20 / Viral coat protein subunit / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種GRAPEVINE FANLEAF VIRUS (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Schellenberger, P. / Sauter, C. / Lorber, B. / Bron, P. / Trapani, S. / Bergdoll, M. / Marmonier, A. / Schmitt-Keichinger, C. / Lemaire, O. / Demangeat, G. / Ritzenthaler, C.
引用
ジャーナル: Plos Pathog. / 年: 2011
タイトル: Structural Insights Into Viral Determinants of Nematode Mediated Grapevine Fanleaf Virus Transmission.
著者: Schellenberger, P. / Sauter, C. / Lorber, B. / Bron, P. / Trapani, S. / Bergdoll, M. / Marmonier, A. / Schmitt-Keichinger, C. / Lemaire, O. / Demangeat, G. / Ritzenthaler, C.
#1: ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2011
タイトル: Strategies for the Crystallization of Viruses: Using Phase Diagrams and Gels to Produce 3D Crystals of Grapevine Fanleaf Virus.
著者: Schellenberger, P. / Demangeat, G. / Lemaire, O. / Ritzenthaler, C. / Bergdoll, M. / Olieric, V. / Sauter, C. / Lorber, B.
履歴
登録2010年12月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年6月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年12月28日Group: Database references / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22014年10月22日Group: Atomic model / Database references / Other
改定 1.32019年3月6日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 1.52024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: COAT PROTEIN
B: COAT PROTEIN
C: COAT PROTEIN
D: COAT PROTEIN
E: COAT PROTEIN
F: COAT PROTEIN
G: COAT PROTEIN
H: COAT PROTEIN
I: COAT PROTEIN
J: COAT PROTEIN
K: COAT PROTEIN
L: COAT PROTEIN
M: COAT PROTEIN
N: COAT PROTEIN
O: COAT PROTEIN
P: COAT PROTEIN
Q: COAT PROTEIN
R: COAT PROTEIN
S: COAT PROTEIN
T: COAT PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,122,62420
ポリマ－1,122,62420
非ポリマー00
水10,016556
1
A: COAT PROTEIN
B: COAT PROTEIN
C: COAT PROTEIN
D: COAT PROTEIN
E: COAT PROTEIN
F: COAT PROTEIN
G: COAT PROTEIN
H: COAT PROTEIN
I: COAT PROTEIN
J: COAT PROTEIN
K: COAT PROTEIN
L: COAT PROTEIN
M: COAT PROTEIN
N: COAT PROTEIN
O: COAT PROTEIN
P: COAT PROTEIN
Q: COAT PROTEIN
R: COAT PROTEIN
S: COAT PROTEIN
T: COAT PROTEIN

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B: COAT PROTEIN
C: COAT PROTEIN
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B: COAT PROTEIN
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H: COAT PROTEIN
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M: COAT PROTEIN
N: COAT PROTEIN
O: COAT PROTEIN
P: COAT PROTEIN
Q: COAT PROTEIN
R: COAT PROTEIN
S: COAT PROTEIN
T: COAT PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,367,87160
ポリマ－3,367,87160
非ポリマー00
水1,08160
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation2
Buried area396300 Å2
ΔGint-1941 kcal/mol
Surface area961590 Å2
2


  • 登録構造と同一
  • point asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • point asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
単位格子
Length a, b, c (Å)408.000, 408.000, 408.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number198
Space group name H-MP213
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: C (n回回転対称))
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
41
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71
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12
22
32
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102
112
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132
142
152
162
172
182
192
202
13
23
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43
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73
83
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103
113
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143
153
163
173
183
193
203
14
24
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44
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64
74
84
94
104
114
124
134
144
154
164
174
184
194
204

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111CHAIN A AND (RESSEQ 1:8 )
211CHAIN B AND (RESSEQ 1:8 )
311CHAIN C AND (RESSEQ 1:8 )
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113CHAIN A AND (RESSEQ 20:258 )
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2013CHAIN T AND (RESSEQ 20:258 )
114CHAIN A AND (RESSEQ 266:504 )
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914CHAIN I AND (RESSEQ 266:504 )
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1914CHAIN S AND (RESSEQ 266:504 )
2014CHAIN T AND (RESSEQ 266:504 )

