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- PDB-3dm5: Structures of SRP54 and SRP19, the two proteins assembling the ri... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3dm5
タイトルStructures of SRP54 and SRP19, the two proteins assembling the ribonucleic core of the Signal Recognition Particle from the archaeon Pyrococcus furiosus.
要素Signal recognition 54 kDa protein
キーワードRNA BINDING PROTEIN / Transport protein / protein-RNA / Signal Recognition Particle / SRP-GTPase / Protein Targeting / Cytoplasm / GTP-binding / Nucleotide-binding / Ribonucleoprotein / RNA-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


signal recognition particle / signal-recognition-particle GTPase / 7S RNA binding / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / GTPase activity / GTP binding / ATP hydrolysis activity
類似検索 - 分子機能
Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain / SRP54, nucleotide-binding domain / SRP/SRP receptor, N-terminal / Signal recognition particle, SRP54 subunit / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain superfamily / Signal peptide binding domain / SRP54-type proteins GTP-binding domain signature. / Signal recognition particle SRP54, helical bundle / Signal recognition particle SRP54, N-terminal domain superfamily ...Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain / SRP54, nucleotide-binding domain / SRP/SRP receptor, N-terminal / Signal recognition particle, SRP54 subunit / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain superfamily / Signal peptide binding domain / SRP54-type proteins GTP-binding domain signature. / Signal recognition particle SRP54, helical bundle / Signal recognition particle SRP54, N-terminal domain superfamily / SRP54-type protein, helical bundle domain / SRP54-type protein, helical bundle domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / 434 Repressor (Amino-terminal Domain) / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Signal recognition particle 54 kDa protein
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus furiosus (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.51 Å
データ登録者Egea, P.F. / Napetschnig, J. / Walter, P. / Stroud, R.M.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2008
タイトル: Structures of SRP54 and SRP19, the two proteins that organize the ribonucleic core of the signal recognition particle from Pyrococcus furiosus.
著者: Egea, P.F. / Napetschnig, J. / Walter, P. / Stroud, R.M.
履歴
登録2008年6月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software / Item: _software.classification
改定 1.32024年2月21日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Signal recognition 54 kDa protein
B: Signal recognition 54 kDa protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,98217
ポリマ－99,9212
非ポリマー2,06115
水2,558142
1
A: Signal recognition 54 kDa protein
B: Signal recognition 54 kDa protein
ヘテロ分子

A: Signal recognition 54 kDa protein
B: Signal recognition 54 kDa protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)203,96434
ポリマ－199,8424
非ポリマー4,12230
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_545-x,-y-1,z1
Buried area23220 Å2
ΔGint-338 kcal/mol
Surface area70960 Å2
手法PISA
2
A: Signal recognition 54 kDa protein
ヘテロ分子

A: Signal recognition 54 kDa protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,07818
ポリマ－99,9212
非ポリマー2,15716
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_545-x,-y-1,z1
Buried area9100 Å2
ΔGint-148 kcal/mol
Surface area38270 Å2
手法PISA
3
B: Signal recognition 54 kDa protein
ヘテロ分子

B: Signal recognition 54 kDa protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,88616
ポリマ－99,9212
非ポリマー1,96514
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_545-x,-y-1,z1
Buried area9180 Å2
ΔGint-141 kcal/mol
Surface area37630 Å2
手法PISA
4
A: Signal recognition 54 kDa protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,0399
ポリマ－49,9601
非ポリマー1,0798
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
B: Signal recognition 54 kDa protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,9438
ポリマ－49,9601
非ポリマー9837
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)127.009, 127.009, 186.836
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-558-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Signal recognition 54 kDa protein / SRP54


分子量: 49960.395 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus furiosus (古細菌) / 株: DSM3638 / 遺伝子: srp54, PF1731 / プラスミド: pET 28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) rosetta2 / 参照: UniProt: Q8U070
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 142 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.38 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 1.0-1.3M Lithium Sulfate, 100mM Na Acetate, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.11589 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2005年6月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.11589 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.51→64.74 Å / Num. all: 53350 / Num. obs: 53350 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 40 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Rsym value: 0.056 / Net I/σ(I): 12.7
反射 シェル解像度: 2.51→2.56 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.763 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique all: 3675 / Rsym value: 0.763 / % possible all: 98.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine)精密化
ELVES精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.51→64.74 Å / SU ML: 0.39 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.44 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.259 2000 3.8 %4% OF RANDOMLY SELECTED REFLECTIONS
Rwork0.222 ---
obs0.223 52652 99.5 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 62.718 Å2 / ksol: 0.381 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 40 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.8667 Å20 Å20 Å2
2---3.8667 Å20 Å2
3---7.7333 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.51→64.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6388 0 119 142 6649
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0086580
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1688874
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.9322478
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.071024
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061120
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.51-2.570.36251390.31023517351798
2.57-2.640.31071400.2946355199
2.64-2.720.31681410.2866355699
4.19-4.80.19711440.15333662100
4.8-6.040.22381470.19383711100
6.04-64.760.24181520.2192385598

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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