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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3dox | ||||||
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タイトル | X-ray structure of HIV-1 protease in situ product complex | ||||||
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![]() | HYDROLASE / HIV-1 protease / transition state / reaction intermediate / catalysis / inhibitor / X-ray Crystallography / AIDS / Aspartyl protease / Capsid maturation / Capsid protein / Cytoplasm / DNA integration / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / Endonuclease / Host-virus interaction / Lipoprotein / Magnesium / Metal-binding / Multifunctional enzyme / Myristate / Nuclease / Nucleotidyltransferase / Nucleus / Phosphoprotein / Protease / Ribosomal frameshifting / RNA-binding / RNA-directed DNA polymerase / Transferase / Viral nucleoprotein / Virion / Zinc / Zinc-finger | ||||||
機能・相同性 | ![]() integrase activity / Integration of viral DNA into host genomic DNA / Autointegration results in viral DNA circles / Minus-strand DNA synthesis / Plus-strand DNA synthesis / Uncoating of the HIV Virion / 2-LTR circle formation / Vpr-mediated nuclear import of PICs / Early Phase of HIV Life Cycle / Integration of provirus ...integrase activity / Integration of viral DNA into host genomic DNA / Autointegration results in viral DNA circles / Minus-strand DNA synthesis / Plus-strand DNA synthesis / Uncoating of the HIV Virion / 2-LTR circle formation / Vpr-mediated nuclear import of PICs / Early Phase of HIV Life Cycle / Integration of provirus / APOBEC3G mediated resistance to HIV-1 infection / Binding and entry of HIV virion / viral life cycle / HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / Assembly Of The HIV Virion / Budding and maturation of HIV virion / protein processing / host multivesicular body / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / telomerase activity / establishment of integrated proviral latency / viral penetration into host nucleus / RNA stem-loop binding / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / peptidase activity / host cell / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / aspartic-type endopeptidase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont-mediated suppression of host gene expression / symbiont entry into host cell / viral translational frameshifting / lipid binding / host cell nucleus / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / DNA binding / zinc ion binding / identical protein binding / membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Hosur, M.V. / Ferrer, J.-L. / Das, A. / Prashar, V. / Bihani, S. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: X-ray structure of HIV-1 protease in situ product complex 著者: Bihani, S. / Das, A. / Prashar, V. / Ferrer, J.-L. / Hosur, M.V. #1: ![]() タイトル: 1.9 A x-ray study shows closed flap conformation in crystals of tethered HIV-1 PR 著者: Pillai, B. / Kannan, K.K. / Hosur, M.V. #2: ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2005 タイトル: Observation of a tetrahedral reaction intermediate in the HIV-1 protease-substrate complex 著者: Kumar, M. / Prashar, V. / Mahale, S. / Hosur, M.V. #3: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2004 タイトル: Rapid screening for HIV-1 protease inhibitor leads through X-ray diffraction 著者: Pillai, B. / Kannan, K.K. / Bhat, S.V. / Hosur, M.V. #4: ![]() タイトル: Crystal structure of HIV-1 protease in situ product complex and observation of a low-barrier hydrogen bond between catalytic aspartates 著者: Das, A. / Prashar, V. / Mahale, S. / Serre, L. / Ferrer, J.-L. / Hosur, M.V. | ||||||
履歴 |
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Remark 600 | Some waters and the short peptide partially occupy the electron density. In some unit cells the ...Some waters and the short peptide partially occupy the electron density. In some unit cells the water cluster is there while in others the ligand is present. |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 57.7 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 41.7 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 437.3 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 445.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 13.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 18.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 21902.760 Da / 分子数: 1 / 変異: C95M, C1095A / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: TETHERED DIMER LINKED BY GGSSG 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: gag-pol / 発現宿主: ![]() ![]() |
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#2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 510.498 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: The peptide was chemically synthesized. |
#3: タンパク質・ペプチド | 分子量: 327.419 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: The peptide was chemically synthesized. |
#4: 水 | ChemComp-HOH / |
配列の詳細 | THIS CONSTRUCT INCLUDES A LINKER THAT CONSIST OF 996TH GLY, 997TH GLY, 998TH SER, 999TH SER AND 1000TH GLY. |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.27 % |
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結晶化 | 温度: 300 K / pH: 6.2 詳細: 1-5% saturated ammonium sulfate, pH 6.2, Soaking, temperature 300.0K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年12月6日 |
放射 | モノクロメーター: Double Crystal Monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.97644 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2→50 Å / Num. all: 12272 / Num. obs: 12068 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 18.03 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 解像度: 2→45.11 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0
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溶媒の処理 | Bsol: 77.83 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 34.13 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2→45.11 Å
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拘束条件 |
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Xplor file |
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