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4

-
要素

#1: タンパク質
COAT PROTEIN / 2C-CP / RNA2 POLYPROTEIN CHAIN 3


分子量: 56131.176 Da / 分子数: 20 / 変異: YES / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) GRAPEVINE FANLEAF VIRUS (ウイルス) / 株: GFLV-TD / 参照: UniProt: P18474
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 556 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細NATURAL MUTATION IN CHAIN A, GLY 902 TO ASP NATURAL MUTATION IN CHAIN B, GLY 902 TO ASP NATURAL ...NATURAL MUTATION IN CHAIN A, GLY 902 TO ASP NATURAL MUTATION IN CHAIN B, GLY 902 TO ASP NATURAL MUTATION IN CHAIN C, GLY 902 TO ASP NATURAL MUTATION IN CHAIN D, GLY 902 TO ASP NATURAL MUTATION IN CHAIN E, GLY 902 TO ASP NATURAL MUTATION IN CHAIN F, GLY 902 TO ASP NATURAL MUTATION IN CHAIN G, GLY 902 TO ASP NATURAL MUTATION IN CHAIN H, GLY 902 TO ASP NATURAL MUTATION IN CHAIN I, GLY 902 TO ASP NATURAL MUTATION IN CHAIN J, GLY 902 TO ASP NATURAL MUTATION IN CHAIN K, GLY 902 TO ASP NATURAL MUTATION IN CHAIN L, GLY 902 TO ASP NATURAL MUTATION IN CHAIN M, GLY 902 TO ASP NATURAL MUTATION IN CHAIN N, GLY 902 TO ASP NATURAL MUTATION IN CHAIN O, GLY 902 TO ASP NATURAL MUTATION IN CHAIN P, GLY 902 TO ASP NATURAL MUTATION IN CHAIN Q, GLY 902 TO ASP NATURAL MUTATION IN CHAIN R, GLY 902 TO ASP NATURAL MUTATION IN CHAIN S, GLY 902 TO ASP NATURAL MUTATION IN CHAIN T, GLY 902 TO ASP
配列の詳細RESIDUES 606 TO 1109 OF RNA2 POLYPROTEIN WITH A MUTATION AT POSITION 902 (G297D VARIANT OF THE COAT PROTEIN)

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 5 Å3/Da / 溶媒含有率: 75 %
解説: THE PROTEIN CONTENT OF THIS CRYSTAL WAS 0.25 OF THE UNIT CELL WHICH CORRESPONDS TO A VM OF 5. WHEN THE VIRAL CAVITY THAT CONTAINS THE GENOMIC RNA IS EXCLUDED, THE ACTUAL FRACTION OF UNIT CELL ...解説: THE PROTEIN CONTENT OF THIS CRYSTAL WAS 0.25 OF THE UNIT CELL WHICH CORRESPONDS TO A VM OF 5. WHEN THE VIRAL CAVITY THAT CONTAINS THE GENOMIC RNA IS EXCLUDED, THE ACTUAL FRACTION OF UNIT CELL OCCUPIED BY SOLVENT IS ABOUT 0.25.
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: LARGE CRYSTALS OF GFLV-TD WERE GROWN IN 10 DAYS AT 293K BY VAPOR DIFFUSION (1 MICROLITER SITTING DROPS) WITH A VIRUS SOLUTION AT 4 MG/ML AND A RESERVOIR CONTAINING 7% (M/V) PEG 3350, 0.1 M ...詳細: LARGE CRYSTALS OF GFLV-TD WERE GROWN IN 10 DAYS AT 293K BY VAPOR DIFFUSION (1 MICROLITER SITTING DROPS) WITH A VIRUS SOLUTION AT 4 MG/ML AND A RESERVOIR CONTAINING 7% (M/V) PEG 3350, 0.1 M HEPES NA PH 7.5, 0.2 M PROLINE.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM30A / 波長: 0.98
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2008年11月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→38 Å / Num. obs: 604343 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 10.7 % / Biso Wilson estimate: 44.49 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 17.25
反射 シェル解像度: 2.7→2.77 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.91 / Mean I/σ(I) obs: 1.31 / % possible all: 91.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: EM MAP

解像度: 2.7→35.784 Å / SU ML: 0.38 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.69 / 立体化学のターゲット値: ML / 詳細: NONE
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2103 30292 5 %
Rwork0.1925 --
obs0.1934 604343 98.92 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 9.702 Å2 / ksol: 0.318 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 40.86 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→35.784 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数79100 0 0 556 79656
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00981237
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.188110500
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.64428880
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07812320
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00514040
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A51X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
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17G51X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.037
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418R1878X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.04
419S1878X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.12
420T1878X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.041
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7-2.73070.3469150.326817525X-RAY DIFFRACTION91
2.7307-2.76280.3489150.323817819X-RAY DIFFRACTION93
2.7628-2.79650.34579290.312618183X-RAY DIFFRACTION94
2.7965-2.83190.334510340.30618434X-RAY DIFFRACTION96
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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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