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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3dpq | ||||||
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タイトル | Crystal structure of the substrate binding domain of E. coli DnaK in complex with a long pyrrhocoricin-derived inhibitor peptide (form B) | ||||||
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![]() | Chaperone / Peptide Binding Protein / molecular chaperone / dnaK / Hsp70 / substrate-binding domain / pyrrhocoricin inhibitor / ATP-binding / Cytoplasm / DNA replication / Membrane / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Stress response | ||||||
機能・相同性 | ![]() stress response to copper ion / sigma factor antagonist activity / : / protein unfolding / cellular response to unfolded protein / inclusion body / heat shock protein binding / protein folding chaperone / ATP-dependent protein folding chaperone / ADP binding ...stress response to copper ion / sigma factor antagonist activity / : / protein unfolding / cellular response to unfolded protein / inclusion body / heat shock protein binding / protein folding chaperone / ATP-dependent protein folding chaperone / ADP binding / unfolded protein binding / protein-folding chaperone binding / response to heat / protein refolding / protein-containing complex assembly / DNA replication / defense response to bacterium / innate immune response / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / extracellular region / zinc ion binding / ATP binding / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Roujeinikova, A. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Allosteric coupling between the lid and interdomain linker in DnaK revealed by inhibitor binding studies. 著者: Liebscher, M. / Roujeinikova, A. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 221.2 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 174.9 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 475.3 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 559.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 32.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 54.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 23820.777 Da / 分子数: 4 / 断片: Substrate binding domain (UNP residues 389 to 607) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 2466.921 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: The peptide was pyrrhocoricin-derived. / 参照: UniProt: P37362*PLUS #3: 化合物 | ChemComp-SO4 / | #4: 水 | ChemComp-HOH / | Has protein modification | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.08 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5 詳細: 2.4 M ammonium sulfate, 100 mM citric acid , pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 293 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 1.8→19.893 Å / Num. obs: 27880 / % possible obs: 86.7 % / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.076 / Rsym value: 0.076 / Net I/σ(I): 6.7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 開始モデル: PDB entry 3dpo 解像度: 2.6→8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.845 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.759 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / SU B: 1.718 / SU ML: 0.044 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.511 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 183.21 Å2 / Biso mean: 24.921 Å2 / Biso min: 2 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.6→8 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.6→2.66 Å / Total num. of bins used: 20
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