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- PDB-3dm0: Maltose Binding Protein fusion with RACK1 from A. thaliana -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3dm0
タイトルMaltose Binding Protein fusion with RACK1 from A. thaliana
要素Maltose-binding periplasmic protein fused with RACK1
キーワードSugar Binding Protein / Signaling Protein / MBP RACK1A / Receptor for activiated protein C-kinase 1 / beta-propeller WD40 repeat / Sugar transport / Transport / WD repeat
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to abscisic acid stimulus / gibberellin mediated signaling pathway / response to gibberellin / vegetative to reproductive phase transition of meristem / seed germination / positive regulation of signal transduction / MAP-kinase scaffold activity / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport ...cellular response to abscisic acid stimulus / gibberellin mediated signaling pathway / response to gibberellin / vegetative to reproductive phase transition of meristem / seed germination / positive regulation of signal transduction / MAP-kinase scaffold activity / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / response to glucose / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / translation regulator activity / cytosolic ribosome / chloroplast / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / ribosome biogenesis / regulation of translation / ribosome binding / outer membrane-bounded periplasmic space / molecular adaptor activity / periplasmic space / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / DNA damage response / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Small (40S) ribosomal subunit Asc1/RACK1 / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Periplasmic binding protein-like II ...Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Small (40S) ribosomal subunit Asc1/RACK1 / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / WD domain, G-beta repeat / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / Small ribosomal subunit protein RACK1z / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Ullah, H. / Scappini, E.L. / Moon, A.F. / Williams, L.V. / Armstrong, D.L. / Pedersen, L.C.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2008
タイトル: Structure of a signal transduction regulator, RACK1, from Arabidopsis thaliana.
著者: Ullah, H. / Scappini, E.L. / Moon, A.F. / Williams, L.V. / Armstrong, D.L. / Pedersen, L.C.
履歴
登録2008年6月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年9月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22015年8月26日Group: Source and taxonomy
改定 1.32017年7月26日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12021年10月20日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 2.22023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose-binding periplasmic protein fused with RACK1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,1083
ポリマ－75,7041
非ポリマー4042
水4,918273
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.777, 63.263, 70.056
Angle α, β, γ (deg.)70.40, 88.38, 73.82
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Maltose-binding periplasmic protein fused with RACK1


分子量: 75703.656 Da / 分子数: 1
断片: Fusion protein of MBP (UNP residues 27 to 387 ) and RACK1 (UNP residues 4 to 327)
変異: D82A, K83A, K239A, E359A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌), (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: malE, b4034, JW3994,ARCA, At1g18080, T10F20.9, T10O22.6
プラスミド: modified pMAL-c2x / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)CodonPlusRIL / 参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: O24456
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 273 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細FUSION PROTEIN OF MUTATED MBP AND RACK1A WITH LINKER REGION AAAQTNAAA.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.7 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 100mM HEPES pH 7.5 20% w/v PEG 10,000, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 278K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 92 / 検出器: CCD / 日付: 2007年8月30日 / 詳細: varimax HF mirrors
放射モノクロメーター: mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 34464 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 30.7 Å2 / Rsym value: 0.08 / Net I/σ(I): 21.4
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 2.7 % / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique all: 3325 / Rsym value: 0.452 / % possible all: 95.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
StructureStudioデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1HSJ

1hsj


解像度: 2.4→30.27 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 355153.19 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25 1488 4.8 %RANDOM
Rwork0.21 ---
all0.212 ---
obs0.21 30910 88.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 50.4973 Å2 / ksol: 0.316935 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 50.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.99 Å2-12.75 Å211.44 Å2
2--1.53 Å2-13.62 Å2
3---3.46 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.4 Å0.32 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.41 Å0.41 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→30.27 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5122 0 27 273 5422
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.82
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.291.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.152
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it6.992
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it8.392.5
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.026 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.343 171 4.1 %
Rwork0.337 4034 -
obs--72.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2carbohydrate.paramcarbohydrate.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4edo.paredo.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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